El factor de crecimiento mecánico (MGF, por sus siglas en inglés) es el nombre que recibe una variante de corte y empalme (splicing) del gen del factor de crecimiento insulínico tipo 1 (IGF-1) que el músculo activa tras el estiramiento, la carga intensa o el daño. En los seres humanos esta variante se denomina IGF-1Ec; en los roedores, IGF-1Eb. El mismo nombre se usa también para un péptido sintético corto copiado del extremo final de esa variante, y este péptido es lo que se vende en internet como «MGF».

El MGF nunca ha sido aprobado como medicamento, y no se han publicado ensayos controlados en humanos con MGF inyectado. La mayor parte de lo que se sabe procede de biopsias musculares tras el ejercicio, cultivos celulares y estudios en animales. Esos resultados son contradictorios: una replicación independiente realizada por dos compañías farmacéuticas encontró que el péptido sintético no tenía ningún efecto sobre las células madre musculares. La Agencia Mundial Antidopaje (AMA/WADA) prohíbe el MGF en el deporte desde 2005.

Esta página resume lo que informan los estudios de laboratorio, en animales y de ejercicio, así como la literatura antidopaje. Es solo para fines educativos y no constituye consejo médico.

Propiedad	Detalle
Clase	Péptido derivado de una variante de corte y empalme del gen de IGF-1 (IGF-1Ec en humanos, IGF-1Eb en roedores)
Qué contienen los productos «MGF»	Por lo general, un péptido sintético que corresponde a los últimos 24 aminoácidos del dominio E Ec humano; también circulan versiones modificadas y completas
Aprobación	No aprobado para uso terapéutico
Ensayos en humanos	Ninguno publicado con MGF inyectado
Vida media	No establecida; no hay datos farmacocinéticos en humanos
Dato clave sobre el mecanismo	Se ha propuesto que actúa de forma independiente del receptor de IGF-1; el péptido sintético no activó el receptor de IGF-1 en un ensayo de 2016
Nivel de evidencia	Solo estudios celulares y en animales, con una replicación independiente fallida en células musculares
Situación ante la WADA	Prohibido en todo momento (S2.3, «factores de crecimiento mecánico»)

Qué es

El gen de IGF-1 puede someterse a corte y empalme de varias maneras. Todas las versiones producen la misma hormona IGF-1 madura de 70 aminoácidos (consulta IGF-1), pero cada una lleva una cola distinta, llamada dominio E, que normalmente se escinde (Matheny et al., Endocrinology 2010):

IGF-1Ea es la forma principal, producida por el hígado y la mayoría de los tejidos.
IGF-1Ec (humano) / IGF-1Eb (roedor) incluye un tramo adicional de código genético del exón 5. Esta inserción desplaza el marco de lectura, de modo que la cola tiene una secuencia de aminoácidos distinta. Esta es la variante que recibió el nombre de MGF.

El grupo de Geoffrey Goldspink en Londres clonó la variante por primera vez en 1996 a partir de músculo de conejo inducido a crecer mediante estiramiento activo. Se detectaba con facilidad en músculo estirado o ejercitado, pero se encontraba muy poca en músculo en reposo (Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996). La inserción mide 49 pares de bases en humanos y 52 en roedores (Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011).

Un nombre, varias cosas distintas

Los autores de revisiones han señalado que «MGF» se usa para tres cosas que no son lo mismo (Matheny et al., Endocrinology 2010): la variante de corte y empalme del ARNm, el péptido E que la variante codifica realmente y un péptido sintético que corresponde a los últimos 24 aminoácidos de ese péptido E (25 en roedores). Los productos vendidos como MGF añaden más variantes.

Forma	Qué es	De dónde procede la evidencia
ARNm de IGF-1Ec / IGF-1Eb	La propia variante de corte y empalme, medida en tejido	Biopsias musculares humanas; tejido animal
Péptido E Ec / Eb	La cola que codifica la variante, escindida de la proteína precursora	Detectado en tejidos humanos y de roedores en 2017
Péptido MGF sintético	Copia fabricada en laboratorio de los últimos 24 aminoácidos de la cola Ec humana	Estudios celulares y en animales
Análogos de MGF del mercado negro	MGF sintético con un extremo modificado (amidado) o con la sustitución de un solo aminoácido	Análisis de productos incautados por laboratorios antidopaje
«MGF completo»	Una proteína de aproximadamente 12,3 kDa estrechamente relacionada con IGF-1Ec, que incluye la porción de IGF-1	Análisis de un laboratorio antidopaje (2014); ensayos de receptores
PEG-MGF	Péptido MGF unido a polietilenglicol (PEG), comercializado como de acción más prolongada	Sin estudios en humanos; tratado en su propia página

Estas formas no deben considerarse intercambiables. El MGF completo contiene la hormona IGF-1 y actúa sobre el receptor de IGF-1; el péptido sintético corto no (Janssen et al., PLoS One 2016).

Cómo actúa en el cuerpo

La función propuesta

La teoría original, a veces llamada «hipótesis del MGF», es la siguiente (Hill & Goldspink, J Physiol 2003):

Tras un daño muscular, la variante MGF se activa con rapidez y luego disminuye en pocos días (demostrado en ratas).
Se cree que este pulso temprano activa las células satélite, las células madre musculares que se dividen y se fusionan con las fibras dañadas.
Más adelante, el corte y empalme se desplaza hacia IGF-1Ea, que aporta IGF-1 maduro para impulsar la síntesis de proteínas necesaria para completar la reparación.

Los primeros trabajos celulares respaldaron una función independiente de la cola. En células musculares de ratón, el péptido sintético del dominio E aumentó la proliferación y frenó la diferenciación en fibras maduras, y el bloqueo del receptor de IGF-1 no impidió este efecto (Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002).

Dudas sobre si el péptido existe de forma natural

Una revisión de 2010 publicada en Endocrinology cuestionó la teoría por varios motivos (Matheny et al., Endocrinology 2010):

No se había aislado de células, tejidos ni líquidos corporales ningún péptido de 24 aminoácidos que correspondiera al MGF sintético.
No se conoce ninguna enzima que corte el precursor en el punto necesario para liberar un péptido así.
En el músculo, nunca se ha demostrado que los niveles de ARNm de MGF superen los del ARNm principal de IGF-1Ea, ni que se acerquen a ellos, ni siquiera durante la reparación temprana.

Trabajos posteriores mostraron que el péptido E Ec, más largo, se produce en tejidos humanos y de roedores, como el músculo, el hígado y el corazón. Se produce junto con su proteína precursora, y sus niveles cambiaron durante la regeneración muscular tras ejercicio lesivo en humanos (Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017). Esto respalda la existencia de un péptido E natural, pero no del péptido específico de 24 aminoácidos que se vende.

Farmacocinética

Ningún estudio ha medido la absorción, la vida media ni la eliminación de ningún péptido MGF en humanos. Las cifras de vida media que circulan en internet no pudieron rastrearse hasta una fuente primaria. En un estudio in vitro con plasma humano, una variante de MGF incautada por las autoridades (con la sustitución de un solo aminoácido) mostró «buena estabilidad», y los autores esperaban que fuera detectable en orina (Cox et al., Drug Test Anal 2017). Eso no es una vida media en humanos, y se aplica solo a esa variante.

Situación regulatoria

El MGF no ha sido aprobado para uso terapéutico (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012). No existe ningún producto con receta, ninguna dosis aprobada en ficha técnica ni ninguna vía de administración aprobada. Una revisión clínica de 2026 sobre péptidos del eje de la hormona del crecimiento e IGF-1 situó el PEG-MGF en su nivel de evidencia más bajo, lo que significa que no existen estudios en humanos revisados por pares (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Qué muestra la investigación

Expresión de MGF tras el ejercicio en humanos

Los datos humanos más sólidos son biopsias musculares que miden el ARNm de MGF propio del organismo. Muestran que la carga y el daño muscular activan la variante, y que la respuesta puede ser más débil en personas mayores:

Estudio	Participantes	Estímulo	Hallazgo
Hameed et al., J Physiol 2003	8 jóvenes (25–36 años), 7 mayores (70–82 años)	10 series de 6 extensiones de rodilla con una sola pierna al 80 % de 1RM; biopsia 2,5 h después	El ARNm de MGF aumentó en el grupo joven, pero no en el de mayor edad; IGF-1Ea sin cambios. En reposo, el ARNm de MGF era ≈ 100 veces menor que el de IGF-1Ea
Hameed et al., J Physiol 2004	Hombres mayores, edad media 74 años	Entrenamiento de fuerza, inyecciones de GH (hormona del crecimiento) o ambos	5 semanas de entrenamiento: ARNm de MGF +163 %; entrenamiento más GH: +456 %; GH sola: sin cambios a las 5 semanas, +80 % a las 12 semanas
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008	9 jóvenes (20–27 años), 8 mayores (67–75 años)	60 min de ciclismo excéntrico (pedaleo inverso)	El ARNm de MGF aumentó en ambos grupos de edad; IGF-1Ea sin cambios
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017	Músculo humano tras ejercicio lesivo	Daño muscular inducido por el ejercicio	Se detectó el propio péptido E Ec, que cambió durante la regeneración

Estos estudios muestran que la variante responde al ejercicio. No muestran que añadir MGF sintético desde fuera del organismo desarrolle músculo. En ratas, la peor respuesta de los animales de más edad a la sobrecarga se asoció con una expresión de MGF mucho menor (Owino et al., FEBS Lett 2001), por lo que el MGF se ha planteado como diana en la pérdida muscular asociada a la edad.

Estudios celulares: resultados contradictorios

Estudio	Modelo	Resultado
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002	Línea celular de mioblastos de ratón	El péptido sintético del dominio E aumentó la proliferación e inhibió la diferenciación, de forma independiente del receptor de IGF-1
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011	Células madre musculares humanas de donantes de distintas edades	El péptido prolongó la vida proliferativa de las células procedentes de donantes recién nacidos y adultos jóvenes, pero no de adultos mayores
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014	Mioblastos de ratón y humanos, células madre musculares primarias de ratón, células cardíacas	El péptido MGF hasta 500 ng/mL no aumentó la proliferación ni bloqueó la diferenciación; ni el péptido nativo ni el estabilizado activaron la señalización en células cardíacas. El IGF-1 maduro y el IGF-1Eb completo sí aumentaron la proliferación
Janssen et al., PLoS One 2016	Ensayos celulares de activación de receptores	El MGF humano sintético y un análogo estabilizado no activaron los receptores de IGF-1 ni de insulina; el MGF completo sí

El estudio de 2014 es el resultado negativo más importante. Se llevó a cabo en dos compañías farmacéuticas, entre ellas Novartis, específicamente para reproducir las afirmaciones anteriores, y los autores concluyeron que los hallazgos «ponen en duda» una función fisiológica del MGF (Fornaro et al., 2014).

En el estudio de receptores de 2016, el MGF completo alcanzó una activación máxima del receptor de IGF-1 similar a la de IGF-1 a concentraciones altas, pero necesitó una concentración mucho mayor para lograrlo: CE50 (la concentración que produce la mitad del efecto máximo) de 7,83 nmol/L (IC del 95 %: 4,87–12,58) frente a 0,86 nmol/L (IC del 95 %: 0,69–1,07) para IGF-1. Esto significa que el MGF completo se comporta más como un IGF-1 más débil que como el péptido corto.

Estudios en animales

Varios estudios en animales, en su mayoría de grupos que participaron en el desarrollo del concepto de MGF, han informado efectos protectores. Todos se realizaron en animales, y a ninguno le ha seguido un ensayo en humanos:

Infarto de miocardio en ovejas. Tras infartos inducidos experimentalmente, las ovejas que recibieron el péptido del dominio E de MGF tuvieron un 35 % menos de músculo cardíaco comprometido que los controles y una función cardíaca mejor conservada a los 8 días (Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008).
Infarto de miocardio en ratones. Un análogo sintético del péptido del dominio E, administrado en el momento del infarto, preservó la contractilidad cardíaca y redujo la muerte celular a las 2 semanas (Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013).
Modelo de accidente cerebrovascular en jerbos. El péptido sintético protegió neuronas cerebrales vulnerables tras una pérdida temporal del flujo sanguíneo, por una vía independiente del receptor de IGF-1 (Dluzniewska et al., FASEB J 2005).
Modelo de ELA en ratones. La transferencia génica de MGF a los músculos de las patas (no la inyección del péptido) mejoró la fuerza muscular y la supervivencia de las motoneuronas, con más neuronas supervivientes que tras la transferencia génica de IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009).

Estos estudios utilizaron péptidos de grado de investigación o vectores génicos administrados en condiciones controladas, a menudo directamente en el tejido diana. No demuestran que el MGF inyectado desarrolle músculo ni acelere la recuperación en personas.

Ensayos en humanos

No se ha publicado ningún ensayo aleatorizado o controlado en humanos con MGF, en ninguna de sus formas. Una revisión de 2026 sobre péptidos para mejorar el rendimiento concluyó que las afirmaciones de una recuperación más rápida o una mejor composición corporal con PEG-MGF «siguen sin demostrarse» (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Efectos secundarios y riesgos

Sin datos de seguridad en humanos

Como no existen ensayos en humanos, no hay una frecuencia medida de ningún efecto secundario, no se conoce una dosis segura y no hay datos sobre interacciones. La revisión de 2026 enumera los efectos adversos notificados con esta clase de péptidos no regulados del eje de la hormona del crecimiento e IGF-1, aunque señala que no hay datos en humanos específicamente para PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026):

glucosa en sangre baja o alta;
retención de líquidos;
dolor muscular y articular;
reacciones en el lugar de inyección.

Preocupaciones relacionadas con el cáncer

La variante MGF se ha estudiado en tejido tumoral. Toda la evidencia procede del laboratorio o de análisis de tejidos, y nada de ella demuestra que los productos de MGF causen cáncer:

El MGF se expresaba con mucha más intensidad en el cáncer de próstata y en el tejido prostático precanceroso que en la próstata normal. En líneas celulares de cáncer de próstata, el péptido E sintético estimuló el crecimiento por una vía que no dependía de los receptores de IGF-1 ni de insulina (Armakolas et al., Prostate 2010).
En 83 piezas quirúrgicas de cáncer de próstata, los niveles más altos de IGF-1Ec se asociaron con un estadio más avanzado (p = 0,004) y, débilmente, con una puntuación de Gleason más alta (r = 0,247) (Savvani et al., Anticancer Res 2013).
Los productos de MGF completo activan el receptor de IGF-1 (Janssen et al., 2016). El medicamento aprobado de IGF-1 incluye en su ficha técnica una advertencia sobre el cáncer; consulta IGF-1.

Qué hay realmente en el vial

Los laboratorios antidopaje han analizado productos vendidos como MGF y han encontrado formas que difieren del péptido utilizado en la investigación:

Dos productos del mercado negro contenían un análogo de MGF con un extremo modificado químicamente (amidado) (Esposito et al., 2012).
Viales incautados contenían una variante de MGF con la sustitución de un aminoácido (Cox et al., 2017).
Un producto comercializado como «MGF completo» era una proteína de 12 264,9 Da estrechamente relacionada con IGF-1Ec, a la que le faltaba un residuo terminal y que tenía una sustitución (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014).

Estos productos se fabrican fuera de cualquier cadena de suministro regulada, por lo que su identidad, dosis, pureza y esterilidad no están controladas. No puede suponerse que los resultados de la investigación sobre una forma se apliquen a otra.

Situación legal y uso en el deporte

La WADA prohíbe el MGF desde 2005 (Thevis et al., 2014). La Lista de Prohibiciones 2026 de la WADA menciona los «factores de crecimiento mecánico (MGF)» en la sección S2.3, factores de crecimiento y moduladores de factores de crecimiento, prohibidos tanto en competición como fuera de ella. La misma sección prohíbe el IGF-1 y sus análogos, como IGF-1 LR3 e IGF-1 DES.

Se han publicado métodos de detección. El MGF completo fue detectable a 0,25 ng/mL con pruebas antidopaje de rutina adaptadas (Thevis et al., 2014), y un laboratorio describió un marcador de espectrometría de masas potencialmente diagnóstico que distingue el análogo amidado de la forma natural (Esposito et al., 2012).

Puntos clave

Una variante de corte y empalme, no un fármaco. El MGF es la variante IGF-1Ec (humana) / IGF-1Eb (de roedor) del gen de IGF-1. Lo que se vende suele ser una copia sintética de los últimos 24 aminoácidos de su cola, o una versión modificada de ella.
El ejercicio lo activa. Las biopsias musculares muestran que el ARNm de MGF aumenta tras el ejercicio intenso o lesivo, con una respuesta más débil en adultos mayores en algunos estudios.
Los efectos del péptido sintético son discutidos. Los primeros estudios celulares informaron efectos sobre las células madre musculares, pero una replicación de la industria en 2014 no encontró ninguno, y el péptido no activó el receptor de IGF-1.
No hay ensayos en humanos. Toda la evidencia de beneficio procede de estudios celulares y en animales; no hay datos en humanos sobre dosificación, vida media ni seguridad.
El contenido de los productos varía. Los laboratorios antidopaje han encontrado formas de MGF amidadas, sustituidas y completas en productos del mercado negro.
Prohibido en el deporte. La WADA prohíbe los MGF en todo momento desde 2005, y existen métodos de detección.

Fuentes

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MGF