Mechano Growth Factor (MGF) ist die Bezeichnung für eine Spleißvariante des Gens für den insulinähnlichen Wachstumsfaktor 1 (IGF-1), die der Muskel nach Dehnung, starker Belastung oder Schädigung aktiviert. Beim Menschen heißt diese Variante IGF-1Ec, bei Nagetieren IGF-1Eb. Derselbe Name wird auch für ein kurzes synthetisches Peptid verwendet, das dem Endstück dieser Variante nachgebildet ist, und genau dieses Peptid wird online als „MGF“ verkauft.

MGF wurde nie als Arzneimittel zugelassen, und es wurden keine kontrollierten Studien mit injiziertem MGF am Menschen veröffentlicht. Das meiste Wissen stammt aus Muskelbiopsien nach dem Training, aus Zellkulturen und aus Tierstudien. Diese Ergebnisse widersprechen sich: Eine unabhängige Replikation durch zwei Pharmaunternehmen ergab, dass das synthetische Peptid keine Wirkung auf Muskelstammzellen hatte. Die Welt-Anti-Doping-Agentur (WADA) hat MGF seit 2005 im Sport verboten.

Diese Seite fasst zusammen, was die Labor-, Tier- und Trainingsstudien sowie die Anti-Doping-Literatur berichten. Sie dient ausschließlich der Information und ist keine medizinische Beratung.

Eigenschaft	Angabe
Klasse	Peptid, abgeleitet von einer Spleißvariante des IGF-1-Gens (IGF-1Ec beim Menschen, IGF-1Eb bei Nagetieren)
Was „MGF“-Produkte enthalten	Meist ein synthetisches Peptid, das den letzten 24 Aminosäuren der menschlichen Ec-E-Domäne entspricht; auch modifizierte und Volllängenversionen sind im Umlauf
Zulassung	Nicht für die therapeutische Anwendung zugelassen
Studien am Menschen	Keine veröffentlicht für injiziertes MGF
Halbwertszeit	Nicht bekannt; keine pharmakokinetischen Daten beim Menschen
Zentraler Fakt zum Wirkmechanismus	Soll unabhängig vom IGF-1-Rezeptor wirken; das synthetische Peptid aktivierte den IGF-1-Rezeptor in einem Assay von 2016 nicht
Evidenzlage	Nur Zell- und Tierstudien, dazu eine gescheiterte unabhängige Replikation in Muskelzellen
WADA-Status	Jederzeit verboten (S2.3, „Mechano Growth Factors“)

Was es ist

Das IGF-1-Gen kann auf verschiedene Weise gespleißt werden. Jede Version liefert dasselbe reife IGF-1-Hormon aus 70 Aminosäuren (siehe IGF-1), trägt aber ein anderes Endstück, die sogenannte E-Domäne, die normalerweise abgespalten wird (Matheny et al., Endocrinology 2010):

IGF-1Ea ist die Hauptform, die von der Leber und den meisten Geweben gebildet wird.
IGF-1Ec (Mensch) / IGF-1Eb (Nagetier) enthält einen zusätzlichen Abschnitt genetischen Codes aus Exon 5. Dieser Einschub verschiebt das Leseraster, sodass das Endstück eine andere Aminosäuresequenz hat. Das ist die Variante, die den Namen MGF erhielt.

Die Arbeitsgruppe von Geoffrey Goldspink in London klonierte die Variante erstmals 1996 aus Kaninchenmuskeln, die durch aktive Dehnung zum Wachstum gebracht worden waren. Sie war in gedehnten oder trainierten Muskeln gut nachweisbar, in ruhenden Muskeln dagegen kaum (Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996). Der Einschub ist beim Menschen 49 Basenpaare lang, bei Nagetieren 52 (Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011).

Ein Name, mehrere verschiedene Dinge

In Übersichtsarbeiten wurde darauf hingewiesen, dass „MGF“ für drei Dinge verwendet wird, die nicht identisch sind (Matheny et al., Endocrinology 2010): die mRNA-Spleißvariante, das E-Peptid, das die Variante tatsächlich codiert, und ein synthetisches Peptid, das den letzten 24 Aminosäuren dieses E-Peptids entspricht (25 bei Nagetieren). Als MGF verkaufte Produkte bringen weitere Varianten ins Spiel.

Form	Was es ist	Woher die Evidenz stammt
IGF-1Ec- / IGF-1Eb-mRNA	Die Spleißvariante selbst, gemessen im Gewebe	Muskelbiopsien beim Menschen; tierisches Gewebe
Ec- / Eb-E-Peptid	Das von der Variante codierte Endstück, abgespalten vom Vorläuferprotein	2017 in Geweben von Mensch und Nagetier nachgewiesen
Synthetisches MGF-Peptid	Im Labor hergestellte Kopie der letzten 24 Aminosäuren des menschlichen Ec-Endstücks	Zell- und Tierstudien
MGF-Analoga vom Schwarzmarkt	Synthetisches MGF mit modifiziertem Ende (amidiert) oder einem einzelnen Aminosäureaustausch	Analysen beschlagnahmter Produkte durch Anti-Doping-Labore
„Volllängen-MGF“	Ein etwa 12,3 kDa großes Protein, eng verwandt mit IGF-1Ec, einschließlich des IGF-1-Anteils	Analyse eines Anti-Doping-Labors (2014); Rezeptor-Assays
PEG-MGF	MGF-Peptid, gekoppelt an Polyethylenglykol (PEG), als länger wirksam vermarktet	Keine Studien am Menschen; eigene Seite

Diese Formen sollten nicht als austauschbar betrachtet werden. Volllängen-MGF enthält das IGF-1-Hormon und wirkt auf den IGF-1-Rezeptor; das kurze synthetische Peptid nicht (Janssen et al., PLoS One 2016).

Wie es im Körper wirkt

Die vermutete Rolle

Die ursprüngliche Theorie, manchmal „MGF-Hypothese“ genannt, lautet wie folgt (Hill & Goldspink, J Physiol 2003):

Nach einer Muskelschädigung wird die MGF-Variante rasch aktiviert und geht innerhalb weniger Tage wieder zurück (gezeigt an Ratten).
Dieser frühe Schub soll Satellitenzellen aktivieren, die Muskelstammzellen, die sich teilen und mit geschädigten Fasern verschmelzen.
Später verschiebt sich das Spleißen in Richtung IGF-1Ea, das reifes IGF-1 liefert, um die für den Abschluss der Reparatur nötige Proteinsynthese anzutreiben.

Frühe Zellversuche stützten eine eigenständige Rolle des Endstücks. In Mausmuskelzellen steigerte das synthetische E-Domänen-Peptid die Proliferation und hemmte die Differenzierung zu reifen Fasern, und eine Blockade des IGF-1-Rezeptors verhinderte diesen Effekt nicht (Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002).

Zweifel, ob das Peptid natürlich vorkommt

Eine Übersichtsarbeit von 2010 in Endocrinology stellte die Theorie aus mehreren Gründen infrage (Matheny et al., Endocrinology 2010):

Aus Zellen, Geweben oder Körperflüssigkeiten war kein Peptid aus 24 Aminosäuren isoliert worden, das synthetischem MGF entspricht.
Kein bekanntes Enzym schneidet den Vorläufer an der Stelle, die für die Freisetzung eines solchen Peptids nötig wäre.
Im Muskel wurde nie gezeigt, dass die Spiegel der MGF-mRNA die der wichtigsten IGF-1Ea-mRNA übersteigen oder auch nur annähernd erreichen, selbst nicht während der frühen Reparatur.

Spätere Arbeiten zeigten, dass das längere Ec-E-Peptid in Geweben von Mensch und Nagetier gebildet wird, darunter Muskel, Leber und Herz. Es entsteht zusammen mit seinem Vorläuferprotein, und seine Spiegel veränderten sich beim Menschen während der Muskelregeneration nach schädigendem Training (Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017). Das spricht für ein natürliches E-Peptid, nicht aber für das spezifische Peptid aus 24 Aminosäuren, das verkauft wird.

Pharmakokinetik

Keine Studie hat die Aufnahme, Halbwertszeit oder Ausscheidung eines MGF-Peptids beim Menschen gemessen. Online genannte Halbwertszeiten ließen sich nicht auf eine Primärquelle zurückführen. In einer Reagenzglasstudie mit menschlichem Plasma zeigte eine von Behörden beschlagnahmte MGF-Variante (mit einem einzelnen Aminosäureaustausch) „gute Stabilität“, und die Autoren gingen davon aus, dass sie im Urin nachweisbar wäre (Cox et al., Drug Test Anal 2017). Das ist keine Halbwertszeit beim Menschen und gilt nur für diese Variante.

Regulatorischer Status

MGF ist nicht für die therapeutische Anwendung zugelassen (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012). Es gibt kein verschreibungspflichtiges Präparat, keine zugelassene Dosis und keinen zugelassenen Applikationsweg. Eine klinische Übersichtsarbeit von 2026 zu Peptiden der Wachstumshormon- und IGF-1-Achse ordnete PEG-MGF in die niedrigste Evidenzstufe ein, was bedeutet, dass keine begutachteten Studien am Menschen existieren (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Was die Forschung zeigt

MGF-Expression nach dem Training beim Menschen

Die belastbarsten Daten beim Menschen stammen aus Muskelbiopsien, in denen die körpereigene MGF-mRNA gemessen wurde. Sie zeigen, dass Belastung und Muskelschädigung die Variante aktivieren und dass die Reaktion bei älteren Menschen schwächer ausfallen kann:

Studie	Teilnehmende	Reiz	Ergebnis
Hameed et al., J Physiol 2003	8 junge (25–36 J.), 7 ältere (70–82 J.)	10 Sätze à 6 einbeinige Kniestreckungen bei 80 % des 1RM; Biopsie 2,5 h später	MGF-mRNA stieg in der jungen, nicht aber in der älteren Gruppe; IGF-1Ea unverändert. In Ruhe lag die MGF-mRNA ≈ 100-fach niedriger als IGF-1Ea
Hameed et al., J Physiol 2004	Ältere Männer, Durchschnittsalter 74	Krafttraining, GH-Injektionen (Wachstumshormon) oder beides	5 Wochen Training: MGF-mRNA +163 %; Training plus GH: +456 %; GH allein: keine Veränderung nach 5 Wochen, +80 % nach 12 Wochen
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008	9 junge (20–27 J.), 8 ältere (67–75 J.)	60 min exzentrisches Radfahren (Rückwärtstreten)	MGF-mRNA stieg in beiden Altersgruppen; IGF-1Ea unverändert
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017	Menschlicher Muskel nach schädigendem Training	Trainingsbedingte Muskelschädigung	Das Ec-E-Peptid selbst wurde nachgewiesen und veränderte sich während der Regeneration

Diese Studien zeigen, dass die Variante auf Training reagiert. Sie zeigen nicht, dass von außen zugeführtes synthetisches MGF Muskeln aufbaut. Bei Ratten war die schwächere Reaktion älterer Tiere auf Überlastung mit einer deutlich geringeren MGF-Expression verbunden (Owino et al., FEBS Lett 2001), weshalb MGF als Ansatzpunkt beim altersbedingten Muskelabbau diskutiert wurde.

Zellstudien: widersprüchliche Ergebnisse

Studie	Modell	Ergebnis
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002	Myoblasten-Zelllinie der Maus	Synthetisches E-Domänen-Peptid steigerte die Proliferation und hemmte die Differenzierung, unabhängig vom IGF-1-Rezeptor
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011	Menschliche Muskelstammzellen von Spendenden unterschiedlichen Alters	Das Peptid verlängerte die proliferative Lebensdauer der Zellen bei Zellen von Neugeborenen und jungen Erwachsenen, nicht aber bei älteren Erwachsenen
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014	Myoblasten von Maus und Mensch, primäre Muskelstammzellen der Maus, Herzzellen	MGF-Peptid bis 500 ng/mL steigerte die Proliferation nicht und blockierte die Differenzierung nicht; weder natives noch stabilisiertes Peptid aktivierte die Signalwege in Herzzellen. Reifes IGF-1 und Volllängen-IGF-1Eb steigerten die Proliferation dagegen
Janssen et al., PLoS One 2016	Zellbasierte Assays zur Rezeptoraktivierung	Synthetisches menschliches MGF und ein stabilisiertes Analogon aktivierten weder den IGF-1- noch den Insulinrezeptor; Volllängen-MGF dagegen schon

Die Studie von 2014 ist das wichtigste negative Ergebnis. Sie wurde bei zwei Pharmaunternehmen, darunter Novartis, gezielt durchgeführt, um die früheren Behauptungen zu reproduzieren, und die Autoren kamen zu dem Schluss, dass die Befunde eine physiologische Rolle von MGF „infrage stellen“ (Fornaro et al., 2014).

In der Rezeptorstudie von 2016 erreichte Volllängen-MGF bei hohen Konzentrationen eine ähnliche maximale Aktivierung des IGF-1-Rezeptors wie IGF-1, benötigte dafür aber eine deutlich höhere Konzentration: EC50 (die Konzentration, die den halbmaximalen Effekt bewirkt) 7,83 nmol/L (95-%-KI 4,87–12,58) gegenüber 0,86 nmol/L (95-%-KI 0,69–1,07) für IGF-1. Volllängen-MGF verhält sich also eher wie ein schwächeres IGF-1 als wie das kurze Peptid.

Tierstudien

Mehrere Tierstudien, überwiegend von Arbeitsgruppen, die an der Entwicklung des MGF-Konzepts beteiligt waren, haben schützende Effekte berichtet. Alle wurden an Tieren durchgeführt, und auf keine folgte eine Studie am Menschen:

Herzinfarkt bei Schafen. Nach experimentell ausgelösten Infarkten hatten Schafe, die das MGF-E-Domänen-Peptid erhielten, 35 % weniger geschädigten Herzmuskel als die Kontrolltiere und nach 8 Tagen eine besser erhaltene Herzfunktion (Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008).
Herzinfarkt bei Mäusen. Ein synthetisches E-Domänen-Peptidanalogon, das zum Zeitpunkt des Infarkts gegeben wurde, erhielt die Kontraktionsfähigkeit des Herzens und verringerte den Zelltod nach 2 Wochen (Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013).
Schlaganfallmodell bei Rennmäusen. Das synthetische Peptid schützte empfindliche Nervenzellen im Gehirn nach vorübergehender Unterbrechung der Durchblutung, und zwar über einen vom IGF-1-Rezeptor unabhängigen Weg (Dluzniewska et al., FASEB J 2005).
ALS-Modell bei Mäusen. Ein Gentransfer von MGF in die Beinmuskulatur (keine Peptidinjektion) verbesserte die Muskelkraft und das Überleben motorischer Nervenzellen, wobei mehr Nervenzellen überlebten als nach einem IGF-1-Gentransfer (Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009).

In diesen Studien wurden Peptide in Forschungsqualität oder Genvektoren unter kontrollierten Bedingungen verabreicht, oft direkt in das Zielgewebe. Sie belegen nicht, dass injiziertes MGF beim Menschen Muskeln aufbaut oder die Erholung beschleunigt.

Studien am Menschen

Es wurde keine randomisierte oder kontrollierte Studie am Menschen zu MGF in irgendeiner Form veröffentlicht. Eine Übersichtsarbeit von 2026 zu leistungssteigernden Peptiden kam zu dem Schluss, dass Behauptungen einer schnelleren Erholung oder einer besseren Körperzusammensetzung durch PEG-MGF „unbewiesen bleiben“ (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Nebenwirkungen und Risiken

Keine Sicherheitsdaten beim Menschen

Da es keine Studien am Menschen gibt, existiert für keine Nebenwirkung eine gemessene Häufigkeit, es gibt keine bekannte sichere Dosis und keine Daten zu Wechselwirkungen. Die Übersichtsarbeit von 2026 listet die unerwünschten Wirkungen auf, die für diese Klasse unregulierter Peptide der Wachstumshormon- und IGF-1-Achse berichtet wurden, und weist darauf hin, dass speziell für PEG-MGF keine Daten beim Menschen vorliegen (Dominikowski et al., 2026):

niedriger oder hoher Blutzucker;
Wassereinlagerungen;
Muskel- und Gelenkschmerzen;
Reaktionen an der Injektionsstelle.

Bedenken im Zusammenhang mit Krebs

Die MGF-Variante wurde in Krebsgewebe untersucht. Die gesamte Evidenz stammt aus Labor- oder Gewebeuntersuchungen, und nichts davon zeigt, dass MGF-Produkte Krebs verursachen:

MGF wurde in Prostatakrebs und in Krebsvorstufen der Prostata deutlich stärker exprimiert als in normaler Prostata. In Prostatakrebs-Zelllinien regte das synthetische E-Peptid das Wachstum über einen Weg an, der nicht vom IGF-1- oder Insulinrezeptor abhing (Armakolas et al., Prostate 2010).
In 83 Operationspräparaten von Prostatakrebs waren höhere IGF-1Ec-Spiegel mit einem fortgeschritteneren Stadium (p = 0,004) und, schwach, mit einem höheren Gleason-Score (r = 0,247) verbunden (Savvani et al., Anticancer Res 2013).
Volllängen-MGF-Produkte aktivieren den IGF-1-Rezeptor (Janssen et al., 2016). Das zugelassene IGF-1-Arzneimittel trägt in seiner Fachinformation einen Warnhinweis zu Krebs; siehe IGF-1.

Was tatsächlich in der Ampulle ist

Anti-Doping-Labore haben als MGF verkaufte Produkte analysiert und Formen gefunden, die sich von dem in der Forschung verwendeten Peptid unterscheiden:

Zwei Schwarzmarktprodukte enthielten ein MGF-Analogon mit chemisch modifiziertem (amidiertem) Ende (Esposito et al., 2012).
Beschlagnahmte Ampullen enthielten eine MGF-Variante mit einem Aminosäureaustausch (Cox et al., 2017).
Ein als „Volllängen-MGF“ vermarktetes Produkt war ein 12.264,9 Da großes Protein, eng verwandt mit IGF-1Ec, mit einem fehlenden endständigen Rest und einem Austausch (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014).

Diese Produkte werden außerhalb jeder regulierten Lieferkette hergestellt, daher sind Identität, Dosis, Reinheit und Sterilität nicht kontrolliert. Die Forschungsergebnisse zu einer Form lassen sich nicht ohne Weiteres auf eine andere übertragen.

Rechtsstatus und Anwendung im Sport

MGF ist seit 2005 von der WADA verboten (Thevis et al., 2014). Die WADA-Verbotsliste 2026 führt „Mechano Growth Factors (MGFs)“ unter S2.3, Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren, verboten sowohl im als auch außerhalb des Wettkampfs. Derselbe Abschnitt verbietet IGF-1 und seine Analoga, etwa IGF-1 LR3 und IGF-1 DES.

Es wurden Nachweisverfahren veröffentlicht. Volllängen-MGF war mit angepassten Routine-Dopingtests ab 0,25 ng/mL nachweisbar (Thevis et al., 2014), und ein Labor beschrieb einen potenziell diagnostischen massenspektrometrischen Marker, der das amidierte Analogon von der natürlichen Form unterscheidet (Esposito et al., 2012).

Das Wichtigste in Kürze

Eine Spleißvariante, kein Arzneimittel. MGF ist die IGF-1Ec- (Mensch) / IGF-1Eb-Variante (Nagetier) des IGF-1-Gens. Verkauft wird meist eine synthetische Kopie der letzten 24 Aminosäuren ihres Endstücks oder eine modifizierte Version davon.
Training schaltet es ein. Muskelbiopsien zeigen, dass die MGF-mRNA nach intensivem oder muskelschädigendem Training ansteigt, in einigen Studien mit schwächerer Reaktion bei älteren Erwachsenen.
Die Wirkungen des synthetischen Peptids sind umstritten. Frühe Zellstudien berichteten über Effekte auf Muskelstammzellen, doch eine Replikation durch die Industrie im Jahr 2014 fand keine, und das Peptid aktivierte den IGF-1-Rezeptor nicht.
Keine Studien am Menschen. Die gesamte Evidenz für einen Nutzen stammt aus Zell- und Tierstudien; zu Dosierung, Halbwertszeit oder Sicherheit gibt es keine Daten beim Menschen.
Der Inhalt der Produkte variiert. Anti-Doping-Labore haben amidierte, substituierte und Volllängenformen von MGF in Schwarzmarktprodukten gefunden.
Im Sport verboten. Die WADA verbietet MGFs seit 2005 jederzeit, und es gibt Nachweisverfahren.

Quellen

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MGF