Mechaniczny czynnik wzrostu (MGF, ang. mechano growth factor) to nazwa nadana wariantowi splicingowemu genu insulinopodobnego czynnika wzrostu 1 (IGF-1), który mięsień włącza po rozciąganiu, dużym obciążeniu lub uszkodzeniu. U ludzi wariant ten nosi nazwę IGF-1Ec, a u gryzoni IGF-1Eb. Tej samej nazwy używa się również na określenie krótkiego syntetycznego peptydu skopiowanego z końcowego fragmentu tego wariantu — i właśnie ten peptyd jest sprzedawany w internecie jako „MGF”.

MGF nigdy nie został zatwierdzony jako lek i nie opublikowano żadnych kontrolowanych badań klinicznych z udziałem ludzi dotyczących wstrzykiwanego MGF. Większość dostępnej wiedzy pochodzi z biopsji mięśni po wysiłku fizycznym, hodowli komórkowych i badań na zwierzętach. Ich wyniki są sprzeczne: niezależna próba powtórzenia eksperymentów przeprowadzona przez dwie firmy farmaceutyczne wykazała, że syntetyczny peptyd nie wywierał żadnego wpływu na mięśniowe komórki macierzyste. MGF jest zabroniony w sporcie przez Światową Agencję Antydopingową (WADA) od 2005 r.

Ta strona podsumowuje to, co podają badania laboratoryjne, doświadczenia na zwierzętach, badania nad wysiłkiem fizycznym oraz literatura antydopingowa. Ma charakter wyłącznie edukacyjny i nie stanowi porady medycznej.

Właściwość	Szczegóły
Klasa	Peptyd pochodzący z wariantu splicingowego genu IGF-1 (IGF-1Ec u ludzi, IGF-1Eb u gryzoni)
Zawartość produktów sprzedawanych jako „MGF”	Zazwyczaj syntetyczny peptyd odpowiadający ostatnim 24 aminokwasom ludzkiej domeny E wariantu Ec; w obrocie krążą również wersje zmodyfikowane i o pełnej długości
Rejestracja	Niezatwierdzony do stosowania terapeutycznego
Badania z udziałem ludzi	Brak opublikowanych badań dotyczących wstrzykiwanego MGF
Okres półtrwania	Nieustalony; brak danych farmakokinetycznych u ludzi
Kluczowy element mechanizmu	Postulowano działanie niezależne od receptora IGF-1; w teście z 2016 r. syntetyczny peptyd nie aktywował receptora IGF-1
Stan dowodów	Wyłącznie badania na komórkach i zwierzętach, w tym nieudana niezależna replikacja w komórkach mięśniowych
Status WADA	Zabroniony przez cały czas (S2.3, „mechaniczne czynniki wzrostu”)

Czym jest

Gen IGF-1 może ulegać składaniu (splicingowi) na kilka sposobów. Każda wersja prowadzi do powstania tego samego dojrzałego, 70-aminokwasowego hormonu IGF-1 (zob. IGF-1), ale każda jest zaopatrzona w inny odcinek końcowy — nazywany domeną E — który w normalnych warunkach zostaje odcięty (Matheny et al., Endocrinology 2010):

IGF-1Ea to postać główna, wytwarzana przez wątrobę i większość tkanek.
IGF-1Ec (u ludzi) / IGF-1Eb (u gryzoni) zawiera dodatkowy odcinek kodu genetycznego pochodzący z eksonu 5. Ta wstawka przesuwa ramkę odczytu, przez co odcinek końcowy ma inną sekwencję aminokwasów. To właśnie ten wariant nazwano MGF.

Zespół Geoffreya Goldspinka w Londynie sklonował ten wariant po raz pierwszy w 1996 r. z mięśnia królika zmuszonego do wzrostu za pomocą aktywnego rozciągania. Związek był łatwo wykrywalny w mięśniu rozciąganym lub poddawanym wysiłkowi, natomiast w mięśniu w spoczynku występował w bardzo małych ilościach (Yang et al., J Muscle Res Cell Motil 1996). Wspomniana wstawka liczy 49 par zasad u ludzi i 52 u gryzoni (Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011).

Jedna nazwa, kilka różnych pojęć

Autorzy prac przeglądowych zwracają uwagę, że skrótu „MGF” używa się na określenie trzech rzeczy, które nie są tożsame (Matheny et al., Endocrinology 2010): wariantu splicingowego mRNA, peptydu E faktycznie kodowanego przez ten wariant oraz syntetycznego peptydu odpowiadającego ostatnim 24 aminokwasom tego peptydu E (25 u gryzoni). Produkty sprzedawane jako MGF wprowadzają kolejne odmiany.

Postać	Czym jest	Skąd pochodzą dowody
mRNA IGF-1Ec / IGF-1Eb	Sam wariant splicingowy oznaczany w tkankach	Biopsje ludzkich mięśni; tkanki zwierzęce
Peptyd E (Ec / Eb)	Odcinek końcowy kodowany przez ten wariant, odcinany z białka prekursorowego	Wykryty w tkankach ludzkich i gryzoni w 2017 r.
Syntetyczny peptyd MGF	Wytworzona laboratoryjnie kopia ostatnich 24 aminokwasów ludzkiego odcinka końcowego Ec	Badania na komórkach i zwierzętach
Czarnorynkowe analogi MGF	Syntetyczny MGF ze zmodyfikowanym końcem (amidowany) lub pojedynczym podstawieniem aminokwasowym	Analizy zarekwirowanych produktów w laboratoriach antydopingowych
„MGF o pełnej długości” (full-length MGF)	Białko o masie około 12,3 kDa blisko spokrewnione z IGF-1Ec, zawierające część odpowiadającą IGF-1	Analiza w laboratorium antydopingowym (2014 r.); testy aktywacji receptorów
PEG-MGF	Peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym (PEG), reklamowany jako dłużej działający	Brak badań z udziałem ludzi; omówiony na osobnej stronie

Postaci tych nie należy traktować jako zamiennych. MGF o pełnej długości zawiera hormon IGF-1 i działa na receptor IGF-1; krótki syntetyczny peptyd nie ma takiego działania (Janssen et al., PLoS One 2016).

Jak działa w organizmie

Postulowana rola fizjologiczna

Pierwotna teoria, nazywana niekiedy „hipotezą MGF”, przedstawia się następująco (Hill & Goldspink, J Physiol 2003):

Po uszkodzeniu mięśnia wariant MGF ulega szybkiej aktywacji, a następnie jego poziom spada w ciągu kilku dni (wykazano to u szczurów).
Uważa się, że ten wczesny impuls aktywuje komórki satelitarne — mięśniowe komórki macierzyste, które dzielą się i łączą z uszkodzonymi włóknami.
W późniejszym etapie splicing przesuwa się w stronę wariantu IGF-1Ea, który dostarcza dojrzały hormon IGF-1 napędzający syntezę białek niezbędną do dokończenia naprawy.

Wczesne badania na hodowlach komórkowych przemawiały za odrębną rolą odcinka końcowego. W mysich komórkach mięśniowych syntetyczny peptyd domeny E zwiększał proliferację i hamował różnicowanie w dojrzałe włókna, a zablokowanie receptora IGF-1 nie znosiło tego efektu (Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002).

Wątpliwości co do naturalnego występowania peptydu

W przeglądzie opublikowanym w 2010 r. na łamach czasopisma Endocrinology zakwestionowano tę teorię z kilku powodów (Matheny et al., Endocrinology 2010):

Z komórek, tkanek ani płynów ustrojowych nie wyizolowano żadnego 24-aminokwasowego peptydu odpowiadającego syntetycznemu MGF.
Nie jest znany żaden enzym, który przecinałby białko prekursorowe w miejscu wymaganym do uwolnienia takiego peptydu.
W mięśniach nigdy nie wykazano, aby poziom mRNA MGF przewyższał poziom głównego mRNA IGF-1Ea — lub choćby się do niego zbliżał — nawet we wczesnej fazie naprawy.

Późniejsze badania wykazały, że dłuższy peptyd E (Ec) powstaje w tkankach ludzkich i gryzoni, w tym w mięśniach, wątrobie i sercu. Jest wytwarzany wraz ze swoim białkiem prekursorowym, a jego stężenie zmieniało się podczas regeneracji mięśni po uszkadzającym wysiłku fizycznym u ludzi (Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017). Potwierdza to istnienie naturalnego peptydu E, ale nie konkretnego, sprzedawanego na rynku 24-aminokwasowego peptydu.

Farmakokinetyka

W żadnym badaniu nie zmierzono wchłaniania, okresu półtrwania ani eliminacji jakiegokolwiek peptydu MGF u ludzi. Podawanych w internecie wartości okresu półtrwania nie udało się powiązać z żadnym źródłem pierwotnym. W badaniu in vitro z użyciem ludzkiego osocza wariant MGF zarekwirowany przez organy ścigania (z pojedynczym podstawieniem aminokwasowym) wykazał „dobrą stabilność”, a autorzy przewidywali, że będzie wykrywalny w moczu (Cox et al., Drug Test Anal 2017). Nie jest to jednak okres półtrwania u ludzi i dotyczy wyłącznie tego konkretnego wariantu.

Status regulacyjny

MGF nie został zatwierdzony do stosowania terapeutycznego (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012). Nie istnieje żaden produkt wydawany na receptę, dawka w ulotce ani zatwierdzona droga podania. W przeglądzie klinicznym z 2026 r. poświęconym peptydom osi hormonu wzrostu i IGF-1 związek PEG-MGF umieszczono na najniższym poziomie dowodów, co oznacza brak recenzowanych badań z udziałem ludzi (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Co pokazują badania

Ekspresja MGF po wysiłku fizycznym u ludzi

Najbardziej wiarygodne dane u ludzi pochodzą z biopsji mięśni, w których mierzono własne mRNA MGF organizmu. Pokazują one, że obciążenie mechaniczne i uszkodzenie mięśni włączają ten wariant oraz że u osób starszych odpowiedź ta może być słabsza:

Badanie	Uczestnicy	Bodziec	Wynik
Hameed et al., J Physiol 2003	8 młodych (25–36 lat), 7 starszych (70–82 lata)	10 serii po 6 wyprostów kolana jedną nogą z obciążeniem 80% 1RM; biopsja po 2,5 h	Poziom mRNA MGF wzrósł w grupie młodszej, ale nie w starszej; IGF-1Ea bez zmian. W spoczynku poziom mRNA MGF był ≈ 100-krotnie niższy niż IGF-1Ea
Hameed et al., J Physiol 2004	Starsi mężczyźni, średnia wieku 74 lata	Trening oporowy, wstrzyknięcia GH lub oba bodźce łącznie	5 tygodni treningu: mRNA MGF +163%; trening z GH: +456%; sam GH: brak zmian po 5 tygodniach, +80% po 12 tygodniach
Hameed et al., Scand J Med Sci Sports 2008	9 młodych (20–27 lat), 8 starszych (67–75 lat)	60 min ekscentrycznej jazdy na cykloergometrze (pedałowanie wsteczne)	Poziom mRNA MGF wzrósł w obu grupach wiekowych; IGF-1Ea bez zmian
Vassilakos et al., Growth Horm IGF Res 2017	Ludzki mięsień po uszkadzającym wysiłku	Uszkodzenie mięśni wywołane wysiłkiem	Wykryto sam peptyd E (Ec), a jego stężenie zmieniało się w trakcie regeneracji

Badania te pokazują, że omawiany wariant reaguje na wysiłek fizyczny. Nie dowodzą natomiast, że podawanie syntetycznego MGF z zewnątrz buduje mięśnie. U szczurów słabsza odpowiedź starszych zwierząt na przeciążenie mechaniczne wiązała się ze znacznie niższą ekspresją MGF (Owino et al., FEBS Lett 2001), dlatego MGF bywa omawiany jako potencjalny cel w związanej z wiekiem utracie masy mięśniowej.

Badania na komórkach: sprzeczne wyniki

Badanie	Model	Wynik
Yang & Goldspink, FEBS Lett 2002	Mysia linia komórek mioblastów	Syntetyczny peptyd domeny E zwiększał proliferację i hamował różnicowanie niezależnie od receptora IGF-1
Kandalla et al., Mech Ageing Dev 2011	Ludzkie mięśniowe komórki macierzyste od dawców w różnym wieku	Peptyd wydłużał zdolność proliferacyjną komórek pobranych od noworodków i młodych dorosłych, ale nie od starszych dorosłych
Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014	Mysie i ludzkie mioblasty, pierwotne mysie mięśniowe komórki macierzyste, kardiomiocyty	Peptyd MGF w stężeniu do 500 ng/mL nie zwiększał proliferacji ani nie blokował różnicowania; ani natywny, ani stabilizowany peptyd nie aktywował szlaków sygnałowych w kardiomiocytach. Dojrzały IGF-1 i pełnej długości IGF-1Eb zwiększały proliferację
Janssen et al., PLoS One 2016	Komórkowe testy aktywacji receptorów	Syntetyczny ludzki MGF oraz stabilizowany analog nie aktywowały receptorów IGF-1 ani insuliny; MGF o pełnej długości je aktywował

Badanie z 2014 r. stanowi najważniejszy wynik negatywny. Zostało przeprowadzone w dwóch firmach farmaceutycznych, w tym w firmie Novartis, specjalnie w celu zweryfikowania wcześniejszych doniesień, a autorzy doszli do wniosku, że uzyskane wyniki „podają w wątpliwość” fizjologiczną rolę MGF (Fornaro et al., 2014).

W badaniu receptorowym z 2016 r. MGF o pełnej długości osiągał w wysokich stężeniach podobną maksymalną aktywację receptora IGF-1 jak sam IGF-1, jednak wymagał do tego znacznie wyższego stężenia: wartość EC50 (stężenie wywołujące połowę efektu maksymalnego) wyniosła 7,83 nmol/L (95% CI 4,87–12,58) wobec 0,86 nmol/L (95% CI 0,69–1,07) dla IGF-1. Oznacza to, że MGF o pełnej długości zachowuje się raczej jak słabszy IGF-1 niż jak krótki peptyd.

Badania na zwierzętach

W kilku badaniach na zwierzętach — prowadzonych głównie przez zespoły zaangażowane w rozwój koncepcji MGF — opisano działanie ochronne. Wszystkie te eksperymenty przeprowadzono na zwierzętach i po żadnym z nich nie nastąpiło badanie kliniczne z udziałem ludzi:

Zawał serca u owiec. Po doświadczalnie wywołanym zawale u owiec, którym podano peptyd domeny E MGF, obszar uszkodzonego mięśnia sercowego był o 35% mniejszy niż w grupie kontrolnej, a czynność serca po 8 dniach była lepiej zachowana (Carpenter et al., Heart Lung Circ 2008).
Zawał serca u myszy. Syntetyczny analog peptydu domeny E podany w momencie zawału zachowywał kurczliwość mięśnia sercowego i zmniejszał obumieranie komórek po 2 tygodniach (Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013).
Model udaru mózgu u myszoskoczków. Syntetyczny peptyd chronił wrażliwe neurony mózgu po przejściowym zatrzymaniu dopływu krwi, działając na drodze niezależnej od receptora IGF-1 (Dluzniewska et al., FASEB J 2005).
Model ALS u myszy. Wprowadzenie genu MGF do mięśni kończyn (a nie wstrzyknięcie peptydu) poprawiło siłę mięśni i przeżywalność neuronów ruchowych, przy czym przeżyło więcej neuronów niż po wprowadzeniu genu IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., Exp Neurol 2009).

W badaniach tych stosowano peptydy o czystości badawczej lub wektory genowe podawane w kontrolowanych warunkach, często bezpośrednio do tkanki docelowej. Nie dowodzą one, że wstrzykiwany MGF buduje mięśnie lub przyspiesza regenerację u ludzi.

Badania z udziałem ludzi

Nie opublikowano żadnego randomizowanego ani kontrolowanego badania klinicznego z udziałem ludzi oceniającego MGF w jakiejkolwiek postaci. W przeglądzie z 2026 r. poświęconym peptydom stosowanym w celu poprawy wydolności podsumowano, że twierdzenia o szybszej regeneracji lub poprawie składu ciała dzięki stosowaniu PEG-MGF „pozostają nieudowodnione” (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

Działania niepożądane i ryzyko

Brak danych o bezpieczeństwie u ludzi

Ponieważ nie istnieją badania z udziałem ludzi, nie są znane częstość występowania jakichkolwiek działań niepożądanych, bezpieczna dawka ani dane dotyczące interakcji. W przeglądzie z 2026 r. wymieniono działania niepożądane zgłaszane w przypadku całej tej klasy nieregulowanych peptydów osi hormonu wzrostu i IGF-1, zaznaczając jednocześnie brak danych u ludzi dotyczących konkretnie PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026):

niskie lub wysokie stężenie glukozy we krwi;
zatrzymywanie płynów w organizmie;
bóle mięśni i stawów;
reakcje w miejscu wstrzyknięcia.

Obawy związane z chorobami nowotworowymi

Wariant MGF badano w tkankach nowotworowych. Wszystkie dostępne dowody mają charakter laboratoryjny lub tkankowy i żadne nie wykazują, by produkty zawierające MGF wywoływały nowotwory:

Ekspresja MGF była znacznie silniejsza w raku gruczołu krokowego oraz w zmianach przednowotworowych stercza niż w prawidłowej tkance gruczołu krokowego. W liniach komórkowych raka gruczołu krokowego syntetyczny peptyd E pobudzał wzrost komórek na drodze niezależnej od receptorów IGF-1 i insuliny (Armakolas et al., Prostate 2010).
W 83 wycinkach chirurgicznych raka gruczołu krokowego wyższy poziom IGF-1Ec wiązał się z bardziej zaawansowanym stadium choroby (p = 0,004) oraz — słabo — z wyższym wynikiem w skali Gleasona (r = 0,247) (Savvani et al., Anticancer Res 2013).
Produkty zawierające MGF o pełnej długości aktywują receptor IGF-1 (Janssen et al., 2016). Zatwierdzony lek zawierający IGF-1 posiada w etykiecie ostrzeżenie dotyczące ryzyka nowotworowego; zob. IGF-1.

Co faktycznie znajduje się w fiolce

Laboratoria antydopingowe przeanalizowały produkty sprzedawane jako MGF i wykryły w nich postacie różniące się od peptydu stosowanego w badaniach naukowych:

Dwa produkty z czarnego rynku zawierały analog MGF z chemicznie zmodyfikowanym (amidowanym) końcem (Esposito et al., 2012).
W zarekwirowanych fiolkach wykryto wariant MGF z jednym podstawieniem aminokwasowym (Cox et al., 2017).
Produkt reklamowany jako „MGF o pełnej długości” okazał się białkiem o masie 12 264,9 Da blisko spokrewnionym z IGF-1Ec, pozbawionym końcowej reszty aminokwasowej i zawierającym jedno podstawienie (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014).

Produkty te powstają poza jakimkolwiek regulowanym łańcuchem dostaw, w związku z czym ich tożsamość, dawka, czystość i jałowość nie podlegają kontroli. Nie można zakładać, że wyniki badań nad jedną postacią odnoszą się do innej.

Status prawny i stosowanie w sporcie

MGF jest zabroniony przez WADA od 2005 r. (Thevis et al., 2014). Lista zabronionych substancji i metod WADA z 2026 r. wymienia „mechaniczne czynniki wzrostu (MGF)” w sekcji S2.3 (czynniki wzrostu i modulatory czynników wzrostu), zabronione zarówno podczas zawodów, jak i poza nimi. Ta sama sekcja zabrania stosowania IGF-1 i jego analogów, takich jak IGF-1 LR3 i IGF-1 DES.

Opublikowano metody wykrywania tych związków. MGF o pełnej długości był wykrywalny w stężeniu 0,25 ng/mL przy użyciu zaadaptowanych rutynowych testów antydopingowych (Thevis et al., 2014), a jedno z laboratoriów opisało potencjalnie diagnostyczny marker w spektrometrii mas, pozwalający odróżnić analog amidowany od postaci naturalnej (Esposito et al., 2012).

Najważniejsze informacje

Wariant splicingowy, a nie lek. MGF to wariant IGF-1Ec (u ludzi) / IGF-1Eb (u gryzoni) genu IGF-1. Produkty w sprzedaży zawierają zazwyczaj syntetyczną kopię ostatnich 24 aminokwasów jego odcinka końcowego lub jej zmodyfikowaną wersję.
Aktywowany przez wysiłek fizyczny. Biopsje mięśni pokazują, że poziom mRNA MGF wzrasta po ciężkim lub uszkadzającym wysiłku, przy czym w niektórych badaniach odpowiedź u osób starszych była słabsza.
Działanie syntetycznego peptydu jest przedmiotem sporu. Wczesne badania komórkowe wykazywały wpływ na mięśniowe komórki macierzyste, jednak próba replikacji przeprowadzona w 2014 r. przez badaczy z przemysłu farmaceutycznego nie potwierdziła żadnego efektu, a sam peptyd nie aktywował receptora IGF-1.
Brak badań z udziałem ludzi. Wszystkie dowody na jakiekolwiek korzyści pochodzą z badań na komórkach i zwierzętach; brakuje danych u ludzi dotyczących dawkowania, okresu półtrwania czy bezpieczeństwa.
Skład produktów jest różny. Laboratoria antydopingowe wykrywały w produktach z czarnego rynku postacie amidowane, z podstawieniami aminokwasowymi oraz MGF o pełnej długości.
Zabroniony w sporcie. WADA zabrania stosowania czynników MGF przez cały czas od 2005 r. i dysponuje metodami ich wykrywania.

Źródła

Yang S, Alnaqeeb M, Simpson H, Goldspink G. Cloning and characterization of an IGF-1 isoform expressed in skeletal muscle subjected to stretch. J Muscle Res Cell Motil. 1996;17(4):487–495. PubMed.
Matheny RW Jr, Nindl BC, Adamo ML. Minireview: Mechano-growth factor: a putative product of IGF-I gene expression involved in tissue repair and regeneration. Endocrinology. 2010;151(3):865–875. PubMed.
Hill M, Goldspink G. Expression and splicing of the insulin-like growth factor gene in rodent muscle is associated with muscle satellite (stem) cell activation following local tissue damage. J Physiol. 2003;549(Pt 2):409–418. PubMed.
Yang SY, Goldspink G. Different roles of the IGF-I Ec peptide (MGF) and mature IGF-I in myoblast proliferation and differentiation. FEBS Lett. 2002;522(1-3):156–160. PubMed.
Vassilakos G, Philippou A, Koutsilieris M. Identification of the IGF-1 processing product human Ec/rodent Eb peptide in various tissues: evidence for its differential regulation after exercise-induced muscle damage in humans. Growth Horm IGF Res. 2017;32:22–28. PubMed.
Hameed M, Orrell RW, Cobbold M, Goldspink G, Harridge SD. Expression of IGF-I splice variants in young and old human skeletal muscle after high resistance exercise. J Physiol. 2003;547(Pt 1):247–254. PubMed.
Hameed M, Lange KH, Andersen JL, et al. The effect of recombinant human growth hormone and resistance training on IGF-I mRNA expression in the muscles of elderly men. J Physiol. 2004;555(Pt 1):231–240. PubMed.
Hameed M, Toft AD, Pedersen BK, Harridge SD, Goldspink G. Effects of eccentric cycling exercise on IGF-I splice variant expression in the muscles of young and elderly people. Scand J Med Sci Sports. 2008;18(4):447–452. PubMed.
Owino V, Yang SY, Goldspink G. Age-related loss of skeletal muscle function and the inability to express the autocrine form of insulin-like growth factor-1 (MGF) in response to mechanical overload. FEBS Lett. 2001;505(2):259–263. PubMed.
Kandalla PK, Goldspink G, Butler-Browne G, Mouly V. Mechano Growth Factor E peptide (MGF-E), derived from an isoform of IGF-1, activates human muscle progenitor cells and induces an increase in their fusion potential at different ages. Mech Ageing Dev. 2011;132(4):154–162. PubMed.
Fornaro M, Hinken AC, Needle S, et al. Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014;306(2):E150–E156. PubMed.
Janssen JA, Hofland LJ, Strasburger CJ, van den Dungen ES, Thevis M. Potency of full-length MGF to induce maximal activation of the IGF-I R is similar to recombinant human IGF-I at high equimolar concentrations. PLoS One. 2016;11(3):e0150453. PubMed.
Carpenter V, Matthews K, Devlin G, et al. Mechano-growth factor reduces loss of cardiac function in acute myocardial infarction. Heart Lung Circ. 2008;17(1):33–39. PubMed.
Mavrommatis E, Shioura KM, Los T, Goldspink PH. The E-domain region of mechano-growth factor inhibits cellular apoptosis and preserves cardiac function during myocardial infarction. Mol Cell Biochem. 2013;381(1-2):69–83. PubMed.
Dluzniewska J, Sarnowska A, Beresewicz M, et al. A strong neuroprotective effect of the autonomous C-terminal peptide of IGF-1 Ec (MGF) in brain ischemia. FASEB J. 2005;19(13):1896–1898. PubMed.
Riddoch-Contreras J, Yang SY, Dick JR, et al. Mechano-growth factor, an IGF-I splice variant, rescues motoneurons and improves muscle function in SOD1(G93A) mice. Exp Neurol. 2009;215(2):281–289. PubMed.
Armakolas A, Philippou A, Panteleakou Z, et al. Preferential expression of IGF-1Ec (MGF) transcript in cancerous tissues of human prostate: evidence for a novel and autonomous growth factor activity of MGF E peptide in human prostate cancer cells. Prostate. 2010;70(11):1233–1242. PubMed.
Savvani A, Petraki C, Msaouel P, et al. IGF-IEc expression is associated with advanced clinical and pathological stage of prostate cancer. Anticancer Res. 2013;33(6):2441–2445. PubMed.
Esposito S, Deventer K, Van Eenoo P. Characterization and identification of a C-terminal amidated mechano growth factor (MGF) analogue in black market products. Rapid Commun Mass Spectrom. 2012;26(6):686–692. PubMed.
Cox HD, Miller GD, Eichner D. Detection and in vitro metabolism of the confiscated peptides BPC 157 and MGF R23H. Drug Test Anal. 2017;9(10):1490–1498. PubMed.
Thevis M, Thomas A, Geyer H, Schänzer W. Mass spectrometric characterization of a biotechnologically produced full-length mechano growth factor (MGF) relevant for doping controls. Growth Horm IGF Res. 2014;24(6):276–280. PubMed.
Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed.
World Anti-Doping Agency. 2026 Prohibited List. WADA 2026 Prohibited List.

MGF