Peptidi e ormone della crescita

MGF

Aggiornato il · 23 fonti

Il fattore di crescita meccanico (MGF, mechano growth factor) è il nome attribuito a una variante di splicing del gene del fattore di crescita insulino-simile 1 (IGF-1) che il muscolo attiva dopo stiramento, carico elevato o danno tissutale. Nell’uomo questa variante è chiamata IGF-1Ec; nei roditori è chiamata IGF-1Eb. Lo stesso nome viene utilizzato anche per un breve peptide sintetico copiato dall’estremità terminale di tale variante, ed è proprio questo peptide ciò che viene venduto online come «MGF».

L’MGF non è mai stato approvato come farmaco e non sono stati pubblicati studi clinici controllati sull’uomo con MGF iniettabile. La maggior parte delle conoscenze deriva da biopsie muscolari effettuate dopo l’esercizio fisico, colture cellulari e studi sugli animali. Questi risultati sono contrastanti: una replica indipendente condotta da due aziende farmaceutiche ha rilevato che il peptide sintetico non aveva alcun effetto sulle cellule staminali muscolari. L’MGF è vietato nello sport dall’Agenzia mondiale antidoping (WADA) dal 2005.

Questa pagina riassume quanto riportato dagli studi di laboratorio, sugli animali e sull’esercizio fisico, nonché dalla letteratura antidoping. Ha scopo esclusivamente informativo e non costituisce un parere medico.

Proprietà Dettaglio
Classe Peptide derivato da una variante di splicing del gene IGF-1 (IGF-1Ec nell’uomo, IGF-1Eb nei roditori)
Cosa contengono i prodotti «MGF» Di solito un peptide sintetico corrispondente agli ultimi 24 amminoacidi del dominio E umano Ec; circolano anche versioni modificate e a lunghezza intera
Approvazione Non approvato per uso terapeutico
Studi sull’uomo Nessuno pubblicato per l’MGF iniettabile
Emivita Non stabilita; nessun dato farmacocinetico nell’uomo
Aspetto chiave del meccanismo Si ipotizza che agisca separatamente dal recettore dell’IGF-1; il peptide sintetico non ha attivato il recettore dell’IGF-1 in un test del 2016
Stato delle prove Solo studi cellulari e sugli animali, con una replica indipendente negativa nelle cellule muscolari
Stato WADA Proibito in ogni momento (S2.3, «fattori di crescita meccanici»)

Che cos’è

Il gene dell’IGF-1 può subire diversi processi di splicing. Ogni versione produce lo stesso ormone IGF-1 maturo di 70 amminoacidi (vedi IGF-1), ma ciascuna porta una coda terminale diversa, chiamata dominio E, che normalmente viene scissa (Matheny et al., Endocrinology 2010):

  • IGF-1Ea è la forma principale, prodotta dal fegato e dalla maggior parte dei tessuti.
  • IGF-1Ec (uomo) / IGF-1Eb (roditore) include un tratto aggiuntivo di codice genetico proveniente dall’esone 5. Questo inserto sposta la cornice di lettura, perciò la coda presenta una sequenza amminoacidica differente. Questa è la variante che è stata denominata MGF.

Il gruppo di Geoffrey Goldspink a Londra ha clonato per la prima volta la variante nel 1996 dal muscolo di coniglio indotto a crescere mediante stiramento attivo. Era facilmente rilevabile nel muscolo sottoposto a stiramento o esercizio, mentre se ne riscontrava pochissimo nel muscolo a riposo (Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996). L’inserto è lungo 49 coppie di basi nell’uomo e 52 nei roditori (Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011).

Un unico nome, diversi concetti

I revisori hanno sottolineato che la sigla «MGF» viene usata per indicare tre elementi che non sono la stessa cosa (Matheny et al., Endocrinology 2010): la variante di splicing dell’mRNA, l’E-peptide effettivamente codificato da tale variante e un peptide sintetico corrispondente agli ultimi 24 amminoacidi di quell’E-peptide (25 nei roditori). I prodotti venduti come MGF aggiungono ulteriori varianti.

Forma Che cos’è Da dove provengono le prove
mRNA di IGF-1Ec / IGF-1Eb La variante di splicing stessa, misurata nel tessuto Biopsie muscolari umane; tessuto animale
E-peptide Ec / Eb La coda codificata dalla variante, scissa dalla proteina precursore Rilevato in tessuti umani e di roditori nel 2017
Peptide MGF sintetico Copia prodotta in laboratorio degli ultimi 24 amminoacidi della coda Ec umana Studi cellulari e sugli animali
Analoghi dell’MGF del mercato nero MGF sintetico con un’estremità modificata (ammidata) o una singola sostituzione amminoacidica Analisi di laboratori antidoping su prodotti sequestrati
«MGF a lunghezza intera» Una proteina di circa 12,3 kDa strettamente correlata all’IGF-1Ec, comprendente la porzione di IGF-1 Analisi di laboratorio antidoping (2014); test sui recettori
PEG-MGF Peptide MGF legato al polietilenglicole (PEG), commercializzato come a lunga durata d’azione Nessuno studio sull’uomo; trattato nella pagina dedicata

Queste forme non devono essere considerate intercambiabili. L’MGF a lunghezza intera contiene l’ormone IGF-1 e agisce sul recettore dell’IGF-1; il peptide sintetico corto invece no (Janssen et al., PLoS One 2016).

Come agisce nell’organismo

Il ruolo ipotizzato

La teoria originale, talvolta chiamata «ipotesi MGF», prevede quanto segue (Hill & Goldspink, J Physiol 2003):

  • Dopo un danno muscolare, la variante MGF viene attivata rapidamente per poi diminuire nell’arco di pochi giorni (dimostrato nei ratti).
  • Si ritiene che questo impulso precoce attivi le cellule satelliti, le cellule staminali muscolari che si dividono e si fondono con le fibre danneggiate.
  • Successivamente, lo splicing si sposta verso l’IGF-1Ea, che fornisce l’IGF-1 maturo per sostenere la sintesi proteica necessaria a completare la riparazione.

I primi studi cellulari hanno supportato un ruolo distinto per la coda terminale. Nelle cellule muscolari di topo, il peptide sintetico del dominio E ha aumentato la proliferazione e ha frenato il differenziamento in fibre mature, e il blocco del recettore dell’IGF-1 non ha impedito questo effetto (Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002).

Dubbi sull’esistenza naturale del peptide

Una revisione del 2010 pubblicata su Endocrinology ha messo in discussione la teoria sotto diversi aspetti (Matheny et al., Endocrinology 2010):

  • Nessun peptide di 24 amminoacidi corrispondente all’MGF sintetico era mai stato isolato da cellule, tessuti o fluidi corporei.
  • Nessun enzima noto taglia il precursore nel punto necessario per rilasciare un peptide simile.
  • Nel muscolo, non è mai stato dimostrato che i livelli dell’mRNA di MGF superino, o anche solo avvicinino, i livelli del principale mRNA di IGF-1Ea, nemmeno durante le prime fasi della riparazione.

Studi successivi hanno dimostrato che l’E-peptide Ec più lungo viene effettivamente prodotto nei tessuti umani e dei roditori, inclusi muscolo, fegato e cuore. Viene sintetizzato insieme alla sua proteina precursore e i suoi livelli variano durante la rigenerazione muscolare dopo un esercizio fisico lesivo nell’uomo (Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017). Ciò supporta l’esistenza di un E-peptide naturale, ma non dello specifico peptide di 24 amminoacidi messo in vendita.

Farmacocinetica

Nessuno studio ha misurato l’assorbimento, l’emivita o l’eliminazione di alcun peptide MGF nell’uomo. I valori di emivita citati online non sono riconducibili a una fonte primaria. In uno studio in provetta su plasma umano, una variante di MGF sequestrata dalle autorità (con una singola sostituzione amminoacidica) ha mostrato una «buona stabilità» e gli autori prevedevano che fosse rilevabile nelle urine (Cox et al., Drug Test Anal 2017). Questo dato non costituisce tuttavia un’emivita nell’uomo e si applica unicamente a tale variante.

Stato regolatorio

L’MGF non è stato approvato per uso terapeutico (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012). Non esistono farmaci soggetti a prescrizione, dosi indicate in scheda tecnica né vie di somministrazione approvate. Una revisione clinica del 2026 sui peptidi dell’asse ormone della crescita/IGF-1 ha collocato il PEG-MGF nel livello più basso di evidenza scientifica, il che significa che non esistono studi sull’uomo sottoposti a revisione paritaria (peer review) (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Cosa mostra la ricerca

Espressione di MGF dopo l’esercizio fisico nell’uomo

I dati umani più solidi provengono da biopsie muscolari che misurano l’mRNA endogeno dell’MGF. Mostrano che il carico meccanico e il danno muscolare attivano la variante e che la risposta può essere più debole nelle persone anziane:

Studio Partecipanti Stimolo Risultato
Hameed et al., J Physiol 2003 8 giovani (25–36 anni), 7 anziani (70–82 anni) 10 serie da 6 estensioni del ginocchio a gamba singola all’80% di 1RM; biopsia dopo 2,5 h L’mRNA di MGF è aumentato nel gruppo giovane ma non in quello anziano; IGF-1Ea invariato. A riposo, l’mRNA di MGF era ≈ 100 volte inferiore all’IGF-1Ea
Hameed et al., J Physiol 2004 Uomini anziani, età media 74 anni Allenamento contro resistenza, iniezioni di GH o entrambi 5 settimane di allenamento: mRNA di MGF +163%; allenamento più GH: +456%; solo GH: nessuna variazione a 5 settimane, +80% a 12 settimane
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008 9 giovani (20–27 anni), 8 anziani (67–75 anni) 60 min di ciclismo eccentrico (pedalata frenata all’indietro) L’mRNA di MGF è aumentato in entrambe le fasce d’età; IGF-1Ea invariato
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017 Muscolo umano dopo esercizio fisico lesivo Danno muscolare indotto dall’esercizio L’E-peptide Ec stesso è stato rilevato ed è variato durante la rigenerazione

Questi studi dimostrano che la variante risponde all’esercizio fisico. Non dimostrano invece che la somministrazione dall’esterno di MGF sintetico costruisca massa muscolare. Nei ratti, la minore risposta degli animali più anziani al sovraccarico meccanico è stata collegata a un’espressione molto più bassa di MGF (Owino et al., FEBS Lett 2001), motivo per cui l’MGF è stato discusso come possibile bersaglio nella perdita muscolare legata all’età.

Studi cellulari: risultati contrastanti

Studio Modello Risultato
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002 Linea cellulare di mioblasti murini Il peptide sintetico del dominio E ha aumentato la proliferazione e inibito il differenziamento, indipendentemente dal recettore dell’IGF-1
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011 Cellule staminali muscolari umane da donatori di diverse età Il peptide ha prolungato la capacità proliferativa nelle cellule provenienti da donatori neonati e giovani adulti, ma non in quelle di adulti anziani
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014 Mioblasti murini e umani, cellule staminali muscolari primarie murine, cellule cardiache Il peptide MGF fino a 500 ng/mL non ha aumentato la proliferazione né bloccato il differenziamento; né il peptide nativo né quello stabilizzato hanno attivato la segnalazione nelle cellule cardiache. L’IGF-1 maturo e l’IGF-1Eb a lunghezza intera hanno invece aumentato la proliferazione
Janssen et al., PLoS One 2016 Test cellulari di attivazione recettoriale L’MGF umano sintetico e un analogo stabilizzato non hanno attivato i recettori dell’IGF-1 o dell’insulina; l’MGF a lunghezza intera sì

Lo studio del 2014 rappresenta il risultato negativo più importante. È stato condotto presso due aziende farmaceutiche, tra cui Novartis, specificamente per verificare la riproducibilità dei risultati precedenti, e gli autori hanno concluso che tali dati «mettono in discussione» un ruolo fisiologico per l’MGF (Fornaro et al., 2014).

Nello studio sui recettori del 2016, l’MGF a lunghezza intera ha raggiunto un’attivazione massima del recettore dell’IGF-1 simile a quella dell’IGF-1 ad alte concentrazioni, ma ha richiesto una concentrazione molto più elevata per farlo: EC50 (la concentrazione che produce la metà dell’effetto massimo) pari a 7,83 nmol/L (IC 95% 4,87–12,58) contro 0,86 nmol/L (IC 95% 0,69–1,07) per l’IGF-1. Ciò significa che l’MGF a lunghezza intera si comporta più come un IGF-1 più debole che come il peptide corto.

Studi sugli animali

Diversi studi sugli animali, per lo più condotti da gruppi coinvolti nello sviluppo del concetto di MGF, hanno riportato effetti protettivi. Tutti sono stati eseguiti su animali e nessuno è stato seguito da uno studio clinico sull’uomo:

  • Infarto cardiaco nelle pecore. Dopo infarti indotti sperimentalmente, le pecore a cui è stato somministrato il peptide del dominio E dell’MGF presentavano il 35% in meno di muscolo cardiaco compromesso rispetto ai controlli e una funzione cardiaca meglio preservata dopo 8 giorni (Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008).
  • Infarto cardiaco nei topi. Un analogo sintetico del peptide del dominio E somministrato al momento dell’infarto ha preservato la contrattilità cardiaca e ridotto la morte cellulare a 2 settimane (Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013).
  • Modello di ictus nei gerbilli. Il peptide sintetico ha protetto i neuroni cerebrali vulnerabili dopo una temporanea interruzione del flusso sanguigno, attraverso una via indipendente dal recettore dell’IGF-1 (Dluzniewska et al., FASEB J 2005).
  • Modello di SLA nei topi. Il trasferimento genico di MGF nei muscoli delle zampe (non l’iniezione del peptide) ha migliorato la forza muscolare e la sopravvivenza dei motoneuroni, con un numero maggiore di neuroni sopravvissuti rispetto al trasferimento genico di IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009).

Questi studi hanno utilizzato peptidi per uso di ricerca o vettori genici somministrati in condizioni controllate, spesso direttamente nel tessuto bersaglio. Non stabiliscono che l’MGF iniettato aumenti la massa muscolare o acceleri il recupero nelle persone.

Studi sull’uomo

Non è stato pubblicato alcuno studio clinico randomizzato o controllato sull’uomo sull’MGF, in nessuna forma. Una revisione del 2026 sui peptidi utilizzati per il miglioramento delle prestazioni ha concluso che le affermazioni su un recupero più rapido o una migliore composizione corporea con il PEG-MGF «rimangono prive di prove» (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Effetti collaterali e rischi

Nessun dato di sicurezza nell’uomo

Poiché non esistono studi sull’uomo, non vi sono percentuali misurate di alcun effetto collaterale, né una dose sicura nota o dati sulle interazioni. La revisione del 2026 elenca gli effetti avversi segnalati per questa classe di peptidi non regolamentati dell’asse dell’ormone della crescita e dell’IGF-1, precisando che non esistono dati sull’uomo specifici per il PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026):

  • ipoglicemia o iperglicemia (bassi o alti livelli di zucchero nel sangue);
  • ritenzione idrica;
  • dolori muscolari e articolari;
  • reazioni nel sito di iniezione.

Dubbi legati al rischio oncologico

La variante MGF è stata studiata in tessuti tumorali. Tutte le prove provengono da studi di laboratorio o su campioni di tessuto e nessuna dimostra che i prodotti a base di MGF causino il cancro:

  • L’MGF è risultato espresso in misura molto più marcata nel carcinoma prostatico e nel tessuto prostatico precanceroso rispetto alla prostata normale. Nelle linee cellulari di carcinoma prostatico, l’E-peptide sintetico ha stimolato la crescita attraverso una via che non dipendeva dai recettori dell’IGF-1 o dell’insulina (Armakolas et al., Prostate 2010).
  • In 83 campioni chirurgici di carcinoma prostatico, livelli più elevati di IGF-1Ec erano associati a uno stadio più avanzato (p = 0,004) e, debolmente, a un punteggio di Gleason più alto (r = 0,247) (Savvani et al., Anticancer Res 2013).
  • I prodotti a base di MGF a lunghezza intera attivano il recettore dell’IGF-1 (Janssen et al., 2016). Il farmaco approvato a base di IGF-1 riporta in scheda tecnica un’avvertenza sul rischio di neoplasie; vedi IGF-1.

Cosa contiene realmente il flaconcino

I laboratori antidoping hanno analizzato prodotti venduti come MGF riscontrando forme diverse dal peptide utilizzato nella ricerca:

  • Due prodotti del mercato nero contenevano un analogo dell’MGF con un’estremità chimicamente modificata (ammidata) (Esposito et al., 2012).
  • Flaconcini sequestrati contenevano una variante di MGF con una sostituzione amminoacidica (Cox et al., 2017).
  • Un prodotto commercializzato come «MGF a lunghezza intera» era una proteina da 12.264,9 Da strettamente correlata all’IGF-1Ec, con un residuo terminale mancante e una sostituzione (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014).

Questi prodotti sono fabbricati al di fuori di qualsiasi filiera regolamentata, pertanto identità, dosaggio, purezza e sterilità non sono controllati. Non si può presumere che i risultati della ricerca condotta su una determinata forma valgano per un’altra.

Stato legale e uso nello sport

L’MGF è proibito dalla WADA dal 2005 (Thevis et al., 2014). La Lista delle sostanze e metodi proibiti WADA 2026 cita i «fattori di crescita meccanici (MGF)» nella sezione S2.3, fattori di crescita e modulatori dei fattori di crescita, vietati sia in competizione sia fuori competizione. La stessa sezione vieta l’IGF-1 e i suoi analoghi, come IGF-1 LR3 e IGF-1 DES.

Sono stati pubblicati metodi di rilevamento antidoping. L’MGF a lunghezza intera è risultato rilevabile a 0,25 ng/mL utilizzando test antidoping di routine adattati (Thevis et al., 2014) e un laboratorio ha descritto un marcatore potenzialmente diagnostico in spettrometria di massa in grado di distinguere l’analogo ammidato dalla forma naturale (Esposito et al., 2012).

Punti chiave

  • Una variante di splicing, non un farmaco. L’MGF è la variante IGF-1Ec (uomo) / IGF-1Eb (roditore) del gene IGF-1. Ciò che viene venduto è solitamente una copia sintetica degli ultimi 24 amminoacidi della sua coda terminale, oppure una sua versione modificata.
  • L’esercizio fisico lo attiva. Le biopsie muscolari mostrano che l’mRNA di MGF aumenta dopo un esercizio intenso o lesivo, con una risposta più debole negli anziani in alcuni studi.
  • Gli effetti del peptide sintetico sono controversi. I primi studi cellulari hanno riportato effetti sulle cellule staminali muscolari, ma una replica aziendale del 2014 non ne ha riscontrato alcuno e il peptide non ha attivato il recettore dell’IGF-1.
  • Nessuno studio sull’uomo. Tutte le prove di possibili benefici provengono da studi cellulari e sugli animali; non esistono dati nell’uomo su dosaggio, emivita o sicurezza.
  • Il contenuto dei prodotti varia. I laboratori antidoping hanno riscontrato nei prodotti del mercato nero forme di MGF ammidate, sostituite e a lunghezza intera.
  • Vietato nello sport. La WADA proibisce gli MGF in ogni momento dal 2005 ed esistono metodi di rilevamento.

Fonti

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