Aminokwasy rozgałęzione (BCAA) to trzy z dziewięciu aminokwasów egzogennych: leucyna, izoleucyna i walina. Organizm nie potrafi ich wytwarzać, więc muszą pochodzić z pożywienia. Występują w każdym pełnowartościowym białku, a sprzedaje się je także osobno w postaci proszków i kapsułek, reklamowanych jako wspierające wzrost mięśni, regenerację i wytrzymałość.

Najważniejszy fakt jest taki, że same BCAA to niepełny zestaw cegiełek budulcowych. Mięsień potrzebuje wszystkich dziewięciu aminokwasów egzogennych, aby budować nowe białko. W jedynym badaniu ze znacznikami dotyczącym BCAA przyjmowanych doustnie po treningu siłowym zwiększyły one syntezę białek mięśniowych o 22% w porównaniu z placebo, czyli około połowę tego, co obserwowano po białku serwatkowym dostarczającym podobną ilość BCAA (Jackman et al., Front Physiol 2017). Analizy zbiorcze badań sugerują mniejszą bolesność mięśni po intensywnym wysiłku, ale brak wyraźnego wzrostu wydolności, siły ani masy beztłuszczowej. Większość tych badań nie podawała, ile białka uczestnicy zjadali łącznie.

Ta strona podsumowuje to, co podają badania kliniczne, metaanalizy i organy regulacyjne. Służy wyłącznie celom edukacyjnym i nie jest poradą medyczną.

Właściwość	Szczegóły
Klasa	Aminokwasy egzogenne (leucyna, izoleucyna, walina); składnik suplementów diety
Źródła w diecie	Obecne we wszystkich pełnowartościowych białkach; 20 g białka serwatkowego dostarcza zwykle ≈4,8–5,6 g BCAA
Droga podania	Doustnie (proszki, kapsułki, napoje); dożylne roztwory BCAA stosuje się w niektórych badaniach w chorobach wątroby
Częsty stosunek w badaniach	2:1:1 leucyna:izoleucyna:walina w wielu badaniach
Dawki badane w próbach wysiłkowych	5,6–20 g na sesję; 9 g/dobę w 8-tygodniowym badaniu; dawki przeliczane na masę ciała powyżej 200 mg/kg/dobę
Kinetyka w osoczu	Leucyna i izoleucyna wzrosły o ≈300%, a walina o ≈144%, ze szczytem 0,5 h po napoju z 5,6 g; brak formalnego okresu półtrwania dla suplementów
Kluczowy mechanizm	Leucyna włącza mTORC1, komórkowy sygnał syntezy białek; pozostałe sześć aminokwasów egzogennych nadal musi skądś pochodzić
Status w USA	Sprzedawane jako suplement diety; FDA nie zatwierdza suplementów przed sprzedażą
Status WADA	Niewymienione na Liście zabronionych substancji i metod na 2026 rok

Czym jest

Białko mięśniowe jest zbudowane z 20 aminokwasów. Dziewięć z nich to aminokwasy egzogenne, czyli takie, których organizm nie potrafi wytwarzać w użytecznych ilościach. Trzy BCAA należą do tych dziewięciu (Wolfe, JISSN 2017). Nazwa pochodzi od rozgałęzionego łańcucha bocznego węgla, który mają wspólny.

Najwięcej uwagi przyciąga leucyna. Poza tym, że jest budulcem, działa jako sygnał włączający mTORC1 (mechanistic target of rapamycin complex 1), przełącznik uruchamiający syntezę białek w komórkach mięśniowych. W badaniu skrzyżowanym z udziałem 8 wytrenowanych ochotników ten sygnał (mierzony jako aktywność S6K1 90 minut po treningu siłowym) rósł w kolejności: placebo, leucyna, BCAA, a następnie pełna mieszanina aminokwasów egzogennych (EAA), przy dziewięciokrotnym wzroście w badaniu z EAA (Moberg et al., Am J Physiol Cell Physiol 2016). Leucyna jest też związkiem macierzystym HMB, który sprzedaje się jako osobny suplement.

Dlaczego same BCAA mają wbudowane ograniczenie

Przegląd Wolfe’a z 2017 roku przedstawia sedno problemu. Aby zbudować nowe białko mięśniowe, musi być obecnych wszystkich dziewięć aminokwasów egzogennych. Jeśli dostarczane są tylko trzy, pozostałe sześć może pochodzić wyłącznie z rozkładu istniejącego białka mięśniowego (Wolfe, JISSN 2017).

Na czczo rozpad białek mięśniowych przebiega o około 30% szybciej niż synteza. Wolfe argumentuje więc, że same BCAA mogą co najwyżej pomóc w efektywniejszym recyklingu aminokwasów z rozpadu. Oszacował, że mogłoby to zwiększyć syntezę najwyżej o około 15% i nigdy nie przestawiłoby mięśnia w stan netto budujący. W jego poszukiwaniach nie znalazł żadnego badania u ludzi, które mierzyłoby syntezę białek mięśniowych po samych doustnych BCAA. Jedyne dwa badania u ludzi (oba z dożylnymi BCAA) wykazały, że zarówno synteza, jak i rozpad się zmniejszyły, a mięsień pozostał w stanie netto rozpadu.

Autor przeglądu zadeklarował granty badawcze lub honoraria od firm spożywczych, a także inne powiązania komercyjne wymienione w publikacji.

Jak działa w organizmie

Po napoju z 5,6 g BCAA u 10 wytrenowanych mężczyzn leucyna i izoleucyna w osoczu wzrosły o około 300%, a walina o około 144%, wszystkie ze szczytem 30 minut po napoju (Jackman et al., Front Physiol 2017). W tym samym badaniu stężenia fenyloalaniny (innego aminokwasu egzogennego) we krwi były niższe 3 godziny po napoju z BCAA, co autorzy powiązali z ograniczoną dostępnością pozostałych aminokwasów egzogennych.

BCAA konkurują też z tryptofanem o ten sam nośnik do mózgu. Tryptofan jest surowcem do wytwarzania serotoniny, którą proponowano jako czynnik „ośrodkowego” (na poziomie mózgu) zmęczenia podczas długiego wysiłku. Podniesienie stężenia BCAA we krwi mogłoby teoretycznie zmniejszać wnikanie tryptofanu do mózgu (Blomstrand, J Nutr 2006). Na tym opierają się opisane niżej twierdzenia o wytrzymałości.

Wysokie spożycie ma swój pułap. W badaniu ze stopniowo zwiększanymi dawkami u 5 zdrowych mężczyzn zdolność organizmu do utleniania leucyny osiągała maksimum przy 550–700 mg/kg/dobę. Stężenie amoniaku we krwi rosło powyżej 500 mg/kg/dobę, a autorzy zasugerowali, że spożycie powyżej 550 mg/kg/dobę, czyli około 39 g leucyny dziennie, może wiązać się z ryzykiem (Pencharz et al., J Nutr 2012). Były to wyłącznie testy krótkoterminowe.

Status regulacyjny

W USA produkty z BCAA są sprzedawane jako suplementy diety. Zgodnie z prawem FDA nie zatwierdza suplementów diety ani ich oznakowania przed sprzedażą i nie bada rutynowo ich zawartości (FDA). Niezależnie od tego L-leucyna, L-izoleucyna i L-walina są wymienione na liście dozwolonych dodatków do żywności, które można dodawać do żywności w celu poprawy jakości białka, w określonych granicach (21 CFR 172.320).

BCAA nie są wymienione na Liście zabronionych substancji i metod WADA na 2026 rok.

Co pokazują badania

Synteza białek mięśniowych: BCAA vs pełnowartościowe białko

Debatę obrazują trzy badania ze znacznikami:

Badanie	Schemat	Co podawano	Wynik
Jackman et al., 2017	Skrzyżowane, 10 wytrenowanych młodych mężczyzn, po ćwiczeniach nóg	5,6 g BCAA vs placebo	Synteza białek miofibrylarnych o 22% wyższa przy BCAA (0,110 vs 0,090 %/h)
Churchward-Venne et al., 2012	24 mężczyzn, po ćwiczeniach jednej nogi	25 g serwatki vs 6,25 g serwatki plus leucyna vs 6,25 g serwatki plus inne EAA	Brak różnicy po 1–3 h; po 3–5 h od ćwiczeń tylko 25 g serwatki utrzymywało się istotnie powyżej wartości na czczo (wzrost o 184% vs 55% i 35%)
Moberg et al., 2016	Skrzyżowane, 8 wytrenowanych ochotników	Placebo vs leucyna vs BCAA vs pełna mieszanina EAA	Sygnalizacja rosła w tej kolejności; EAA najsilniej (tylko sygnalizacja, nie tempo syntezy)

Badanie Jackmana jest głównym dowodem na to, że same BCAA mogą zwiększać syntezę białek mięśniowych. Sami autorzy zauważyli, że 22% wzrost był o około 50% mniejszy niż odpowiedź obserwowana wcześniej po białku serwatkowym zawierającym podobną ilość BCAA. Doszli do wniosku, że do maksymalnej odpowiedzi prawdopodobnie potrzebny jest pełny zestaw aminokwasów egzogennych. Dawkę 5,6 g wybrano, ponieważ odpowiada zawartości BCAA w typowej porcji 20 g serwatki.

Międzynarodowe Towarzystwo Żywienia Sportowego (International Society of Sports Nutrition) zaleca dawki białka zawierające 700–3000 mg leucyny wraz ze zrównoważonym zestawem pozostałych aminokwasów egzogennych. Stwierdza, że to aminokwasy egzogenne są potrzebne do pobudzenia syntezy białek mięśniowych (Jäger et al., JISSN 2017). To samo stanowisko określa dzienne zapotrzebowanie na białko dla większości osób aktywnych fizycznie na 1,4–2,0 g/kg/dobę.

Masa i siła mięśni w czasie

Badania długoterminowe nie wykazują dodatkowych przyrostów. W 8-tygodniowym badaniu 19 nietrenujących mężczyzn ćwiczyło z ciężarami 4 razy w tygodniu i przyjmowało 9 g/dobę BCAA lub placebo w dni treningowe. Siła i wytrzymałość mięśniowa rosły wraz z treningiem w obu grupach, bez różnicy między nimi i bez zmiany masy beztłuszczowej (Spillane et al., Nutr Health 2012).

Systematyczny przegląd 24 badań u sportowców i osób regularnie ćwiczących z 2022 roku wykazał, że chociaż BCAA miały tendencję do aktywowania sygnałów anabolicznych, korzyści dla wydolności i składu ciała były „znikome”. Zauważył też, że większość badań nie podawała łącznego dziennego spożycia białka przez uczestników (Martinho et al., Nutrients 2022). Ma to znaczenie, ponieważ każdy, kto już je dość pełnowartościowego białka, już dostarcza sobie BCAA razem ze wszystkimi pozostałymi aminokwasami egzogennymi.

Bolesność i uszkodzenie mięśni

To punkt końcowy z największym poparciem. „DOMS” oznacza opóźnioną bolesność mięśni (delayed-onset muscle soreness), czyli ból, który osiąga szczyt dzień lub dwa po niezwykłym wysiłku. Kinaza kreatynowa (CK) to enzym, który z uszkodzonych mięśni przedostaje się do krwi.

Metaanaliza	Badania	Główne wyniki
Rahimi et al., 2017	8 badań	Niższa CK poniżej 24 h (−71,6 U/L) i po 24 h (−145,0 U/L); brak istotnego wpływu na bolesność ani LDH w żadnym czasie
Fedewa et al., 2019	8 badań, 61 uczestników przyjmujących BCAA	Mniejsza DOMS, wielkość efektu 0,73 (95% CI 0,50–0,96)
Doma et al., 2021	25 badań, 479 uczestników	Niższe markery uszkodzenia po 48 h (SMD −0,41) i mniejsza bolesność po 24 i 48 h; brak różnicy w wydolności mięśni po 24 lub 48 h
Khemtong et al., 2021	9 badań, wytrenowani mężczyźni po ćwiczeniach oporowych	Niższa CK do 48 h; mniejsza bolesność tylko przed 24 h; brak wpływu na LDH
Weber et al., 2021	9 badań w metaanalizie	7 z 10 badań wykazało mniejszą DOMS po 24–72 h; duża zmienność między badaniami
Salem et al., 2024	18 badań	Mniejsza DOMS po 24, 48, 72 i 96 h (g Hedgesa od −1,34 do −1,82 po 24–72 h); CK niższa tylko bezpośrednio po wysiłku i po 72 h; brak wpływu na LDH

Kierunek tych wyników jest dość spójny dla bolesności i CK, ale badania są małe i bardzo różnią się dawką, czasem podania, stopniem wytrenowania i rodzajem wysiłku. Warto zauważyć, że streszczenie pracy Rahimiego kończy się wnioskiem, że BCAA zmniejszają bolesność, mimo że jej własne zbiorcze wyniki dotyczące bolesności nie były istotne (w 2018 roku opublikowano sprostowanie). Przegląd przeglądów (umbrella review) ocenił dowody na zmniejszanie DOMS przez BCAA jako umiarkowanej pewności (Talebi et al., Nutr Rev 2024).

Mniejsza bolesność nie przełożyła się na szybsze odzyskiwanie siły ani mocy w największej analizie zbiorczej (Doma et al., 2021). Jedna metaregresja powiązała wyższe dawki dzienne i całkowite oraz dłuższe suplementowanie z większymi efektami (Salem et al., 2024). Systematyczny przegląd 11 badań z 2017 roku doszedł do wniosku, że korzyść pojawiała się głównie wtedy, gdy uszkodzenie było niewielkie do umiarkowanego, dzienne spożycie przekraczało 200 mg/kg/dobę, a suplementacja trwała dłużej niż 10 dni (Fouré and Bendahan, Nutrients 2017).

Żadna z tych metaanaliz nie testowała BCAA w porównaniu z taką samą ilością pełnowartościowego białka, więc nie mogą pokazać, czy BCAA robią cokolwiek, czego nie zrobiłoby zwykłe białko.

Wytrzymałość i zmęczenie ośrodkowe

Teoria zmęczenia ośrodkowego ma w badaniach wydolności mieszane poparcie:

Badanie	Schemat	Wynik
Blomstrand et al., 1991	BCAA podczas biegu przełajowego na 30 km lub maratonu	Lepsze wyniki testu psychicznego (Stroop) po biegu; czasy maratonu poprawiły się tylko u wolniejszych biegaczy (3,05–3,30 h), nie u szybszych
van Hall et al., 1995	Skrzyżowane, 10 mężczyzn wytrenowanych wytrzymałościowo jeżdżących na rowerze do wyczerpania; napoje z 6% sacharozy z 6 g/L lub 18 g/L BCAA albo z tryptofanem	Brak różnicy w czasie do wyczerpania (≈122 min we wszystkich próbach)
Madsen et al., 1996	Skrzyżowane, 9 wytrenowanych kolarzy, jazda na czas na 100 km; glukoza, glukoza plus BCAA lub placebo	Brak różnicy w czasie ukończenia (≈157–160 min); stężenie amoniaku we krwi wyższe przy BCAA

W badaniu terenowym Blomstranda korzyść w maratonie pojawiła się tylko w podgrupie wyodrębnionej według czasu ukończenia. Dwa kontrolowane laboratoryjne badania skrzyżowane nie wykazały wpływu na wydolność. Blomstrand zauważył, że przyjmowanie węglowodanów podczas wysiłku może samo osłabiać wpływ BCAA na wychwyt tryptofanu przez mózg (Blomstrand, J Nutr 2006). Systematyczny przegląd z 2022 roku uznał wyniki dotyczące wytrzymałości za niespójne (Martinho et al., Nutrients 2022).

Zastosowanie medyczne: encefalopatia wątrobowa

BCAA mają rolę medyczną w chorobach wątroby. Encefalopatia wątrobowa to zaburzenie czynności mózgu spowodowane niewydolnością wątroby. Przegląd Cochrane z 2026 roku obejmujący 18 badań z randomizacją (934 dorosłych, prawie wszyscy z marskością) wykazał, że BCAA, doustne lub dożylne, zmniejszały encefalopatię wątrobową (RR 0,79, 95% CI 0,64–0,96; dowody niskiej pewności), bez wyraźnego wpływu na śmiertelność (RR 0,89, 95% CI 0,71–1,12) (Aamann et al., Cochrane 2026). To sytuacja medyczna pod nadzorem klinicznym i nie mówi nic o stosowaniu u zdrowych sportowców.

Typowe badane dawki

To dawki użyte w przytoczonych badaniach, a nie zalecenia:

Kontekst	Dawka i schemat	Źródło
Ostra synteza białek mięśniowych	5,6 g jednorazowo, bezpośrednio po wysiłku	Jackman et al., 2017
8-tygodniowy trening oporowy	9 g/dobę w dni treningowe, podzielone na przed i po wysiłku	Spillane et al., 2012
Uszkodzenie mięśni (analiza zbiorcza)	Korzyść głównie przy ponad 200 mg/kg/dobę przez ponad 10 dni	Fouré and Bendahan, 2017
DOMS (analiza zbiorcza)	Korzyść obserwowana przy dawkach do 255 mg/kg/dobę u osób wytrenowanych	Weber et al., 2021
Kolarstwo wytrzymałościowe	6 lub 18 g/L w napoju z sacharozą podczas wysiłku	van Hall et al., 1995

Działania niepożądane i ryzyko

Ogólna tolerancja

U zdrowych dorosłych w badaniach wysiłkowych BCAA były na ogół dobrze tolerowane, ale niewiele badań systematycznie raportuje zdarzenia niepożądane. W przeglądzie Cochrane dotyczącym chorych na wątrobę nudności i biegunkę zgłosiło 12% osób przyjmujących BCAA vs 3% na dietach kontrolnych, choć oszacowanie zbiorcze było bardzo niepewne (RR 2,05, 95% CI 0,40–10,58) (Aamann et al., Cochrane 2026).

Bardzo wysokie spożycie leucyny

W krótkoterminowym badaniu ze stopniowo zwiększanymi dawkami spożycie leucyny powyżej 500 mg/kg/dobę podnosiło stężenie amoniaku we krwi, a glukoza we krwi spadała (pozostając w normie). Enzymy wątrobowe się nie zmieniły (Pencharz et al., J Nutr 2012). Wyższe stężenie amoniaku we krwi obserwowano też, gdy BCAA dodawano do napojów z glukozą podczas 100-kilometrowej jazdy rowerowej (Madsen et al., 1996).

Badania w ALS

Wysokie dawki BCAA testowano kiedyś jako leczenie stwardnienia zanikowego bocznego (ALS). Włoskie badanie kontrolowane placebo (leucyna 12 g, izoleucyna 6 g i walina 6 g dziennie) zostało przedwcześnie zatrzymane przez komitet monitorujący dane po 126 pacjentach z powodu nadmiaru zgonów w grupie BCAA (24 vs 13) i braku korzyści w zakresie niepełnosprawności (Italian ALS Study Group, Neurology 1993). Amerykańskie badanie z udziałem 95 pacjentów nie wykazało korzyści w ciągu 6 miesięcy, a czynność płuc (natężona pojemność życiowa) pogarszała się około 2,5 razy szybciej przy BCAA lub treoninie niż przy placebo; autorzy nie mogli wykluczyć szkody (Tandan et al., Neurology 1996).

Choroba syropu klonowego

Choroba syropu klonowego (MSUD) to dziedziczne zaburzenie, w którym organizm nie potrafi rozkładać BCAA. Leczenie polega na diecie ograniczającej leucynę, z żywnością medyczną wolną od BCAA i starannym uzupełnianiem izoleucyny i waliny pod nadzorem specjalistów. Nagromadzenie BCAA może powodować ciężką toksyczność dla mózgu (Strauss et al., GeneReviews). U osób z MSUD spożycie BCAA jest regulowane w ramach specjalistycznego leczenia.

Jakość produktu

Ponieważ FDA nie zatwierdza suplementów przed sprzedażą ani nie bada ich rutynowo, rzetelność etykiety zależy od producenta (FDA).

Najważniejsze informacje

Niepełne białko. BCAA to trzy z dziewięciu aminokwasów egzogennych. Mięsień potrzebuje wszystkich dziewięciu, aby budować nowe białko, więc same BCAA nie mogą podtrzymać pełnej odpowiedzi budującej.
Słabszy efekt niż pełne białko. W kluczowym badaniu ze znacznikami 5,6 g BCAA zwiększyło syntezę białek mięśniowych o 22% po treningu siłowym, czyli około połowę odpowiedzi na serwatkę o podobnej zawartości BCAA.
Niewielka wartość dodana przy odpowiedniej ilości białka. 8-tygodniowe badanie treningowe i przegląd 24 badań nie wykazały istotnego wzrostu mięśni, siły ani wydolności, a większość badań nie uwzględniała łącznego spożycia białka.
Pewne poparcie dla mniejszej bolesności. Kilka metaanaliz wykazało mniejszą DOMS i niższą CK po intensywnym wysiłku, głównie w małych badaniach, bez szybszego odzyskiwania siły.
Twierdzenia o wytrzymałości są słabe. Kontrolowane badania kolarskie nie wykazały korzyści dla wydolności, mimo teorii zmęczenia ośrodkowego.
Zwykle dobrze tolerowane, z wyjątkami. Bardzo wysokie spożycie leucyny podnosi amoniak, badania w ALS budziły obawy o bezpieczeństwo, a osoby z MSUD muszą je ograniczać pod opieką specjalistów. W sprawie pokrewnych suplementów zob. kreatyna, glutamina i HMB.

Źródła

Wolfe RR. Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:30. PubMed.
Jackman SR, Witard OC, Philp A, et al. Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol. 2017;8:390. PubMed.
Churchward-Venne TA, Burd NA, Mitchell CJ, et al. Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. J Physiol. 2012;590(11):2751–2765. PubMed.
Moberg M, Apró W, Ekblom B, et al. Activation of mTORC1 by leucine is potentiated by branched-chain amino acids and even more so by essential amino acids following resistance exercise. Am J Physiol Cell Physiol. 2016;310(11):C874–C884. PubMed.
Jäger R, Kerksick CM, Campbell BI, et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:20. PubMed.
Spillane M, Emerson C, Willoughby DS. The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance. Nutr Health. 2012;21(4):263–273. PubMed.
Martinho DV, Nobari H, Faria A, et al. Oral branched-chain amino acids supplementation in athletes: a systematic review. Nutrients. 2022;14(19):4002. PubMed.
Rahimi MH, Shab-Bidar S, Mollahosseini M, et al. Branched-chain amino acid supplementation and exercise-induced muscle damage in exercise recovery: a meta-analysis of randomized clinical trials. Nutrition. 2017;42:30–36. PubMed.
Fedewa MV, Spencer SO, Williams TD, et al. Effect of branched-chain amino acid supplementation on muscle soreness following exercise: a meta-analysis. Int J Vitam Nutr Res. 2019;89(5-6):348–356. PubMed.
Doma K, Singh U, Boullosa D, et al. The effect of branched-chain amino acid on muscle damage markers and performance following strenuous exercise: a systematic review and meta-analysis. Appl Physiol Nutr Metab. 2021;46(11):1303–1313. PubMed.
Khemtong C, Kuo CH, Chen CY, et al. Does branched-chain amino acids (BCAAs) supplementation attenuate muscle damage markers and soreness after resistance exercise in trained males? A meta-analysis of randomized controlled trials. Nutrients. 2021;13(6):1880. PubMed.
Weber MG, Dias SS, de Angelis TR, et al. The use of BCAA to decrease delayed-onset muscle soreness after a single bout of exercise: a systematic review and meta-analysis. Amino Acids. 2021;53(11):1663–1678. PubMed.
Salem A, Ben Maaoui K, Jahrami H, et al. Attenuating muscle damage biomarkers and muscle soreness after an exercise-induced muscle damage with branched-chain amino acid (BCAA) supplementation: a systematic review and meta-analysis with meta-regression. Sports Med Open. 2024;10(1):42. PubMed.
Talebi S, Mohammadi H, Zeraattalab-Motlagh S, et al. Nutritional interventions for exercise-induced muscle damage: an umbrella review of systematic reviews and meta-analyses of randomized trials. Nutr Rev. 2024;82(5):639–653. PubMed.
Fouré A, Bendahan D. Is branched-chain amino acids supplementation an efficient nutritional strategy to alleviate skeletal muscle damage? A systematic review. Nutrients. 2017;9(10):1047. PubMed.
Blomstrand E. A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue. J Nutr. 2006;136(2):544S–547S. PubMed.
Blomstrand E, Hassmén P, Ekblom B, et al. Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise: effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1991;63(2):83–88. PubMed.
van Hall G, Raaymakers JS, Saris WH, et al. Ingestion of branched-chain amino acids and tryptophan during sustained exercise in man: failure to affect performance. J Physiol. 1995;486(Pt 3):789–794. PubMed.
Madsen K, MacLean DA, Kiens B, et al. Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J Appl Physiol. 1996;81(6):2644–2650. PubMed.
Pencharz PB, Elango R, Ball RO. Determination of the tolerable upper intake level of leucine in adult men. J Nutr. 2012;142(12):2220S–2224S. PubMed.
Aamann L, Deshpande N, Dam G, et al. Branched-chain amino acids for people with cirrhosis and hepatic encephalopathy. Cochrane Database Syst Rev. 2026;1(1):CD001939. PubMed.
Italian ALS Study Group. Branched-chain amino acids and amyotrophic lateral sclerosis: a treatment failure? Neurology. 1993;43(12):2466–2470. PubMed.
Tandan R, Bromberg MB, Forshew D, et al. A controlled trial of amino acid therapy in amyotrophic lateral sclerosis: I. Clinical, functional, and maximum isometric torque data. Neurology. 1996;47(5):1220–1226. PubMed.
Strauss KA, Puffenberger EG, Carson VJ. Maple syrup urine disease. In: Adam MP, et al., eds. GeneReviews. University of Washington, Seattle; 2006 (updated 2020). PubMed.
Food and Drug Administration. Questions and answers on dietary supplements. FDA.
Code of Federal Regulations. 21 CFR 172.320, Amino acids. eCFR.
World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List. WADA.

BCAA (aminokwasy rozgałęzione)