Peptydy i hormon wzrostu

MOD-GRF (1-29)

Zaktualizowano · 21 źródeł

MOD-GRF (1-29), skrót od ang. modified growth hormone-releasing factor (1-29) (zmodyfikowany czynnik uwalniający hormon wzrostu), to syntetyczny peptyd zbudowany z pierwszych 29 aminokwasów somatoliberyny (hormonu uwalniającego hormon wzrostu, GHRH) — hormonu podwzgórza, który daje przysadce mózgowej sygnał do uwalniania hormonu wzrostu (GH). Cztery z tych 29 aminokwasów zastąpiono innymi, aby zwiększyć stabilność peptydu. Jest to ta sama cząsteczka, którą zazwyczaj sprzedaje się pod nazwą CJC-1295 bez DAC, a przegląd kliniczny z 2026 r. wymienia te nazwy łącznie jako jeden związek: „CJC-1295 (without DAC) (Mod GRF 1–29/Mod GHRH 1-29)” (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).

W bazie zachowano osobną stronę dla każdej z tych nazw, ponieważ obie są w powszechnym użyciu. Niniejsza strona wyjaśnia, co oznacza każdy człon nazwy, dlaczego wprowadzono każdą z czterech zamian aminokwasowych oraz jak peptyd ten ma się do CJC-1295 z DAC, sermoreliny i tesamoreliny.

Najważniejszy fakt: nie opublikowano żadnego recenzowanego badania tego peptydu z udziałem ludzi. W tym samym przeglądzie z 2026 r. umieszczono go na najniższym poziomie dowodów naukowych — bez opublikowanej drogi podania, okresu półtrwania u ludzi ani danych o skuteczności czy bezpieczeństwie — a sam związek nigdy nie został zatwierdzony jako lek przez FDA (amerykańską Agencję Żywności i Leków) ani EMA.

Ta strona podsumowuje to, co podaje literatura z zakresu chemii peptydów, kontroli antydopingowej i regulacji prawnych. Ma charakter wyłącznie edukacyjny i nie stanowi porady medycznej.

Właściwość Szczegóły
Klasa Syntetyczny analog GHRH (czynnika uwalniającego hormon wzrostu)
Inne nazwy CJC-1295 no DAC, CJC-1295 bez DAC, zmodyfikowany GRF 1-29, Mod GHRH 1-29
Budowa 29-aminokwasowy fragment GHRH z czterema podstawieniami, amidowany na końcu; brak grupy wiążącej albuminę
Mechanizm działania Działa na receptor GHRH w przysadce mózgowej, która uwalnia GH; w efekcie wzrasta stężenie IGF-I
Badania z udziałem ludzi Brak opublikowanych badań
Okres półtrwania Niezmierzony u ludzi; niezmodyfikowany fragment utrzymuje się w ludzkim osoczu przez około 10–20 minut
Status rejestracyjny Nigdy niezatwierdzony przez FDA ani EMA
Status w USA Nie jest substancją kontrolowaną; FDA umieściła CJC-1295 na liście substancji do sporządzania leków recepturowych (compounding), które mogą stwarzać istotne zagrożenie bezpieczeństwa (wniosek o wpis wycofano w późniejszym terminie)
Status WADA Zabroniony przez cały czas w sekcji S2.2.4 — GHRH i jego analogi

Czym jest

Rozszyfrowanie nazwy

  • GRF to starsza nazwa hormonu GHRH. Hormon ten odkryto w 1982 r. i w literaturze naukowej przez długi czas nazywano go czynnikiem uwalniającym hormon wzrostu (growth hormone-releasing factor) (Campbell et al., Biopolymers 1995).
  • (1-29) odnosi się do aminokwasów od 1 do 29. Naturalny ludzki GHRH składa się z 44 aminokwasów, ale fragment utworzony przez jego pierwsze 29 aminokwasów zachowuje aktywność hormonu; ten niezmieniony fragment to sermorelina (Esposito et al., Adv Drug Deliv Rev 2003).
  • Zmodyfikowany (Modified) oznacza, że cztery z tych 29 aminokwasów zastąpiono innymi. Chemicy zajmujący się kontrolą antydopingową opisują ten peptyd jako amid GRF(1-29) zawierający D-alaninę w pozycji 2, glutaminę w pozycji 8, alaninę w pozycji 15 oraz leucynę w pozycji 27 (Knoop et al., Anal Bioanal Chem 2016).

Cel każdej z czterech modyfikacji

Naturalny GHRH ulega rozkładowi na dwa sposoby: jest przecinany przez enzym obecny we krwi, a w roztworze wodnym niektóre z jego aminokwasów ulegają powolnym przemianom chemicznym. Badacze z firmy Hoffmann-La Roche opisali te słabe punkty na początku lat 1990. (Campbell et al., Peptides 1994), a każde z podstawień w MOD-GRF (1-29) eliminuje jeden z nich:

  • Pozycja 2 — ochrona przed enzymem. Osoczowy enzym dipeptydylopeptydaza IV (DPP-IV) przecina cząsteczkę GHRH pomiędzy drugim a trzecim aminokwasem (Campbell et al., 1994). Skrócony produkt wykazuje mniej niż jedną tysięczną pierwotnej aktywności (Frohman et al., J Clin Invest 1986). Zamiana naturalnej alaniny w pozycji 2 na jej lustrzane odbicie, D-alaninę, blokuje to cięcie. U 10 zdrowych mężczyzn ta pojedyncza zmiana zmniejszyła klirens metaboliczny GHRH(1-29) mniej więcej o połowę — z 39,7 do 21 mL/kg/min (Soule et al., JCEM 1994).
  • Pozycja 8 — stabilność chemiczna. Naturalna asparagina w pozycji 8 ulega w wodzie przegrupowaniu do innych postaci, co znacznie obniża aktywność cząsteczki. Zastąpienie jej glutaminą — wybór, który autorzy określają jako niewystępujący w naturze — spowolniło to przegrupowanie w testach laboratoryjnych (Campbell et al., 1994).
  • Pozycja 15 — wiązanie z receptorem. Już wcześniej wykazano, że zastąpienie naturalnej glicyny alaniną wzmacnia wiązanie z receptorem GHRH (Campbell et al., 1994). Chemicy z firmy Roche określili wersję GRF(1-29) z tym pojedynczym podstawieniem mianem analogu „superaktywnego” (Bongers et al., Pept Res 1992).
  • Pozycja 27 — utlenianie. Naturalna metionina w pozycji 27 ulega w wodzie utlenianiu, co zmniejsza aktywność peptydu. Leucyna nie ulega temu procesowi (Campbell et al., 1994).

Trzy z tych zmian (pozycje 8, 15 i 27) pokrywają się z eksperymentalnymi analogami firmy Roche, w których początek łańcucha zabezpieczono w inny sposób. W tamtym badaniu związki testowano w komórkach przysadki szczura oraz u świń, a nie u ludzi, dlatego uzyskane wyniki nie opisują bezpośrednio MOD-GRF (1-29) (Campbell et al., 1994).

Wprowadzone podstawienia nie sprawiają natomiast, że peptyd staje się związkiem długo działającym. Tak mały peptyd jest nadal odfiltrowywany przez nerki w ciągu kilkunastu minut (Esposito et al., 2003). Właśnie dlatego firma ConjuChem z Montrealu, stojąca za opracowaniem CJC-1295, dołączyła do tego samego szkieletu z czterema podstawieniami grupę wiążącą albuminę, tworząc swój długo działający lek (Jetté et al., Endocrinology 2005).

Jeden szkielet, kilka nazw

Peptyd Zmiana względem GHRH(1-29) Dane u ludzi Status
Sermorelina Brak; naturalny fragment Dane dla zatwierdzonego leku Zatwierdzona przez FDA jako Geref (NDA 020443); wycofana z obrotu
CJC-1293 Wyłącznie D-alanina w pozycji 2 Badanie klirensu analogu D-Ala2 u 10 mężczyzn Nigdy niezatwierdzony; wymieniony na liście WADA
MOD-GRF (1-29), sprzedawany również jako CJC-1295 bez DAC Cztery podstawienia Brak opublikowanych badań Nigdy niezatwierdzony
CJC-1295 z DAC Te same cztery podstawienia oraz dodana lizyna niosąca grupę wiążącą albuminę Badania wczesnych faz u zdrowych dorosłych; szacowany okres półtrwania 5,8–8,1 dnia Nigdy niezatwierdzony
Tesamorelina Pełny 44-aminokwasowy GHRH z grupą heksenoilową na początku łańcucha Badania randomizowane Zatwierdzona przez FDA jako Egrifta (2010 r.)

Źródła do tabeli: Knoop et al., 2016; Soule et al., 1994; Jetté et al., 2005; Teichman et al., JCEM 2006; Dominikowski et al., 2026; Drugs@FDA, Geref; Drugs@FDA, Egrifta.

Nazewnictwo to nie jest stosowane konsekwentnie. W pracy z 2005 r., w której wprowadzono ten związek, nazwa „CJC-1295” oznaczała koniugat wiążący albuminę (Jetté et al., 2005). Od tego czasu laboratoria antydopingowe używają nazwy „CJC-1295” na określenie prostego peptydu z czterema podstawieniami (Knoop et al., 2016), a duńscy chemicy sądowi opisali zarekwirowane proszki jako „zmodyfikowany GRF 1-29” (Gajda et al., Drug Test Anal 2019). W praktyce nazwy „Mod GRF 1-29” i „CJC-1295 bez DAC” wskazują na tę samą cząsteczkę, natomiast samo określenie „CJC-1295” może oznaczać dowolną z obu wersji. Historię tego nazewnictwa opisano bardziej szczegółowo na stronie poświęconej CJC-1295 bez DAC.

Jak działa w organizmie

Podobnie jak naturalny GHRH, peptyd ten został zaprojektowany tak, aby działać na receptory GHRH na komórkach przysadki mózgowej wytwarzających GH. W przeglądzie z 2026 r. jego oczekiwane działanie opisano jako krótkotrwały wzrost stężenia GH uwalnianego we własnych pulsach organizmu, po którym następuje wzrost stężenia IGF-I (insulinopodobnego czynnika wzrostu I — hormonu wytwarzanego przez wątrobę pod wpływem GH); zaznaczono jednak, że wniosek ten wyciągnięto na podstawie badań nad niezmodyfikowanym GRF(1-29), a nie pomiarów z użyciem omawianego peptydu (Dominikowski et al., 2026).

Nie istnieje żadne badanie farmakokinetyczne z udziałem ludzi. Najbliższe dostępne dane pochodzą z badań nad pokrewnymi peptydami oraz z prac na zwierzętach i analiz laboratoryjnych:

Badany związek Wynik Warunki badania
Niezmodyfikowany GRF(1-29) (sermorelina) Okres półtrwania w osoczu około 10–20 minut, wynikający z filtracji nerkowej i cięcia enzymatycznego Ludzie (Esposito et al., 2003)
GRF(1-29) wyłącznie z D-alaniną w pozycji 2 Klirens 21 wobec 39,7 mL/kg/min; okres półtrwania zaniku 6,7 wobec 4,3 minuty 10 zdrowych mężczyzn, wlew (Soule et al., 1994)
MOD-GRF (1-29), 0,1 mg dożylnie Nieuszkodzony peptyd nadal wykrywalny po 8 godzinach (w ostatniej próbce); sermorelina wykrywalna tylko po 2 godzinach Szczury; wyłącznie detekcja, bez analizy farmakokinetycznej (Knoop et al., 2016)

Wyniki uzyskane u szczurów pokazują, że peptyd ten jest bardziej odporny na rozkład niż sermorelina, jednak autorzy podkreślili, że raportowali wyłącznie sam fakt wykrycia związku, a nie jego okres półtrwania.

Status regulacyjny i antydopingowy

  • Nie jest zatwierdzonym lekiem. Żaden z wariantów CJC-1295 nie został zatwierdzony przez FDA ani EMA (Dominikowski et al., 2026).
  • Wskazany przez FDA jako ryzykowny w recepturze aptecznej. Prowadzona przez FDA lista substancji czynnych luzem, które „mogą stwarzać istotne zagrożenie bezpieczeństwa”, obejmuje CJC-1295 (bez wskazania konkretnego wariantu). FDA powołała się na ryzyko immunogenności (tworzenia przeciwciał) przy niektórych drogach podania, trudności związane z zanieczyszczeniami peptydowymi i charakterystyką substancji czynnej, ograniczone dane kliniczne oraz poważne zdarzenia niepożądane, w tym przyspieszenie czynności serca i ogólnoustrojową reakcję wazodylatacyjną (rozszerzenie naczyń krwionośnych w całym organizmie). Podmiot zgłaszający wycofał później swój wniosek (nominację), w związku z czym CJC-1295 widnieje obecnie w tabeli wycofanych wniosków FDA (FDA bulk drug substances, category 2).
  • Nie jest substancją kontrolowaną w USA. Wykaz sterydów anabolicznych prowadzony przez DEA (amerykańską agencję ds. zwalczania narkotyków) nie wymienia analogów GHRH (21 CFR 1308.13).
  • Zabroniony w sporcie. Lista zabronionych substancji i metod Światowej Agencji Antydopingowej (WADA) z 2026 r. zabrania stosowania czynników uwalniających hormon wzrostu przez cały czas w sekcji S2.2.4, wymieniając GHRH i jego analogi, „w tym między innymi” CJC-1293, CJC-1295, sermorelinę i tesamorelinę. Inna nazwa handlowa nie wyłącza analogu GHRH spod tego zakazu.

Laboratoria potrafią wykrywać ten związek. Ponieważ modyfikacja w pozycji 2 blokuje cięcie rozkładające sermorelinę, nieuszkodzony peptyd utrzymuje się w próbkach dłużej, a zwalidowana metoda analizy osocza pozwala go zidentyfikować w stężeniu poniżej 50 pg/mL (Knoop et al., 2016). Metody badania moczu osiągają zazwyczaj wymagany przez WADA limit detekcji wynoszący 1 ng/mL lub niższy (Memdouh et al., Drug Test Anal 2021; Uçaktürk and Nemutlu, J Pharm Biomed Anal 2026).

Co pokazują badania

U ludzi

Nie opublikowano żadnego badania tego peptydu z udziałem ludzi. W przeglądzie z 2026 r. peptydy osi hormonu wzrostu podzielono na cztery poziomy dowodów naukowych — od badań randomizowanych (tesamorelina) po całkowity brak badań u ludzi. Związek CJC-1295 bez DAC umieszczono w najniższej kategorii, wskazując, że twierdzenia o zachowaniu naturalnych pulsów GH lub wpływie na skład ciała wynikają głównie z ekstrapolacji danych dla GRF(1-29) oraz ze źródeł pozaakademickich. Autorzy podsumowali, że „brakuje recenzowanych dowodów naukowych” potwierdzających istotny wpływ na skład ciała lub wydolność (Dominikowski et al., 2026).

O czym mówią (a o czym nie mówią) badania pokrewne

  • Badanie z D-alaniną oceniało tylko jedno z czterech podstawień, podczas ciągłego wlewu, i mierzyło wyłącznie klirens (Soule et al., 1994). Nie badano w nim peptydu z czterema podstawieniami ani żadnego klinicznego punktu końcowego.
  • Analogi firmy Roche dzieliły trzy z czterech podstawień i po wstrzyknięciu podskórnym u świń działały od 11 do 13 razy silniej niż naturalny GHRH (Campbell et al., 1994). Były to jednak inne cząsteczki testowane na zwierzętach.
  • Badania nad wersją z DAC oceniały koniugat wiążący się z albuminą. U zdrowych dorosłych pojedyncze wstrzyknięcie podnosiło średnie stężenie GH od 2- do 10-krotnie przez co najmniej 6 dni, przy szacowanym okresie półtrwania wynoszącym 5,8–8,1 dnia (Teichman et al., 2006). To długie działanie wynika z wiązania z albuminą, którego MOD-GRF (1-29) nie wykazuje, dlatego wyników tych nie można na niego przenosić. Badania te omówiono na stronie poświęconej CJC-1295 z DAC.

Uwaga dotycząca twierdzenia, że „Mod GRF zapewnia naturalne pulsy GH”. Jest to główny argument przytaczany na rzecz tego peptydu — że krótko działający analog GHRH zachowuje naturalne pulsy GH lepiej niż analog długo działający. W żadnym badaniu z udziałem ludzi nie zmierzono pulsacyjnego wydzielania GH po podaniu MOD-GRF (1-29). Jedyne badanie pulsacyjności związku z grupy CJC-1295 u ludzi dotyczyło długo działającej wersji z DAC i wykazało, że częstość oraz amplituda pulsów pozostały bez zmian, a dodatkowa ilość GH wynikała głównie z wyższego stężenia podstawowego pomiędzy pulsami (Ionescu and Frohman, JCEM 2006).

Działania niepożądane i ryzyko

Brak danych o bezpieczeństwie u ludzi

Wobec braku opublikowanych badań z udziałem ludzi nie istnieje systematyczny rejestr działań niepożądanych, nie wykazano bezpieczeństwa żadnej dawki i brakuje informacji na temat wielokrotnego lub długoterminowego stosowania (Dominikowski et al., 2026). Poważne zdarzenia niepożądane zidentyfikowane przez FDA w związku z CJC-1295 (przyspieszenie czynności serca i ogólnoustrojowa reakcja wazodylatacyjna) stanowią jedyny zgłoszony przez organ regulacyjny sygnał dotyczący bezpieczeństwa, przy czym FDA nie sprecyzowała, którego wariantu dotyczyły te przypadki (FDA bulk drug substances, category 2).

Zagrożenia wspólne dla analogów GHRH

  • Podwyższone stężenie GH i IGF-I. W przeglądzie sygnalizację wzrostową osi GH/IGF-I wskazano jako teoretyczny powód do obaw onkologicznych w całej tej grupie peptydów, zaznaczając jednocześnie brak potwierdzonego klinicznego sygnału o ryzyku nowotworowym (Dominikowski et al., 2026).
  • Stężenie glukozy we krwi. Hormon wzrostu działa antagonistycznie wobec insuliny. W badaniu innego długo działającego analogu GHRH (połączonego z glikolem polietylenowym) wielokrotne podawanie leku starszym ochotnikom wywołało pewne upośledzenie tolerancji glukozy, a reakcje w miejscu wstrzyknięcia występowały częściej niż po placebo (Munafo et al., Eur J Endocrinol 2005).
  • Przeciwciała. Reakcje immunologiczne na wstrzykiwane peptydy stanowią uznane zagrożenie i były jednym z powodów, dla których FDA umieściła CJC-1295 na liście substancji ryzykownych.

Co faktycznie znajduje się w fiolce

Produkty sprzedawane pod tymi nazwami są wytwarzane poza regulowanym nadzorem farmaceutycznym, a etykieta nie gwarantuje zawartości:

  • W przesyłkach zatrzymanych przez duńskie służby celne wszystkie proszki zidentyfikowane jako zmodyfikowany GRF 1-29 oraz inne peptydy uwalniające GH zawierały dodatkowy aminokwas — glicynę — na początku łańcucha w porównaniu ze wzorcami odniesienia (Gajda et al., 2019).
  • Preparat zarekwirowany w Norwegii w 2009 r. zawierał 29-aminokwasowy amidowany peptyd odpowiadający produktowi sprzedawanemu jako CJC-1295, co pokazuje, że etykieta „CJC-1295” może oznaczać peptyd bez DAC (Henninge et al., Drug Test Anal 2010).

Najważniejsze informacje

  • Ta sama cząsteczka co CJC-1295 bez DAC. „MOD-GRF (1-29)” oznacza pierwsze 29 aminokwasów GHRH z czterema podstawieniami; jest to czteroaminokwasowo zmodyfikowany szkielet CJC-1295 pozbawiony grupy wiążącej albuminę.
  • Każde podstawienie usuwa znany słaby punkt. Wprowadzone zmiany blokują cięcie enzymatyczne (pozycja 2), spowalniają rozkład chemiczny (pozycje 8 i 27) oraz wzmacniają wiązanie z receptorem (pozycja 15).
  • Stabilny, ale nie długo działający. Modyfikacje chronią peptyd przed rozkładem, jednak nic nie wydłuża jego obecności w organizmie w taki sposób, w jaki wiązanie z albuminą wydłuża działanie wersji z DAC. Jego okres półtrwania u ludzi nigdy nie został zmierzony.
  • Brak dowodów u ludzi. Nie istnieje żadne recenzowane badanie z udziałem ludzi, a twierdzenia dotyczące pulsów GH lub wpływu na skład ciała są ekstrapolowane z badań nad pokrewnymi peptydami.
  • Ostrzeżenia FDA i zakaz w sporcie. FDA wymienia CJC-1295 jako substancję stwarzającą zagrożenie bezpieczeństwa w recepturze aptecznej, powołując się na przyspieszenie czynności serca i ogólnoustrojową reakcję wazodylatacyjną, a WADA zabrania jego stosowania przez cały czas w sekcji S2.2.4.

Źródła

  1. Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, Szczepanek-Parulska E, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed; PMC.
  2. Campbell RM, Bongers J, Felix AM. Rational design, synthesis, and biological evaluation of novel growth hormone releasing factor analogues. Biopolymers. 1995;37(2):67–88. PubMed.
  3. Campbell RM, Stricker P, Miller R, Bongers J, et al. Enhanced stability and potency of novel growth hormone-releasing factor (GRF) analogues derived from rodent and human GRF sequences. Peptides. 1994;15(3):489–495. PubMed.
  4. Bongers J, Felix AM, Campbell RM, Lee Y, Merkler DJ, Heimer EP. Semisynthesis of human growth hormone-releasing factors by alpha-amidating enzyme catalyzed oxidation of glycine-extended precursors. Pept Res. 1992;5(4):183–189. PubMed.
  5. Knoop A, Thomas A, Fichant E, Delahaut P, et al. Qualitative identification of growth hormone-releasing hormones in human plasma by means of immunoaffinity purification and LC-HRMS/MS. Anal Bioanal Chem. 2016;408(12):3145–3153. PubMed; PMC.
  6. Frohman LA, Downs TR, Williams TC, Heimer EP, et al. Rapid enzymatic degradation of growth hormone-releasing hormone by plasma in vitro and in vivo to a biologically inactive product cleaved at the NH2 terminus. J Clin Invest. 1986;78(4):906–913. PubMed.
  7. Soule S, King JA, Millar RP. Incorporation of D-Ala2 in growth hormone-releasing hormone-(1-29)-NH2 increases the half-life and decreases metabolic clearance in normal men. J Clin Endocrinol Metab. 1994;79(4):1208–1211. PubMed.
  8. Esposito P, Barbero L, Caccia P, et al. PEGylation of growth hormone-releasing hormone (GRF) analogues. Adv Drug Deliv Rev. 2003;55(10):1279–1291. PubMed.
  9. Jetté L, Léger R, Thibaudeau K, et al. Human growth hormone-releasing factor (hGRF)1-29-albumin bioconjugates activate the GRF receptor on the anterior pituitary in rats: identification of CJC-1295 as a long-lasting GRF analog. Endocrinology. 2005;146(7):3052–3058. PubMed.
  10. Teichman SL, Neale A, Lawrence B, Gagnon C, Castaigne JP, Frohman LA. Prolonged stimulation of growth hormone (GH) and insulin-like growth factor I secretion by CJC-1295, a long-acting analog of GH-releasing hormone, in healthy adults. J Clin Endocrinol Metab. 2006;91(3):799–805. PubMed.
  11. Ionescu M, Frohman LA. Pulsatile secretion of growth hormone (GH) persists during continuous stimulation by CJC-1295, a long-acting GH-releasing hormone analog. J Clin Endocrinol Metab. 2006;91(12):4792–4797. PubMed.
  12. Munafo A, Nguyen TX, Papasouliotis O, Lécuelle H, Priestley A, Thorner MO. Polyethylene glycol-conjugated growth hormone-releasing hormone is long acting and stimulates GH in healthy young and elderly subjects. Eur J Endocrinol. 2005;153(2):249–256. PubMed.
  13. Gajda PM, Holm NB, Hoej LJ, Rasmussen BS, et al. Glycine-modified growth hormone secretagogues identified in seized doping material. Drug Test Anal. 2019;11(2):350–354. PubMed.
  14. Henninge J, Pepaj M, Hullstein I, Hemmersbach P. Identification of CJC-1295, a growth-hormone-releasing peptide, in an unknown pharmaceutical preparation. Drug Test Anal. 2010;2(11–12):647–650. PubMed.
  15. Memdouh S, Gavrilović I, Ng K, Cowan D, Abbate V. Advances in the detection of growth hormone releasing hormone synthetic analogs. Drug Test Anal. 2021;13(11–12):1871–1887. PubMed.
  16. Uçaktürk E, Nemutlu E. Analysis of growth hormone releasing hormone and its analogs in urine using nano liquid chromatography coupled with quadrupole/orbitrap mass spectrometry. J Pharm Biomed Anal. 2026;268:117207. PubMed.
  17. Food and Drug Administration. Certain bulk drug substances for use in compounding may present significant safety risks (category 2 under the interim policies). FDA.
  18. Food and Drug Administration. Drugs@FDA: Geref (sermorelin acetate), NDA 020443, discontinued. Drugs@FDA.
  19. Food and Drug Administration. Drugs@FDA: Egrifta (tesamorelin), BLA 022505, zatwierdzona 10 listopada 2010 r. Drugs@FDA.
  20. World Anti-Doping Agency. 2026 Prohibited List, section S2.2.4 (growth hormone releasing factors), obowiązuje od 1 stycznia 2026 r. WADA 2026 Prohibited List.
  21. Drug Enforcement Administration. Schedule III controlled substances, 21 CFR 1308.13. 21 CFR 1308.13.