Le mechano growth factor (MGF, facteur de croissance mécanique) est le nom donné à un variant d’épissage du gène du facteur de croissance analogue à l’insuline de type 1 (IGF-1) que le muscle active après un étirement, une charge lourde ou une lésion. Chez l’humain, ce variant s’appelle IGF-1Ec ; chez les rongeurs, IGF-1Eb. Le même nom désigne aussi un court peptide de synthèse copié sur l’extrémité de ce variant, et c’est ce peptide qui est vendu en ligne sous le nom de « MGF ».

Le MGF n’a jamais été autorisé comme médicament, et aucun essai contrôlé chez l’humain portant sur le MGF injecté n’a été publié. L’essentiel de ce que l’on sait provient de biopsies musculaires après l’exercice, de cultures cellulaires et d’études chez l’animal. Ces résultats sont contradictoires : une réplication indépendante menée par deux entreprises pharmaceutiques a montré que le peptide de synthèse n’avait aucun effet sur les cellules souches musculaires. Le MGF est interdit dans le sport par l’Agence mondiale antidopage (AMA) depuis 2005.

Cette page résume ce que rapportent les études de laboratoire, chez l’animal et sur l’exercice, ainsi que la littérature antidopage. Elle a une visée uniquement éducative et ne constitue pas un avis médical.

Propriété	Détail
Classe	Peptide dérivé d’un variant d’épissage du gène de l’IGF-1 (IGF-1Ec chez l’humain, IGF-1Eb chez les rongeurs)
Contenu des produits « MGF »	Généralement un peptide de synthèse correspondant aux 24 derniers acides aminés du domaine E Ec humain ; des versions modifiées et complètes circulent aussi
Autorisation	Non autorisé pour un usage thérapeutique
Essais chez l’humain	Aucun publié pour le MGF injecté
Demi-vie	Non établie ; aucune donnée pharmacocinétique humaine
Point clé du mécanisme	Censé agir indépendamment du récepteur de l’IGF-1 ; le peptide de synthèse n’a pas activé le récepteur de l’IGF-1 dans un test de 2016
Niveau de preuve	Études cellulaires et animales uniquement, avec une réplication indépendante négative sur cellules musculaires
Statut AMA	Interdit en permanence (S2.3, « mechano growth factors », facteurs de croissance mécaniques)

Qu’est-ce que c’est

Le gène de l’IGF-1 peut être épissé de plusieurs façons. Chaque version produit la même hormone IGF-1 mature de 70 acides aminés (voir IGF-1), mais porte une extrémité différente, appelée domaine E, qui est normalement clivée (Matheny et al., Endocrinology 2010) :

L’IGF-1Ea est la forme principale, produite par le foie et la plupart des tissus.
L’IGF-1Ec (humain) / IGF-1Eb (rongeur) comprend un segment supplémentaire de code génétique issu de l’exon 5. Cet insert décale le cadre de lecture, si bien que l’extrémité a une séquence d’acides aminés différente. C’est ce variant qui a été baptisé MGF.

L’équipe de Geoffrey Goldspink à Londres a cloné ce variant pour la première fois en 1996 à partir de muscle de lapin contraint de croître par étirement actif. Il était facilement détecté dans le muscle étiré ou entraîné, mais très peu présent dans le muscle au repos (Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996). L’insert mesure 49 paires de bases chez l’humain et 52 chez les rongeurs (Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011).

Un nom, plusieurs choses différentes

Des auteurs de revues ont souligné que « MGF » désigne trois choses qui ne sont pas identiques (Matheny et al., Endocrinology 2010) : le variant d’épissage de l’ARNm, le peptide E réellement codé par ce variant, et un peptide de synthèse correspondant aux 24 derniers acides aminés de ce peptide E (25 chez les rongeurs). Les produits vendus sous le nom de MGF ajoutent d’autres variantes.

Forme	Ce que c’est	Origine des données
ARNm IGF-1Ec / IGF-1Eb	Le variant d’épissage lui-même, mesuré dans les tissus	Biopsies musculaires humaines ; tissus animaux
Peptide E Ec / Eb	L’extrémité codée par le variant, clivée de la protéine précurseur	Détecté dans des tissus humains et de rongeurs en 2017
Peptide MGF de synthèse	Copie fabriquée en laboratoire des 24 derniers acides aminés de l’extrémité Ec humaine	Études cellulaires et animales
Analogues de MGF du marché noir	MGF de synthèse avec une extrémité modifiée (amidée) ou une seule substitution d’acide aminé	Analyses de produits saisis par des laboratoires antidopage
« MGF complet » (full-length MGF)	Une protéine d’environ 12,3 kDa étroitement apparentée à l’IGF-1Ec, incluant la partie IGF-1	Analyse d’un laboratoire antidopage (2014) ; tests de récepteurs
PEG-MGF	Peptide MGF lié à du polyéthylène glycol (PEG), présenté comme à action plus longue	Aucune étude chez l’humain ; traité sur sa propre page

Ces formes ne doivent pas être considérées comme interchangeables. Le MGF complet contient l’hormone IGF-1 et agit sur le récepteur de l’IGF-1 ; le court peptide de synthèse non (Janssen et al., PLoS One 2016).

Comment il agit dans l’organisme

Le rôle proposé

La théorie d’origine, parfois appelée « hypothèse du MGF », est la suivante (Hill & Goldspink, J Physiol 2003) :

Après une lésion musculaire, le variant MGF est activé rapidement puis diminue en quelques jours (montré chez le rat).
Ce pic précoce activerait les cellules satellites, les cellules souches musculaires qui se divisent et fusionnent avec les fibres lésées.
Ensuite, l’épissage bascule vers l’IGF-1Ea, qui fournit l’IGF-1 mature nécessaire à la synthèse protéique pour achever la réparation.

Les premiers travaux cellulaires ont soutenu un rôle distinct de l’extrémité. Dans des cellules musculaires de souris, le peptide de synthèse du domaine E a augmenté la prolifération et freiné la différenciation en fibres matures, et le blocage du récepteur de l’IGF-1 n’a pas empêché cet effet (Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002).

Doutes sur l’existence naturelle du peptide

Une revue de 2010 parue dans Endocrinology a remis en question la théorie pour plusieurs raisons (Matheny et al., Endocrinology 2010) :

Aucun peptide de 24 acides aminés correspondant au MGF de synthèse n’avait été isolé de cellules, de tissus ou de liquides biologiques.
Aucune enzyme connue ne clive le précurseur à l’endroit nécessaire pour libérer un tel peptide.
Dans le muscle, il n’a jamais été montré que les taux d’ARNm du MGF dépassent, ni même approchent, ceux de l’ARNm principal IGF-1Ea, même au début de la réparation.

Des travaux ultérieurs ont montré que le peptide E Ec plus long est produit dans des tissus humains et de rongeurs, notamment le muscle, le foie et le cœur. Il est fabriqué avec sa protéine précurseur, et ses taux ont varié au cours de la régénération musculaire après un exercice lésionnel chez l’humain (Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017). Cela plaide pour un peptide E naturel, mais pas pour le peptide spécifique de 24 acides aminés qui est vendu.

Pharmacocinétique

Aucune étude n’a mesuré l’absorption, la demi-vie ou l’élimination d’un quelconque peptide MGF chez l’humain. Les valeurs de demi-vie citées en ligne n’ont pas pu être rattachées à une source primaire. Dans une étude in vitro utilisant du plasma humain, un variant de MGF saisi par les autorités (présentant une seule substitution d’acide aminé) a montré une « bonne stabilité », et les auteurs s’attendaient à ce qu’il soit détectable dans les urines (Cox et al., Drug Test Anal 2017). Il ne s’agit pas d’une demi-vie humaine, et cela ne concerne que ce variant.

Statut réglementaire

Le MGF n’a pas été autorisé pour un usage thérapeutique (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012). Il n’existe ni produit sur ordonnance, ni dose figurant sur une notice, ni voie d’administration autorisée. Une revue clinique de 2026 sur les peptides de l’axe hormone de croissance–IGF-1 a classé le PEG-MGF dans son niveau de preuve le plus bas, ce qui signifie qu’il n’existe aucune étude humaine évaluée par des pairs (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Ce que montre la recherche

Expression du MGF après l’exercice chez l’humain

Les données humaines les plus solides sont des biopsies musculaires mesurant l’ARNm du MGF produit par l’organisme lui-même. Elles montrent que la charge et les lésions musculaires activent le variant, et que la réponse pourrait être plus faible chez les personnes âgées :

Étude	Participants	Stimulus	Résultat
Hameed et al., J Physiol 2003	8 jeunes (25–36 ans), 7 âgés (70–82 ans)	10 séries de 6 extensions du genou sur une jambe à 80 % de la 1RM ; biopsie 2,5 h plus tard	L’ARNm du MGF a augmenté chez les jeunes mais pas dans le groupe âgé ; IGF-1Ea inchangé. Au repos, l’ARNm du MGF était ≈ 100 fois plus faible que l’IGF-1Ea
Hameed et al., J Physiol 2004	Hommes âgés, âge moyen 74 ans	Entraînement en résistance, injections de GH, ou les deux	5 semaines d’entraînement : ARNm du MGF +163 % ; entraînement plus GH : +456 % ; GH seule : aucun changement à 5 semaines, +80 % à 12 semaines
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008	9 jeunes (20–27 ans), 8 âgés (67–75 ans)	60 min de pédalage excentrique (pédalage inversé)	L’ARNm du MGF a augmenté dans les deux groupes d’âge ; IGF-1Ea inchangé
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017	Muscle humain après un exercice lésionnel	Lésions musculaires induites par l’exercice	Le peptide E Ec lui-même a été détecté et a varié au cours de la régénération

Ces études montrent que le variant réagit à l’exercice. Elles ne montrent pas que l’apport de MGF de synthèse venu de l’extérieur de l’organisme développe le muscle. Chez le rat, la moins bonne réponse des animaux âgés à la surcharge était associée à une expression du MGF beaucoup plus faible (Owino et al., FEBS Lett 2001), ce qui explique pourquoi le MGF a été évoqué comme cible dans la perte musculaire liée à l’âge.

Études cellulaires : des résultats contradictoires

Étude	Modèle	Résultat
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002	Lignée de myoblastes de souris	Le peptide de synthèse du domaine E a augmenté la prolifération et inhibé la différenciation, indépendamment du récepteur de l’IGF-1
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011	Cellules souches musculaires humaines de donneurs d’âges différents	Le peptide a allongé la durée de vie proliférative des cellules issues de donneurs nouveau-nés et jeunes adultes, mais pas de donneurs âgés
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014	Myoblastes de souris et humains, cellules souches musculaires primaires de souris, cellules cardiaques	Le peptide MGF jusqu’à 500 ng/mL n’a pas augmenté la prolifération ni bloqué la différenciation ; ni le peptide natif ni le peptide stabilisé n’ont activé la signalisation des cellules cardiaques. L’IGF-1 mature et l’IGF-1Eb complet ont, eux, augmenté la prolifération
Janssen et al., PLoS One 2016	Tests cellulaires d’activation de récepteurs	Le MGF humain de synthèse et un analogue stabilisé n’ont pas activé les récepteurs de l’IGF-1 ni de l’insuline ; le MGF complet, si

L’étude de 2014 est le résultat négatif le plus important. Elle a été menée dans deux entreprises pharmaceutiques, dont Novartis, précisément pour reproduire les affirmations antérieures, et les auteurs ont conclu que les résultats « remettent en question » un rôle physiologique du MGF (Fornaro et al., 2014).

Dans l’étude de 2016 sur les récepteurs, le MGF complet a atteint une activation maximale du récepteur de l’IGF-1 comparable à celle de l’IGF-1 à fortes concentrations, mais il lui fallait une concentration bien plus élevée pour y parvenir : CE50 (la concentration donnant la moitié de l’effet maximal) 7,83 nmol/L (IC à 95 % 4,87–12,58) contre 0,86 nmol/L (IC à 95 % 0,69–1,07) pour l’IGF-1. Le MGF complet se comporte donc davantage comme un IGF-1 plus faible que comme le peptide court.

Études chez l’animal

Plusieurs études chez l’animal, provenant pour la plupart d’équipes impliquées dans l’élaboration du concept de MGF, ont rapporté des effets protecteurs. Toutes ont été menées chez l’animal, et aucune n’a été suivie d’un essai chez l’humain :

Infarctus chez le mouton. Après des infarctus provoqués expérimentalement, les moutons ayant reçu le peptide du domaine E du MGF avaient 35 % de muscle cardiaque compromis en moins que les témoins et une fonction cardiaque mieux préservée après 8 jours (Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008).
Infarctus chez la souris. Un analogue de synthèse du peptide du domaine E administré au moment de l’infarctus a préservé la contractilité cardiaque et réduit la mort cellulaire à 2 semaines (Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013).
Modèle d’AVC chez la gerbille. Le peptide de synthèse a protégé des neurones cérébraux vulnérables après une interruption temporaire du flux sanguin, par une voie indépendante du récepteur de l’IGF-1 (Dluzniewska et al., FASEB J 2005).
Modèle de SLA chez la souris. Le transfert du gène du MGF dans les muscles des pattes (et non l’injection du peptide) a amélioré la force musculaire et la survie des motoneurones, avec davantage de neurones survivants qu’après le transfert du gène de l’IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009).

Ces études ont utilisé des peptides de qualité recherche ou des vecteurs géniques administrés dans des conditions contrôlées, souvent directement dans le tissu cible. Elles n’établissent pas que le MGF injecté développe le muscle ou accélère la récupération chez l’humain.

Essais chez l’humain

Aucun essai randomisé ou contrôlé chez l’humain portant sur le MGF, sous quelque forme que ce soit, n’a été publié. Une revue de 2026 sur les peptides améliorant la performance a conclu que les affirmations d’une récupération plus rapide ou d’une meilleure composition corporelle avec le PEG-MGF « restent non prouvées » (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Effets indésirables et risques

Aucune donnée de sécurité chez l’humain

Faute d’essais chez l’humain, il n’existe aucune fréquence mesurée d’un quelconque effet indésirable, aucune dose sûre connue et aucune donnée sur les interactions. La revue de 2026 énumère les effets indésirables rapportés avec cette classe de peptides non réglementés de l’axe hormone de croissance–IGF-1, tout en notant qu’il n’existe aucune donnée humaine pour le PEG-MGF en particulier (Dominikowski et al., 2026) :

glycémie basse ou élevée ;
rétention d’eau ;
douleurs musculaires et articulaires ;
réactions au point d’injection.

Préoccupations liées au cancer

Le variant MGF a été étudié dans des tissus cancéreux. Toutes les données sont issues du laboratoire ou de tissus, et aucune ne montre que les produits MGF provoquent un cancer :

Le MGF était beaucoup plus fortement exprimé dans le cancer de la prostate et le tissu prostatique précancéreux que dans la prostate normale. Dans des lignées de cellules de cancer de la prostate, le peptide E de synthèse a stimulé la croissance par une voie ne dépendant pas des récepteurs de l’IGF-1 ou de l’insuline (Armakolas et al., Prostate 2010).
Dans 83 pièces opératoires de cancer de la prostate, des taux plus élevés d’IGF-1Ec étaient associés à un stade plus avancé (p = 0,004) et, faiblement, à un score de Gleason plus élevé (r = 0,247) (Savvani et al., Anticancer Res 2013).
Les produits de MGF complet activent le récepteur de l’IGF-1 (Janssen et al., 2016). Le médicament à base d’IGF-1 autorisé comporte une mise en garde sur le cancer dans sa notice ; voir IGF-1.

Ce que contient réellement le flacon

Des laboratoires antidopage ont analysé des produits vendus comme MGF et y ont trouvé des formes différentes du peptide utilisé en recherche :

Deux produits du marché noir contenaient un analogue du MGF à extrémité chimiquement modifiée (amidée) (Esposito et al., 2012).
Des flacons saisis contenaient un variant du MGF présentant une substitution d’acide aminé (Cox et al., 2017).
Un produit commercialisé comme « MGF complet » était une protéine de 12 264,9 Da étroitement apparentée à l’IGF-1Ec, avec un résidu terminal manquant et une substitution (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014).

Ces produits sont fabriqués en dehors de toute chaîne d’approvisionnement réglementée ; l’identité, la dose, la pureté et la stérilité ne sont donc pas contrôlées. Les résultats de la recherche sur une forme ne peuvent pas être supposés s’appliquer à une autre.

Statut légal et usage dans le sport

Le MGF est interdit par l’AMA depuis 2005 (Thevis et al., 2014). La Liste des interdictions 2026 de l’AMA cite les « mechano growth factors (MGFs) » sous S2.3, facteurs de croissance et modulateurs de facteurs de croissance, interdits en compétition et hors compétition. La même section interdit l’IGF-1 et ses analogues, comme l’IGF-1 LR3 et l’IGF-1 DES.

Des méthodes de détection ont été publiées. Le MGF complet était détectable à 0,25 ng/mL à l’aide de tests antidopage de routine adaptés (Thevis et al., 2014), et un laboratoire a décrit un marqueur de spectrométrie de masse potentiellement diagnostique qui distingue l’analogue amidé de la forme naturelle (Esposito et al., 2012).

Points clés

Un variant d’épissage, pas un médicament. Le MGF est le variant IGF-1Ec (humain) / IGF-1Eb (rongeur) du gène de l’IGF-1. Ce qui est vendu est généralement une copie de synthèse des 24 derniers acides aminés de son extrémité, ou une version modifiée de celle-ci.
L’exercice l’active. Les biopsies musculaires montrent que l’ARNm du MGF augmente après un exercice intense ou lésionnel, avec une réponse plus faible chez les adultes âgés dans certaines études.
Les effets du peptide de synthèse sont contestés. Les premières études cellulaires ont rapporté des effets sur les cellules souches musculaires, mais une réplication industrielle de 2014 n’en a trouvé aucun, et le peptide n’a pas activé le récepteur de l’IGF-1.
Aucun essai chez l’humain. Toutes les données en faveur d’un bénéfice proviennent d’études cellulaires et animales ; il n’existe aucune donnée humaine sur la posologie, la demi-vie ou la sécurité.
Le contenu des produits varie. Des laboratoires antidopage ont trouvé des formes de MGF amidées, substituées et complètes dans des produits du marché noir.
Interdit dans le sport. L’AMA interdit les MGF en permanence depuis 2005, et des méthodes de détection existent.

Sources

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Kandalla PK, Goldspink G, Butler-Browne G, Mouly V. Mechano Growth Factor E peptide (MGF-E), derived from an isoform of IGF-1, activates human muscle progenitor cells and induces an increase in their fusion potential at different ages. Mech Ageing Dev. 2011;132(4):154–162. PubMed.
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MGF