メカノ成長因子（MGF：mechano growth factor）は、伸張や高負荷、あるいは損傷の後に筋肉で発現がオンになる、インスリン様成長因子1（IGF-1）遺伝子のスプライスバリアント（選択的スプライシングによる変異体）に付けられた名称です。ヒトではこのバリアントはIGF-1Ecと呼ばれ、げっ歯類ではIGF-1Ebと呼ばれます。また、そのバリアントの末端部分を模倣した短い合成ペプチドにも同じ名称が使われており、オンラインで「MGF」として販売されているのはこのペプチドです。

MGFが医薬品として承認されたことはなく、MGFの注射について発表されたヒトでの対照試験もありません。知られていることの大部分は、運動後の筋生検、細胞培養、および動物実験から得られたものです。それらの結果は食い違っており、製薬企業二社による独立した追試では、合成ペプチドは筋幹細胞に対して何の効果も示しませんでした。MGFは2005年以降、世界アンチ・ドーピング機構（WADA）によってスポーツでの使用が禁止されています。

このページでは、実験室、動物、および運動に関する研究ならびにアンチ・ドーピング文献の報告内容をまとめています。教育目的の情報であり、医学的助言ではありません。

項目	詳細
分類	IGF-1遺伝子のスプライスバリアント由来のペプチド（ヒトではIGF-1Ec、げっ歯類ではIGF-1Eb）
「MGF」製品の含有物	通常はヒトEc Eドメインの末尾24アミノ酸に一致する合成ペプチド；修飾型や全長型も流通している
承認	治療用途では未承認
ヒトでの試験	注射用MGFについて発表されたものはない
半減期	確立されていない；ヒトでの薬物動態データなし
作用機序の主な特徴	IGF-1受容体とは別に作用すると提唱されている；2016年のアッセイでは合成ペプチドはIGF-1受容体を活性化しなかった
エビデンスの状況	細胞および動物研究のみであり、筋細胞での独立した追試では再現されなかった
WADAでの位置づけ	常時禁止（S2.3、「メカノ成長因子［mechano growth factors］」）

概要

IGF-1遺伝子はいくつかの方法でスプライシングされます。どのバージョンからも同じ70アミノ酸の成熟IGF-1ホルモンが作られますが（IGF-1を参照）、それぞれ通常は切り離されるEドメインと呼ばれる異なる末端部分（テール）をもっています（Matheny et al., Endocrinology 2010）。

IGF-1Eaは主要な形態であり、肝臓および大半の組織で作られます。
IGF-1Ec（ヒト）/ IGF-1Eb（げっ歯類）には、エクソン5に由来する追加の遺伝暗号配列が含まれます。この挿入によって読み枠（リーディングフレーム）がずれるため、末端部分は異なるアミノ酸配列をもつことになります。このバリアントがMGFと名付けられました。

ロンドンのGeoffrey Goldspinkらのグループは1996年、能動的な伸張によって強制的に肥大させたウサギの筋肉から初めてこのバリアントをクローニングしました。伸張させたり運動させたりした筋肉では容易に検出されましたが、安静時の筋肉ではほとんど認められませんでした（Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996）。この挿入配列の長さはヒトでは49塩基対、げっ歯類では52塩基対です（Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011）。

一つの名称、いくつかの異なる物質

レビュー論文では、「MGF」という名称が同一ではない三つのものに使われていることが指摘されています（Matheny et al., Endocrinology 2010）。すなわち、mRNAのスプライスバリアント、そのバリアントが実際にコードするEペプチド、そしてそのEペプチドの末尾24アミノ酸（げっ歯類では25アミノ酸）に一致する合成ペプチドです。MGFとして販売されている製品には、さらに別のバリエーションも加わります。

形態	内容	エビデンスの由来
IGF-1Ec / IGF-1Eb mRNA	組織中で測定されるスプライスバリアントそのもの	ヒトの筋生検；動物組織
Ec / Eb Eペプチド	バリアントがコードし、前駆体タンパク質から切り離された末端部分	2017年にヒトおよびげっ歯類の組織で検出
合成MGFペプチド	ヒトEc末端の末尾24アミノ酸を実験室で模倣したペプチド	細胞および動物研究
闇市場のMGFアナログ	末端が修飾（アミド化）された、またはアミノ酸が一か所置換された合成MGF	押収製品に対するアンチ・ドーピング検査機関の分析
「全長型MGF（Full-length MGF）」	IGF-1部分を含む、IGF-1Ecにきわめて近い約12.3 kDaのタンパク質	アンチ・ドーピング検査機関の分析（2014年）；受容体アッセイ
PEG-MGF	ポリエチレングリコール（PEG）を結合させたMGFペプチドで、長時間作用型として販売	ヒトでの研究なし；別ページで解説

これらの形態を互換性のあるものとして扱うべきではありません。全長型MGFはIGF-1ホルモンを含みIGF-1受容体に作用しますが、短い合成ペプチドはそうではありません（Janssen et al., PLoS One 2016）。

体内での作用

提唱されている役割

「MGF仮説」とも呼ばれる当初の理論は、以下のようなものです（Hill & Goldspink, J Physiol 2003）。

筋損傷の後、MGFバリアントは速やかにオンになり、その後数日以内に低下する（ラットで示された知見）。
この初期の一過性の上昇が、分裂して損傷した筋線維と融合する筋幹細胞であるサテライト細胞を活性化すると考えられる。
その後、スプライシングはIGF-1Eaへと切り替わり、修復を完了させるのに必要なタンパク質合成を促す成熟IGF-1が供給される。

初期の細胞研究は、末端部分に独自の役割があることを支持していました。マウスの筋細胞において、合成Eドメインペプチドは細胞増殖を促進し、成熟線維への分化を抑制し、IGF-1受容体を遮断してもこの作用は止まりませんでした（Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002）。

そのペプチドが天然に存在するのかという疑問

2010年に Endocrinology に掲載されたレビューは、いくつかの根拠からこの理論に疑問を呈しました（Matheny et al., Endocrinology 2010）。

合成MGFに一致する24アミノ酸のペプチドが、細胞、組織、または体液から単離されたことはなかった。
そのようなペプチドを切り出すのに必要な位置で前駆体を切断する既知の酵素が存在しない。
筋肉において、修復の初期段階であっても、MGF mRNAの量が主要なIGF-1Ea mRNAの量を上回ることも、それに近づくことも示されたことがない。

その後の研究により、より長いEc Eペプチドが、筋肉、肝臓、心臓を含むヒトおよびげっ歯類の組織で産生されていることが示されました。これは前駆体タンパク質とともに作られ、ヒトで筋損傷を伴う運動を行った後の筋再生過程においてその量が変化しました（Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017）。これは天然のEペプチドの存在を裏づけるものですが、市販されている特定の24アミノ酸ペプチドを裏づけるものではありません。

薬物動態

ヒトにおいてMGFペプチドの吸収、半減期、または排泄を測定した研究はありません。オンラインで引用されている半減期の数値は、一次資料をたどることができませんでした。ヒト血漿を用いた試験管内の研究では、当局に押収されたMGFバリアント（アミノ酸が一か所置換されたもの）が「良好な安定性」を示し、著者らは尿中で検出可能であろうと予測しました（Cox et al., Drug Test Anal 2017）。これはヒトでの半減期ではなく、またその特定のバリアントにのみ当てはまるものです。

規制上の位置づけ

MGFは治療用途で承認されていません（Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012）。処方箋医薬品も、添付文書上の用量も、承認された投与経路も存在しません。成長ホルモンおよびIGF-1軸に関わるペプチドに関する2026年の臨床レビューでは、PEG-MGFは最も低いエビデンス階層（査読済みのヒト研究が存在しないことを意味する）に位置づけられました（Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026）。

研究でわかっていること

ヒトにおける運動後のMGF発現

ヒトにおける最も確かなデータは、体内で作られるMGF mRNAを測定した筋生検の知見です。それらの研究は、負荷や筋損傷によってこのバリアントがオンになること、また高齢者ではその反応が弱い可能性があることを示しています：

研究	参加者	刺激	知見
Hameed et al., J Physiol 2003	若年者8名（25〜36歳）、高齢者7名（70〜82歳）	1RMの80%での片脚レッグエクステンション6回×10セット；2.5時間後に生検	若年群ではMGF mRNAが上昇したが高齢群では上昇せず；IGF-1Eaは変化なし。安静時のMGF mRNAはIGF-1Eaの約100分の一であった
Hameed et al., J Physiol 2004	高齢男性、平均年齢74歳	レジスタンストレーニング、GH注射、またはその両方	5週間のトレーニング：MGF mRNA +163%；トレーニング＋GH：+456%；GH単独：5週時点で変化なし、12週時点で +80%
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008	若年者9名（20〜27歳）、高齢者8名（67〜75歳）	60分間の伸張性（逆ペダル）サイクリング	両年齢群でMGF mRNAが上昇；IGF-1Eaは変化なし
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017	筋損傷を伴う運動後のヒト筋肉	運動誘発性の筋損傷	Ec Eペプチドそのものが検出され、再生過程で変化した

これらの研究は、このバリアントが運動に反応することを示しています。体外から合成MGFを補うことで筋肉が増えることを示すものではありません。ラットでは、高齢個体で過負荷に対する反応が乏しいことがMGF発現の大幅な低さと関連づけられており（Owino et al., FEBS Lett 2001）、これが加齢に伴う筋肉減少の標的としてMGFが議論されてきた理由です。

細胞研究：相反する結果

研究	モデル	結果
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002	マウス筋芽細胞株	合成EドメインペプチドがIGF-1受容体とは無関係に増殖を促進し、分化を阻害した
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011	異なる年齢のドナー由来のヒト筋幹細胞	新生児および若年成人ドナー由来の細胞ではペプチドが増殖寿命を延ばしたが、高齢成人由来の細胞では延ばさなかった
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014	マウスおよびヒト筋芽細胞、初代マウス筋幹細胞、心筋細胞	最大500 ng/mLのMGFペプチドは増殖を促進せず、分化も阻害しなかった；天然型・安定化型ペプチドのいずれも心筋細胞のシグナル伝達を活性化しなかった。成熟IGF-1および全長型IGF-1Ebは増殖を促進した
Janssen et al., PLoS One 2016	細胞ベースの受容体活性化アッセイ	合成ヒトMGFおよび安定化アナログはIGF-1受容体もインスリン受容体も活性化しなかった；全長型MGFは活性化した

2014年の研究は、最も重要な否定的な結果です。この研究はNovartis社を含む製薬企業二社において、初期の主張を再現する目的で特別に実施されたものであり、著者らはこの知見がMGFの生理的役割に「疑問を投げかける」ものであると結論づけました（Fornaro et al., 2014）。

2016年の受容体研究では、全長型MGFは高濃度においてIGF-1と同程度のIGF-1受容体の最大活性化に達しましたが、それにははるかに高い濃度を必要としました。EC50（最大効果の半分をもたらす濃度）は、IGF-1の0.86 nmol/L（95% CI 0.69–1.07）に対し、7.83 nmol/L（95% CI 4.87–12.58）でした。つまり、全長型MGFは短いペプチドというよりも、作用の弱いIGF-1のように振る舞います。

動物研究

主にMGFの概念の提唱に関わったグループによるいくつかの動物研究で、保護的な作用が報告されています。いずれも動物での研究であり、その後にヒトでの試験が行われたものはありません。

ヒツジの心筋梗塞モデル。 実験的に心筋梗塞を誘発した後、MGF Eドメインペプチドを投与されたヒツジでは、8日後の時点で対照群と比べて障害を受けた心筋が35%少なく、心機能がより良好に保たれていました（Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008）。
マウスの心筋梗塞モデル。 梗塞時に投与された合成Eドメインペプチドアナログは、2週時点での心筋収縮力を維持し、細胞死を減少させました（Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013）。
スナネズミの脳卒中モデル。 合成ペプチドは、一時的な血流遮断の後、IGF-1受容体に依存しない経路を通じて脆弱な脳神経細胞を保護しました（Dluzniewska et al., FASEB J 2005）。
マウスのALS（筋萎縮性側索硬化症）モデル。 脚の筋肉へのMGFの遺伝子導入（ペプチド注射ではない）により、筋力および運動ニューロンの生存が改善し、IGF-1遺伝子導入後よりも多くのニューロンが生存しました（Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009）。

これらの研究は、管理された条件下で（多くは標的組織へ直接）投与された研究グレードのペプチドまたは遺伝子ベクターを用いたものです。ヒトにおいてMGFの注射が筋肉を増やしたり回復を早めたりすることを実証するものではありません。

ヒトでの試験

いかなる形態であれ、MGFに関するヒトでのランダム化試験や対照試験は発表されていません。運動能力向上を目的としたペプチドに関する2026年のレビューでは、PEG-MGFによる回復の促進や体組成の改善という主張は「証明されていないままである」と結論づけられています（Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026）。

副作用とリスク

ヒトでの安全性データはない

ヒトでの試験が存在しないため、いかなる副作用についても測定された発生率はなく、安全な用量も知られておらず、相互作用に関するデータもありません。2026年のレビューでは、PEG-MGFに特化したヒトデータはないと断ったうえで、このクラスの未規制の成長ホルモン・IGF-1軸ペプチドで報告されている有害作用として以下を挙げています（Dominikowski et al., 2026）。

低血糖または高血糖
体液貯留
筋肉痛および関節痛
注射部位反応

がんに関連する懸念

MGFバリアントはがん組織でも研究されています。エビデンスはすべて実験室または組織標本に基づくものであり、MGF製品ががんを引き起こすことを示すものではありません。

MGFは、正常な前立腺組織よりも前立腺がんおよび前がん状態の前立腺組織ではるかに強く発現していました。前立腺がん細胞株では、合成EペプチドがIGF-1受容体やインスリン受容体に依存しない経路を通じて増殖を刺激しました（Armakolas et al., Prostate 2010）。
前立腺がんの手術検体83例において、IGF-1Ecの高値はより進行した病期と関連しており（p = 0.004）、また弱いながらも高いGleasonスコアと関連していました（r = 0.247）（Savvani et al., Anticancer Res 2013）。
全長型MGF製品はIGF-1受容体を活性化します（Janssen et al., 2016）。承認されているIGF-1製剤には添付文書上でがんに関する警告があります（IGF-1を参照）。

バイアルに実際に入っているもの

アンチ・ドーピング検査機関がMGFとして販売されている製品を分析したところ、研究で使われているペプチドとは異なる形態が見つかっています。

闇市場の二製品には、末端が化学修飾（アミド化）されたMGFアナログが含まれていました（Esposito et al., 2012）。
押収されたバイアルには、アミノ酸が一か所置換されたMGFバリアントが含まれていました（Cox et al., 2017）。
「全長型MGF」として販売されていた製品は、末端残基が欠失し一か所の置換をもつ、IGF-1Ecにきわめて近い12,264.9 Daのタンパク質でした（Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014）。

これらの製品は規制されたサプライチェーンの外で製造されているため、同一性、用量、純度、無菌性は管理されていません。ある形態についての研究結果が別の形態にも当てはまると見なすことはできません。

法的位置づけとスポーツでの使用

MGFは2005年以降、WADAによって禁止されています（Thevis et al., 2014）。WADA 2026年禁止表国際基準（Prohibited List）では、S2.3（成長因子および成長因子調節物質）に「メカノ成長因子（MGFs）」が明記されており、競技会（時）および競技会外を問わず禁止されています。同じ項目では、IGF-1およびそのアナログ（IGF-1 LR3やIGF-1 DESなど）も禁止されています。

検出法も発表されています。通常のドーピング検査を応用した方法で全長型MGFが0.25 ng/mLの濃度で検出可能であり（Thevis et al., 2014）、またある検査機関はアミド化アナログを天然型と区別できる診断的価値のある質量分析マーカーを報告しています（Esposito et al., 2012）。

要点

医薬品ではなく、スプライスバリアント。 MGFはIGF-1遺伝子のIGF-1Ec（ヒト）/ IGF-1Eb（げっ歯類）バリアントです。販売されているのは通常、その末端の末尾24アミノ酸を模倣した合成ペプチドか、その修飾型です。
運動によってオンになる。 筋生検では、高負荷または筋損傷を伴う運動の後にMGF mRNAが上昇することが示されており、一部の研究では高齢者で反応が弱いことが報告されています。
合成ペプチドの作用には議論がある。 初期の細胞研究では筋幹細胞への作用が報告されましたが、2014年の製薬企業による追試では作用が認められず、このペプチドはIGF-1受容体も活性化しませんでした。
ヒトでの試験はない。 有益性に関するエビデンスはすべて細胞および動物研究によるものであり、ヒトにおける用量、半減期、安全性に関するデータはありません。
製品の中身はさまざま。 アンチ・ドーピング検査機関は、闇市場の製品からアミド化型、置換型、および全長型のMGFを検出しています。
スポーツでは禁止。 WADAは2005年からMGFを常時禁止しており、検出法も存在します。

出典

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MGF（メカノ成長因子）

概要