PEG-MGF wird als „PEGylierte“ Version von Mechano Growth Factor (MGF) verkauft: das kurze MGF-Peptid mit einer angehängten Kette aus Polyethylenglykol (PEG). MGF selbst ist ein Peptid, das dem Endstück einer Spleißvariante des Gens für den insulinähnlichen Wachstumsfaktor 1 (IGF-1) nachgebildet ist; ausführlich behandelt wird es auf der Seite MGF. Die PEG-Kette soll dafür sorgen, dass das Peptid länger im Körper verbleibt.

PEG-MGF wurde nie als Arzneimittel zugelassen, und keine begutachtete Studie (Peer-Review) hat es am Menschen untersucht. Wir fanden auch keine veröffentlichte Studie zum PEG-MGF-Produkt selbst, weder an Tieren noch an Zellen. Eine klinische Übersichtsarbeit von 2026 ordnete es in ihre niedrigste Evidenzstufe ein, was bedeutet, dass es keine begutachteten Studien am Menschen gibt (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026). Alles, was über seine Wirkungen gesagt wird, ist der Forschung zum unveränderten oder auf andere Weise stabilisierten MGF-Peptid entlehnt, und diese Forschung ist selbst umstritten.

Diese Seite fasst zusammen, was die MGF-Forschung, die allgemeine Literatur zur PEGylierung und die Anti-Doping-Regeln berichten und was sie über PEG-MGF nicht aussagen können. Sie dient ausschließlich der Information und ist keine medizinische Beratung.

Eigenschaft	Angabe
Klasse	Synthetisches MGF-Peptid (aus der E-Domäne von IGF-1Ec), gekoppelt an Polyethylenglykol
Zulassung	Nicht für die therapeutische Anwendung zugelassen
Studien am Menschen	Keine mit Peer-Review; niedrigste Evidenzstufe in einer Übersichtsarbeit von 2026
Studien zum Produkt selbst	Keine in PubMed gefunden, weder am Menschen noch an Tieren oder Zellen
Definierte Struktur	In der begutachteten Literatur nicht beschrieben (PEG-Größe, Kopplungsstelle und MGF-Form unbekannt)
Halbwertszeit	Nicht berichtet; keine pharmakokinetischen Daten bei irgendeiner Spezies
Zweck der PEGylierung	Abbau und Ausscheidung eines kurzlebigen Peptids verlangsamen (allgemeines Prinzip der PEGylierung)
WADA-Status	Jederzeit verboten (S2.3, „Mechano Growth Factors“)

Was es ist

Der MGF-Anteil

MGF bezeichnet die Spleißvariante IGF-1Ec beim Menschen (IGF-1Eb bei Nagetieren) und, im weiteren Sinne, ein synthetisches Peptid, das den letzten 24 Aminosäuren des E-Domänen-Endstücks dieser Variante entspricht (Matheny et al., Endocrinology 2010). Die wichtigsten Fakten gelten auch hier, wie auf der Seite MGF beschrieben:

Ein MGF-Peptid aus 24 Aminosäuren wurde nie aus dem Körper isoliert; ob es natürlich vorkommt, ist umstritten.
Eine unabhängige Replikation bei zwei Pharmaunternehmen ergab, dass das synthetische Peptid keine Wirkung auf Muskelstammzellen hatte (Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014).
Das kurze synthetische Peptid und ein stabilisiertes Analogon aktivierten den IGF-1-Rezeptor in Zellassays nicht (Janssen et al., PLoS One 2016). Es ist daher keine Form von IGF-1, obwohl es vom selben Gen stammt.

Der PEG-Anteil

PEGylierung bedeutet, eine oder mehrere Ketten aus Polyethylenglykol, einem wasserlöslichen Polymer, an ein Protein oder Peptid zu koppeln (Veronese & Pasut, Drug Discov Today 2005). Es ist eine bewährte Technik bei zugelassenen Arzneimitteln. Laut einer Übersichtsarbeit zu dieser Methode (Harris & Chess, Nat Rev Drug Discov 2003) gilt für viele Peptidarzneimittel:

Sie werden von eiweißspaltenden Enzymen abgebaut;
sie werden schnell über die Nieren ausgeschieden;
sie haben eine kurze Halbwertszeit im Blutkreislauf.

Das Anhängen von PEG vergrößert das Molekül und schirmt es vor diesen Enzymen ab, was seine Pharmakokinetik verbessern kann. Der Preis dafür ist, dass PEGylierung „häufig mit einer verringerten Bioaktivität einhergeht“ (Braun et al., J Control Release 2018).

Warum man MGF überhaupt PEGylieren sollte

MGF-Forschende haben argumentiert, dass die nativen E-Domänen-Peptide instabil sind. Eine Übersichtsarbeit von 2012, verfasst von Forschenden, die das MGF-Konzept entwickelt hatten, schrieb, synthetische E-Domänen-Peptide würden „von chemischer Stabilisierung profitieren“, und für die natürlichen Gegenstücke sei eine sehr kurze Halbwertszeit zu erwarten (Zabłocka et al., Front Endocrinol 2012). Die Übersichtsarbeit von 2026 beschreibt die kommerzielle Begründung für die PEGylierung auf dieselbe Weise: Stabilität erhöhen und die Exposition verlängern (Dominikowski et al., 2026).

Wie Forschungsgruppen MGF stabilisiert haben

Die veröffentlichten MGF-Studien nutzten meist keine PEGylierung. Sie setzten andere chemische Veränderungen ein oder ein PEG-basiertes Gel als Depot mit langsamer Freisetzung. Beides unterscheidet sich von einem PEG-konjugierten Peptid:

Ansatz	Was gemacht wurde	Modell	Quelle
Austausch gegen D-Aminosäuren	Zwei Arginine in ihre spiegelbildliche (D-)Form umgewandelt, um der Spaltung durch Enzyme zu widerstehen	Menschliche Stammzellen in Kultur	Collins et al., J Mol Cell Cardiol 2010
Austausch gegen D-Aminosäuren plus amidiertes Ende	Dieselbe Arginin-Änderung plus ein chemisch verschlossenes (amidiertes) Ende	Herzzellen von Ratten; Mäuse nach Herzinfarkt	Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013
PEG-Hydrogel-Mikrostäbchen (keine PEGylierung)	Natives Peptid, eingeschlossen in winzige Gelstäbchen aus PEG-Dimethacrylat, freigesetzt über etwa 2 Wochen	Zellen in Kultur	Doroudian et al., Biomed Microdevices 2014
PEG-Hydrogel-Mikrostäbchen, ins Herz injiziert	Dieselben Stäbchen, nach einem herbeigeführten Herzinfarkt in den Herzmuskel injiziert	Mäuse	Peña et al., Biomaterials 2015

Eine bioingenieurwissenschaftliche Arbeit von 2014 gab an, frühere Arbeiten hätten MGF durch PEGylierung zusammen mit einem D-Arginin-Austausch vor dem Abbau geschützt (Doroudian et al., 2014). Die Einzelheiten dieses früheren PEGylierten Konstrukts konnten wir anhand des Abstracts der Originalpublikation nicht bestätigen, und keine Studie berichtet über seine Pharmakokinetik.

Die Hydrogel-Studien zeigen, warum Stabilität in diesem Forschungsfeld wichtig ist, zumindest bei Mäusen. In der Studie von 2015 senkte das native Peptid, das aus PEG-Mikrostäbchen im Herzen freigesetzt wurde, die Sterblichkeit und verlangsamte den Rückgang der Herzfunktion nach einem herbeigeführten Infarkt. Dagegen zeigte dasselbe Peptid, allein in den Muskel injiziert, keine signifikante Verbesserung gegenüber unbehandelten Mäusen (Peña et al., 2015). Das ist ein lokales System mit langsamer Freisetzung in einem tierischen Herzmodell. Es zeigt nicht, was ein unter die Haut injiziertes PEG-konjugiertes Peptid bewirken würde.

Pharmakokinetik

Keine Studie hat die Aufnahme, Halbwertszeit, Verteilung oder Ausscheidung von PEG-MGF bei Menschen oder Tieren gemessen. Die Übersichtsarbeit von 2026 führt seine Halbwertszeit als „nicht berichtet“ (Dominikowski et al., 2026). Online genannte Halbwertszeiten ließen sich auf keine Primärquelle zurückführen.

Wie stark PEGylierung eine Halbwertszeit verlängert, hängt vom Molekül, von der Größe der PEG-Kette und von der Kopplungsstelle ab, sodass sich Werte nicht von einem PEGylierten Arzneimittel auf ein anderes übertragen lassen. Ein Beispiel zeigt, wie groß der Effekt sein kann, wenn ein Molekül sauber charakterisiert ist. In einer randomisierten, doppelblinden, placebokontrollierten Erstanwendungsstudie am Menschen mit einer PEGylierten Form des vollständigen IGF-1 (RO5046013) bei 62 gesunden Freiwilligen hatte der Wirkstoff eine Halbwertszeit von 140–200 h (Kletzl et al., Growth Horm IGF Res 2017). Dieses Molekül ist ein definiertes pharmazeutisches Produkt auf Basis des gesamten IGF-1-Hormons. Es ist nicht PEG-MGF, und seine Werte sagen nichts über die Produkte aus, die unter diesem Namen verkauft werden.

Regulatorischer Status

PEG-MGF ist für keine medizinische Anwendung zugelassen; es gibt daher keine in einer Fachinformation festgelegte Dosis und keinen zugelassenen Verabreichungsweg. Die Übersichtsarbeit von 2026 weist darauf hin, dass dieser Gruppe von Peptiden die behördliche Zulassung für Anwendungen zur Verbesserung von Körperbau oder Leistung fehlt und dass keine begutachtete Studie am Menschen auch nur einen Verabreichungsweg für PEG-MGF berichtet hat (Dominikowski et al., 2026). Auch unverändertes MGF ist nicht für die therapeutische Anwendung zugelassen (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012).

Was die Forschung zeigt

Studien am Menschen

Keine. Die Übersichtsarbeit von 2026, die PubMed, Google Scholar und die Cochrane Library nach Publikationen von 1989 bis Januar 2026 durchsuchte, fand keine begutachteten Studien zu PEG-MGF am Menschen. Sie kam zu dem Schluss, dass Behauptungen, PEG-MGF beschleunige beim Menschen zuverlässig die Regeneration oder verbessere die Körperzusammensetzung, „unbewiesen bleiben“ (Dominikowski et al., 2026).

Warum sich die MGF-Daten nicht einfach übertragen lassen

Die Übersichtsarbeit betonte außerdem, dass PEGylierung „Pharmakokinetik und Gewebeexposition grundlegend verändert“. Wirkungen, die mit nativem IGF-1Ec oder isolierten E-Domänen-Peptiden beobachtet wurden, können daher nicht ohne Weiteres auf PEG-konjugierte Versionen übertragen werden (Dominikowski et al., 2026). Drei Lücken fallen besonders auf:

Die Wirkungen des Ausgangspeptids sind umstritten. Zell- und Tierstudien von Gruppen, die das MGF-Konzept entwickelten, berichteten über Wirkungen auf Muskelstammzellen, Herz und Gehirn. Eine Replikation aus der Industrie fand keine Wirkung auf Muskelzellen (Fornaro et al., 2014). Einzelheiten stehen auf der Seite MGF.
PEG kann die Aktivität verändern. Das Anhängen von PEG verringert häufig die biologische Aktivität eines Moleküls (Braun et al., 2018). Ob ein PEGyliertes MGF-Peptid überhaupt Aktivität behält, wurde in keiner veröffentlichten Studie getestet.
Lokale vs. systemische Exposition. MGF soll lokal wirken, in der Nähe der Zellen, die es bilden (Zabłocka et al., 2012). Eine länger zirkulierende Version würde die Exposition, wenn überhaupt, eher im ganzen Körper verteilen. Die Autoren der Mikrostäbchen-Studie von 2014 nannten Bedenken wegen Nebenwirkungen bei systemischer Gabe einer stabilen Form und entschieden sich stattdessen für eine lokale Gabe (Doroudian et al., 2014).

Zur Aussage „PEG-MGF ist ein lang wirkendes IGF-1“. Die Übersichtsarbeit von 2026 ordnet PEG-MGF den IGF-1-Analoga zu, die über den IGF-1-Rezeptor wirken (Dominikowski et al., 2026). Das kurze synthetische MGF-Peptid aktivierte den IGF-1-Rezeptor in einem direkten Assay jedoch nicht; das tat nur das Volllängenprotein, das IGF-1 enthält (Janssen et al., 2016). Eine Rezeptorstudie zu einem PEGylierten MGF-Peptid wurde nicht veröffentlicht. Welchem der beiden es ähnelt, hängt daher davon ab, was ein bestimmtes Produkt tatsächlich enthält.

Nebenwirkungen und Risiken

Keine Sicherheitsdaten beim Menschen

Für PEG-MGF gibt es keine gemessene Häufigkeit irgendeiner Nebenwirkung, keine bekannte sichere Dosis und keine Daten zu Wechselwirkungen. Für die breitere Klasse unregulierter Peptide der Wachstumshormon- und IGF-1-Achse führt die Übersichtsarbeit von 2026 die folgenden berichteten unerwünschten Wirkungen auf, weist aber darauf hin, dass speziell für PEG-MGF keine Daten am Menschen vorliegen (Dominikowski et al., 2026):

niedriger oder hoher Blutzucker;
Wassereinlagerungen;
Muskel- und Gelenkschmerzen;
Reaktionen an der Injektionsstelle.

Risiken durch PEG selbst

PEG wird in Arzneimitteln breit eingesetzt, ist aber nicht bei jedem Menschen inert. Eine Übersichtsarbeit zur Anti-PEG-Immunität (Yang & Lai, Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol 2015) berichtet:

Das Immunsystem kann Antikörper bilden, die an PEG binden, was eine „beschleunigte Blutclearance“ PEGylierter Arzneimittel verursachen kann;
Anti-PEG-Antikörper wurden bei gesunden Menschen gefunden, die nie mit PEGylierten Arzneimitteln behandelt wurden; die berichteten Raten reichen von 0,2 % in einer Studie von 1984 bis 27–28 % in einer späteren;
in klinischen Studien wurden Anti-PEG-Antikörper mit einer verringerten Wirkung zweier PEGylierter Proteinarzneimittel in Verbindung gebracht, PEG-Asparaginase und Pegloticase.

Wie sich diese Befunde auf ein unreguliertes PEG-MGF-Produkt übertragen lassen, ist unbekannt.

Längere Exposition und Wachstumssignale

Die MGF-Variante wird in Prostatakrebsgewebe stärker exprimiert, und in Prostatakrebs-Zelllinien regte das synthetische E-Peptid das Wachstum an (Armakolas et al., Prostate 2010). Die Übersichtsarbeit von 2026 führt dies als theoretisches proliferatives Risiko auf Grundlage präklinischer Daten auf (Dominikowski et al., 2026). Keine Studie zeigt, dass MGF- oder PEG-MGF-Produkte Krebs verursachen. Eine Form, die länger im Körper verbleiben soll, würde eine solche Exposition verlängern, doch das wurde nicht untersucht.

Was tatsächlich im Fläschchen ist

Wir fanden keine begutachtete Laboranalyse von Produkten, die als PEG-MGF verkauft werden. Anti-Doping-Labore, die als einfaches MGF verkaufte Produkte analysierten, fanden mehrere verschiedene Moleküle: ein MGF-Analogon mit amidiertem Ende (Esposito et al., 2012) und ein etwa 12,3 kDa großes „Volllängen-MGF“-Protein, das das IGF-1-Hormon enthält (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014). Da PEG-Kettengröße, Kopplungsstelle und MGF-Form von PEG-MGF-Produkten nicht dokumentiert sind, lassen sich Identität, Dosis, Reinheit und Sterilität nicht voraussetzen.

Rechtsstatus und Anwendung im Sport

Die WADA-Verbotsliste 2026 führt „Mechano Growth Factors (MGFs)“ unter S2.3, Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren, jederzeit verboten. Abschnitt S2 umfasst außerdem „andere Substanzen mit ähnlicher chemischer Struktur oder ähnlicher biologischer Wirkung bzw. ähnlichen biologischen Wirkungen“, und an anderer Stelle in S2 nennt die Liste PEG-modifizierte Versionen anderer Peptide als Beispiele. Nach diesem Wortlaut nimmt das Anhängen von PEG ein MGF nicht aus der verbotenen Klasse heraus. IGF-1 und seine Analoga, etwa IGF-1 LR3 und IGF-1 DES, sind unter demselben Abschnitt verboten.

Das Wichtigste in Kürze

Ein MGF-Peptid mit PEG-Kette. PEG-MGF wird als synthetisches MGF-Peptid vermarktet, das an Polyethylenglykol gekoppelt ist und länger im Körper verbleiben soll. Seine genaue Struktur ist in der wissenschaftlichen Literatur nicht dokumentiert.
Keine Studien zum Produkt. Es gibt keine begutachtete Studie am Menschen, und wir fanden keine Tier- oder Zellstudie zu PEG-MGF selbst; eine Übersichtsarbeit von 2026 ordnete es in die niedrigste Evidenzstufe ein.
Entlehnte Evidenz, und noch dazu schwache. Die Behauptungen stützen sich auf Forschung mit unverändertem oder anders stabilisiertem MGF, die eine unabhängige Replikation aus der Industrie in Muskelzellen nicht bestätigen konnte.
PEGylierung verändert das Molekül. Sie kann die Halbwertszeit verlängern, verringert aber oft die Aktivität, und Anti-PEG-Antikörper kommen sogar bei unbehandelten Menschen vor. Für PEG-MGF wurde keine Halbwertszeit gemessen.
Kein lang wirkendes IGF-1. Das kurze MGF-Peptid aktivierte den IGF-1-Rezeptor in einem direkten Assay nicht; eine Rezeptorstudie zu einer PEGylierten Version gibt es nicht.
Im Sport verboten. Die WADA verbietet MGFs sowie Substanzen mit ähnlicher Struktur oder Wirkung jederzeit.

Quellen

Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed.
Matheny RW Jr, Nindl BC, Adamo ML. Minireview: Mechano-growth factor: a putative product of IGF-I gene expression involved in tissue repair and regeneration. Endocrinology. 2010;151(3):865–875. PubMed.
Fornaro M, Hinken AC, Needle S, et al. Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014;306(2):E150–E156. PubMed.
Janssen JA, Hofland LJ, Strasburger CJ, van den Dungen ES, Thevis M. Potency of full-length MGF to induce maximal activation of the IGF-I R is similar to recombinant human IGF-I at high equimolar concentrations. PLoS One. 2016;11(3):e0150453. PubMed.
Veronese FM, Pasut G. PEGylation, successful approach to drug delivery. Drug Discov Today. 2005;10(21):1451–1458. PubMed.
Harris JM, Chess RB. Effect of pegylation on pharmaceuticals. Nat Rev Drug Discov. 2003;2(3):214–221. PubMed.
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PEG-MGF