PEG-MGF jest sprzedawany jako „pegylowana” wersja mechanicznego czynnika wzrostu (MGF, mechano growth factor): krótki peptyd MGF z dołączonym łańcuchem glikolu polietylenowego (PEG). Sam MGF to peptyd skopiowany z końcowego odcinka wariantu splicingowego genu insulinopodobnego czynnika wzrostu 1 (IGF-1), szczegółowo omówiony na stronie MGF. Łańcuch PEG ma sprawić, by peptyd utrzymywał się w organizmie dłużej.

PEG-MGF nigdy nie został zatwierdzony jako lek, a żadne recenzowane badanie nie oceniało go u ludzi. Nie znaleźliśmy również żadnego opublikowanego badania samego produktu PEG-MGF – ani u zwierząt, ani w komórkach. W przeglądzie klinicznym z 2026 r. umieszczono go na najniższym poziomie dowodów naukowych, co oznacza brak recenzowanych badań z udziałem ludzi (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026). Wszystko, co mówi się o jego działaniu, jest zapożyczone z badań nad niemodyfikowanym lub inaczej stabilizowanym peptydem MGF, a same te badania są przedmiotem sporu.

Ta strona podsumowuje to, co podają badania nad MGF, ogólna literatura dotycząca pegylacji oraz przepisy antydopingowe – a także to, czego nie są w stanie powiedzieć o PEG-MGF. Ma charakter wyłącznie edukacyjny i nie stanowi porady medycznej.

Właściwość	Szczegóły
Klasa	Syntetyczny peptyd MGF (z domeny E wariantu IGF-1Ec) połączony z glikolem polietylenowym
Zatwierdzenie	Niezatwierdzony do stosowania terapeutycznego
Badania z udziałem ludzi	Brak badań recenzowanych; najniższy poziom dowodów w przeglądzie z 2026 r.
Badania samego produktu	Nie znaleziono w PubMed – ani u ludzi, ani u zwierząt, ani w komórkach
Zdefiniowana budowa	Nieopisana w recenzowanej literaturze (wielkość łańcucha PEG, miejsce przyłączenia i postać MGF są nieznane)
Okres półtrwania	Niepodany; brak danych farmakokinetycznych u jakiegokolwiek gatunku
Cel pegylacji	Spowolnienie rozkładu i klirensu krótko żyjącego peptydu (ogólna zasada pegylacji)
Status WADA	Zabroniony w każdym czasie (S2.3, „mechaniczne czynniki wzrostu”)

Czym jest

Część MGF

MGF odnosi się do wariantu splicingowego IGF-1Ec u ludzi (IGF-1Eb u gryzoni), a w szerszym ujęciu – do syntetycznego peptydu odpowiadającego ostatnim 24 aminokwasom końcowego odcinka domeny E tego wariantu (Matheny et al., Endocrinology 2010). Kluczowe fakty ze strony MGF pozostają tu aktualne:

Z organizmu nie wyizolowano żadnego 24-aminokwasowego peptydu MGF; to, czy występuje on naturalnie, jest przedmiotem sporu.
Niezależne powtórzenie badań w dwóch firmach farmaceutycznych wykazało, że syntetyczny peptyd nie miał żadnego wpływu na komórki macierzyste mięśni (Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014).
Krótki syntetyczny peptyd oraz jego stabilizowany analog nie aktywowały receptora IGF-1 w testach komórkowych (Janssen et al., PLoS One 2016). Nie jest on zatem postacią IGF-1, mimo że pochodzi z tego samego genu.

Część PEG

Pegylacja oznacza przyłączenie jednego lub więcej łańcuchów glikolu polietylenowego – rozpuszczalnego w wodzie polimeru – do białka lub peptydu (Veronese & Pasut, Drug Discov Today 2005). Jest to dobrze ugruntowana technika stosowana w dopuszczonych do obrotu lekach. Zgodnie z pracą przeglądową poświęconą tej metodzie (Harris & Chess, Nat Rev Drug Discov 2003) wiele leków peptydowych:

ulega rozkładowi przez enzymy tnące białka;
jest szybko usuwanych przez nerki;
ma krótki okres półtrwania w krążeniu.

Dołączenie PEG zwiększa rozmiar cząsteczki i osłania ją przed tymi enzymami, co może poprawić jej właściwości farmakokinetyczne. Ceną za to jest fakt, że pegylacja „często odbywa się kosztem zmniejszonej aktywności biologicznej” (Braun et al., J Control Release 2018).

Dlaczego miałoby się pegylować MGF

Badacze zajmujący się MGF argumentowali, że natywne peptydy domeny E są niestabilne. W pracy przeglądowej z 2012 r. autorzy rozwijający koncepcję MGF napisali, że syntetyczne peptydy domeny E „korzystają na stabilizacji chemicznej”, a dla ich naturalnych odpowiedników przewiduje się bardzo krótki okres półtrwania (Zabłocka et al., Front Endocrinol 2012). Przegląd z 2026 r. w ten sam sposób opisuje komercyjne uzasadnienie pegylacji: zwiększenie stabilności i wydłużenie ekspozycji (Dominikowski et al., 2026).

Jak zespoły badawcze stabilizowały MGF

W opublikowanych badaniach nad MGF w większości nie stosowano pegylacji. Wykorzystywano inne modyfikacje chemiczne albo żel na bazie PEG jako rezerwuar o powolnym uwalnianiu. Różni się to od peptydu skoniugowanego z PEG:

Podejście	Co zrobiono	Model	Źródło
Zamiana na D-aminokwasy	Dwie argininy zastąpiono ich lustrzaną formą (D), aby uodpornić peptyd na cięcie przez enzymy	Ludzkie komórki macierzyste w hodowli	Collins et al., J Mol Cell Cardiol 2010
Zamiana na D-aminokwasy plus amidowany koniec	Ta sama zamiana arginin plus chemicznie zabezpieczony (amidowany) koniec	Komórki serca szczura; myszy po zawale serca	Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013
Mikropręciki z hydrożelu PEG (nie pegylacja)	Natywny peptyd uwięziony wewnątrz mikroskopijnych pręcików żelowych z dimetakrylanu PEG, uwalniany przez około 2 tygodnie	Komórki w hodowli	Doroudian et al., Biomed Microdevices 2014
Mikropręciki z hydrożelu PEG wstrzykiwane do serca	Te same pręciki wstrzykiwane do mięśnia sercowego po wywołanym zawale serca	Myszy	Peña et al., Biomaterials 2015

W pracy bioinżynieryjnej z 2014 r. stwierdzono, że we wcześniejszych badaniach chroniono MGF przed degradacją za pomocą pegylacji połączonej z zamianą na D-argininę (Doroudian et al., 2014). Na podstawie streszczenia oryginalnej publikacji nie udało nam się potwierdzić szczegółów tego wcześniejszego pegylowanego konstruktu, a żadne badanie nie podaje jego farmakokinetyki.

Badania z użyciem hydrożeli pokazują, dlaczego stabilność ma w tej dziedzinie znaczenie – przynajmniej u myszy. W badaniu z 2015 r. natywny peptyd uwalniany z mikropręcików PEG wewnątrz serca zmniejszał śmiertelność i spowalniał pogarszanie się czynności serca po wywołanym zawale. Dla porównania, ten sam peptyd wstrzyknięty samodzielnie do mięśnia nie dał istotnej poprawy względem myszy nieleczonych (Peña et al., 2015). Jest to miejscowy system powolnego uwalniania zastosowany w zwierzęcym modelu serca. Nie pokazuje on, jak działałby skoniugowany z PEG peptyd wstrzyknięty pod skórę.

Farmakokinetyka

W żadnym badaniu nie zmierzono wchłaniania, okresu półtrwania, dystrybucji ani eliminacji PEG-MGF u ludzi ani u zwierząt. W przeglądzie z 2026 r. okres półtrwania określono jako „niepodany” (Dominikowski et al., 2026). Wartości okresu półtrwania cytowanych w internecie nie udało się powiązać z żadnym źródłem pierwotnym.

To, w jakim stopniu pegylacja wydłuża okres półtrwania, zależy od samej cząsteczki, wielkości łańcucha PEG oraz miejsca jego przyłączenia, dlatego wartości liczbowych nie można przenosić z jednego pegylowanego leku na inny. Jeden przykład pokazuje, jak duży może być ten efekt, gdy cząsteczka jest właściwie scharakteryzowana. W randomizowanym badaniu z podwójnie ślepą próbą, kontrolowanym placebo, będącym pierwszym badaniem u ludzi dotyczącym pegylowanej postaci pełnej długości IGF-1 (RO5046013) z udziałem 62 zdrowych ochotników, lek miał okres półtrwania wynoszący 140–200 h (Kletzl et al., Growth Horm IGF Res 2017). Cząsteczka ta jest ściśle zdefiniowanym produktem farmaceutycznym zbudowanym na bazie całego hormonu IGF-1. Nie jest to PEG-MGF, a uzyskane dla niej wartości nic nie mówią o produktach sprzedawanych pod tą nazwą.

Status regulacyjny

PEG-MGF nie jest zatwierdzony do żadnego zastosowania medycznego, nie istnieje więc zatwierdzona dawka ani droga podania. W przeglądzie z 2026 r. odnotowano, że ta grupa peptydów nie ma zatwierdzenia regulacyjnego do zastosowań związanych z sylwetką ani wydolnością fizyczną oraz że w żadnym recenzowanym badaniu z udziałem ludzi nie podano nawet drogi podania dla PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026). Niemodyfikowany MGF również nie został zatwierdzony do stosowania terapeutycznego (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012).

Co pokazują badania

Badania z udziałem ludzi

Brak. W przeglądzie z 2026 r., w którym przeszukano bazy PubMed, Google Scholar i Cochrane Library pod kątem publikacji od 1989 r. do stycznia 2026 r., nie znaleziono żadnych recenzowanych badań PEG-MGF z udziałem ludzi. Autorzy podsumowali, że twierdzenia, jakoby PEG-MGF niezawodnie przyspieszał regenerację lub poprawiał skład ciała u ludzi, „pozostają nieudowodnione” (Dominikowski et al., 2026).

Dlaczego danych dotyczących MGF nie można po prostu przenieść na PEG-MGF

W przeglądzie podkreślono również, że pegylacja „fundamentalnie zmienia farmakokinetykę i ekspozycję tkanek”. Nie można zatem zakładać, że efekty obserwowane dla natywnego IGF-1Ec lub wyizolowanych peptydów domeny E odnoszą się do wersji skoniugowanych z PEG (Dominikowski et al., 2026). Wyróżniają się trzy luki w dowodach:

Działanie peptydu macierzystego jest kwestionowane. W badaniach komórkowych i na zwierzętach prowadzonych przez zespoły rozwijające koncepcję MGF opisywano wpływ na komórki macierzyste mięśni, serce i mózg. Powtórzenie badań przez przemysł farmaceutyczny nie wykazało żadnego wpływu na komórki mięśniowe (Fornaro et al., 2014). Szczegóły znajdują się na stronie MGF.
PEG może zmieniać aktywność. Przyłączenie PEG często zmniejsza aktywność biologiczną cząsteczki (Braun et al., 2018). To, czy pegylowany peptyd MGF zachowuje jakąkolwiek aktywność, nie zostało sprawdzone w żadnym opublikowanym badaniu.
Ekspozycja miejscowa a ogólnoustrojowa. Uważa się, że MGF działa miejscowo, w pobliżu wytwarzających go komórek (Zabłocka et al., 2012). Wersja dłużej krążąca we krwi raczej rozprzestrzeniałaby ekspozycję na cały organizm. Autorzy badania z mikropręcikami z 2014 r. powołali się na obawy dotyczące działań niepożądanych wynikających z ogólnoustrojowego podawania stabilnej postaci i zamiast tego wybrali podawanie miejscowe (Doroudian et al., 2014).

O twierdzeniu „PEG-MGF to długo działający IGF-1”. W przeglądzie z 2026 r. PEG-MGF zaliczono do grupy analogów IGF-1 działających poprzez receptor IGF-1 (Dominikowski et al., 2026). Jednak krótki syntetyczny peptyd MGF nie aktywował receptora IGF-1 w bezpośrednim teście; robiło to wyłącznie białko pełnej długości zawierające IGF-1 (Janssen et al., 2016). Nie opublikowano żadnego badania receptorowego dla pegylowanego peptydu MGF, więc to, którą z tych cząsteczek przypomina dany produkt, zależy od tego, co faktycznie się w nim znajduje.

Działania niepożądane i ryzyko

Brak danych o bezpieczeństwie u ludzi

Dla PEG-MGF nie ma zmierzonej częstości jakichkolwiek działań niepożądanych, znanej bezpiecznej dawki ani danych o interakcjach. Dla szerszej klasy nieuregulowanych peptydów osi hormonu wzrostu i IGF-1 w przeglądzie z 2026 r. wymieniono następujące zgłaszane działania niepożądane, przy jednoczesnym zaznaczeniu braku danych u ludzi dotyczących konkretnie PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026):

niskie lub wysokie stężenie glukozy we krwi;
zatrzymywanie płynów;
bóle mięśni i stawów;
reakcje w miejscu wstrzyknięcia.

Ryzyko związane z samym PEG

PEG jest szeroko stosowany w lekach, ale nie u każdej osoby jest całkowicie obojętny. Praca przeglądowa poświęcona odpowiedzi immunologicznej przeciwko PEG (Yang & Lai, Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol 2015) podaje, że:

układ odpornościowy może wytwarzać przeciwciała wiążące PEG, co może powodować „przyspieszony klirens z krwi” (accelerated blood clearance) leków pegylowanych;
przeciwciała anty-PEG wykrywano u osób zdrowych, nigdy nieleczonych lekami pegylowanymi; opisywane odsetki wahają się od 0,2% w badaniu z 1984 r. do 27–28% w późniejszym badaniu;
w badaniach klinicznych obecność przeciwciał anty-PEG wiązano ze słabszym działaniem dwóch pegylowanych leków białkowych: PEG-asparaginazy i peglotykazy.

Nie wiadomo, jak te obserwacje przekładałyby się na nieuregulowany produkt PEG-MGF.

Dłuższa ekspozycja a sygnały wzrostowe

Wariant MGF ulega silniejszej ekspresji w tkance raka gruczołu krokowego, a w liniach komórkowych raka gruczołu krokowego syntetyczny peptyd E pobudzał wzrost (Armakolas et al., Prostate 2010). W przeglądzie z 2026 r. wymieniono to jako teoretyczną obawę dotyczącą działania proliferacyjnego na podstawie danych przedklinicznych (Dominikowski et al., 2026). Żadne badanie nie dowodzi, że produkty z MGF lub PEG-MGF wywołują nowotwory. Postać zaprojektowana tak, aby dłużej utrzymywać się w organizmie, wydłużałaby taką ekspozycję, ale nie zostało to zbadane.

Co faktycznie znajduje się w fiolce

Nie znaleźliśmy żadnej recenzowanej analizy laboratoryjnej produktów sprzedawanych jako PEG-MGF. Laboratoria antydopingowe analizujące produkty sprzedawane jako zwykły MGF wykrywały w nich kilka różnych cząsteczek: analog MGF z amidowanym końcem (Esposito et al., 2012) oraz białko „pełnej długości MGF” o masie około 12,3 kDa zawierające hormon IGF-1 (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014). Ponieważ wielkość łańcucha PEG, miejsce przyłączenia oraz postać MGF w produktach PEG-MGF nie są udokumentowane, nie można zakładać ich tożsamości, dawki, czystości ani jałowości.

Status prawny i stosowanie w sporcie

Lista zabronionych substancji i metod WADA 2026 wymienia z nazwy „mechaniczne czynniki wzrostu (MGF)” (mechano growth factors (MGFs)) w sekcji S2.3 – czynniki wzrostu i modulatory czynników wzrostu – zabronione w każdym czasie. Sekcja S2 obejmuje również „inne substancje o podobnej strukturze chemicznej lub podobnym działaniu biologicznym”, a w innych miejscach sekcji S2 lista wymienia jako przykłady zmodyfikowane za pomocą PEG wersje innych peptydów. Zgodnie z tym brzmieniem przyłączenie PEG nie wyłącza MGF z klasy substancji zabronionych. IGF-1 i jego analogi, takie jak IGF-1 LR3 i IGF-1 DES, są zakazane w ramach tej samej sekcji.

Najważniejsze informacje

Peptyd MGF z łańcuchem PEG. PEG-MGF jest sprzedawany jako syntetyczny peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym, mający utrzymywać się dłużej w organizmie. Jego dokładna budowa nie jest udokumentowana w literaturze naukowej.
Brak badań samego produktu. Nie istnieje żadne recenzowane badanie z udziałem ludzi, a ponadto nie znaleźliśmy żadnego badania samego PEG-MGF na zwierzętach ani w komórkach; w przeglądzie z 2026 r. umieszczono go na najniższym poziomie dowodów.
Zapożyczone dowody – i do tego słabe. Twierdzenia opierają się na badaniach nad niemodyfikowanym lub inaczej stabilizowanym MGF, których wyników nie potwierdziło niezależne powtórzenie przeprowadzone w przemyśle farmaceutycznym na komórkach mięśniowych.
Pegylacja zmienia cząsteczkę. Może wydłużać okres półtrwania, ale często zmniejsza aktywność, a przeciwciała anty-PEG występują nawet u osób nigdy nieleczonych takimi lekami. Dla PEG-MGF nie zmierzono okresu półtrwania.
To nie jest długo działający IGF-1. Krótki peptyd MGF nie aktywował receptora IGF-1 w bezpośrednim teście; nie istnieje żadne badanie receptorowe wersji pegylowanej.
Zakazany w sporcie. Światowa Agencja Antydopingowa (WADA) zabrania stosowania MGF oraz substancji o podobnej budowie lub działaniu w każdym czasie.

Źródła

Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed.
Matheny RW Jr, Nindl BC, Adamo ML. Minireview: Mechano-growth factor: a putative product of IGF-I gene expression involved in tissue repair and regeneration. Endocrinology. 2010;151(3):865–875. PubMed.
Fornaro M, Hinken AC, Needle S, et al. Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014;306(2):E150–E156. PubMed.
Janssen JA, Hofland LJ, Strasburger CJ, van den Dungen ES, Thevis M. Potency of full-length MGF to induce maximal activation of the IGF-I R is similar to recombinant human IGF-I at high equimolar concentrations. PLoS One. 2016;11(3):e0150453. PubMed.
Veronese FM, Pasut G. PEGylation, successful approach to drug delivery. Drug Discov Today. 2005;10(21):1451–1458. PubMed.
Harris JM, Chess RB. Effect of pegylation on pharmaceuticals. Nat Rev Drug Discov. 2003;2(3):214–221. PubMed.
Braun AC, Gutmann M, Mueller TD, Lühmann T, Meinel L. Bioresponsive release of insulin-like growth factor-I from its PEGylated conjugate. J Control Release. 2018;279:17–28. PubMed.
Zabłocka B, Goldspink PH, Goldspink G, Górecki DC. Mechano-Growth Factor: an important cog or a loose screw in the repair machinery? Front Endocrinol (Lausanne). 2012;3:131. PubMed.
Collins JM, Goldspink PH, Russell B. Migration and proliferation of human mesenchymal stem cells is stimulated by different regions of the mechano-growth factor prohormone. J Mol Cell Cardiol. 2010;49(6):1042–1045. PubMed.
Mavrommatis E, Shioura KM, Los T, Goldspink PH. The E-domain region of mechano-growth factor inhibits cellular apoptosis and preserves cardiac function during myocardial infarction. Mol Cell Biochem. 2013;381(1-2):69–83. PubMed.
Doroudian G, Pinney J, Ayala P, et al. Sustained delivery of MGF peptide from microrods attracts stem cells and reduces apoptosis of myocytes. Biomed Microdevices. 2014;16(5):705–715. PubMed.
Peña JR, Pinney JR, Ayala P, Desai TA, Goldspink PH. Localized delivery of mechano-growth factor E-domain peptide via polymeric microstructures improves cardiac function following myocardial infarction. Biomaterials. 2015;46:26–34. PubMed.
Kletzl H, Guenther A, Höflich A, et al. First-in-man study with a novel PEGylated recombinant human insulin-like growth factor-I. Growth Horm IGF Res. 2017;33:9–16. PubMed.
Yang Q, Lai SK. Anti-PEG immunity: emergence, characteristics, and unaddressed questions. Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol. 2015;7(5):655–677. PubMed.
Armakolas A, Philippou A, Panteleakou Z, et al. Preferential expression of IGF-1Ec (MGF) transcript in cancerous tissues of human prostate: evidence for a novel and autonomous growth factor activity of MGF E peptide in human prostate cancer cells. Prostate. 2010;70(11):1233–1242. PubMed.
Esposito S, Deventer K, Van Eenoo P. Characterization and identification of a C-terminal amidated mechano growth factor (MGF) analogue in black market products. Rapid Commun Mass Spectrom. 2012;26(6):686–692. PubMed.
Thevis M, Thomas A, Geyer H, Schänzer W. Mass spectrometric characterization of a biotechnologically produced full-length mechano growth factor (MGF) relevant for doping controls. Growth Horm IGF Res. 2014;24(6):276–280. PubMed.
World Anti-Doping Agency. 2026 Prohibited List. WADA 2026 Prohibited List.

PEG-MGF