El PEG-MGF se vende como una versión «pegilada» del factor de crecimiento mecánico (MGF, por sus siglas en inglés): el péptido corto de MGF con una cadena de polietilenglicol (PEG) unida. El MGF en sí es un péptido copiado del extremo final de una variante de corte y empalme del gen del factor de crecimiento insulínico tipo 1 (IGF-1), que se trata en detalle en la página sobre el MGF. La cadena de PEG tiene como fin que el péptido dure más tiempo en el organismo.

El PEG-MGF nunca ha sido aprobado como medicamento, y ningún estudio revisado por pares lo ha probado en humanos. Tampoco encontramos ningún estudio publicado sobre el producto PEG-MGF en sí, ni en animales ni en células. Una revisión clínica de 2026 lo situó en su nivel de evidencia más bajo, lo que significa que no existen estudios en humanos revisados por pares (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026). Todo lo que se dice sobre sus efectos procede de la investigación con el péptido de MGF sin modificar o estabilizado de otra manera, y esa investigación es en sí misma discutida.

Esta página resume lo que informan la investigación sobre el MGF, la literatura general sobre la pegilación y las normas antidopaje, y lo que no pueden decirnos sobre el PEG-MGF. Es solo para fines educativos y no constituye consejo médico.

Propiedad	Detalle
Clase	Péptido sintético de MGF (del dominio E de IGF-1Ec) unido a polietilenglicol
Aprobación	No aprobado para uso terapéutico
Estudios en humanos	Ninguno revisado por pares; nivel de evidencia más bajo en una revisión de 2026
Estudios sobre el producto en sí	Ninguno encontrado en PubMed, ni en humanos, ni en animales ni en células
Estructura definida	No descrita en la literatura revisada por pares (tamaño del PEG, sitio de unión y forma del MGF desconocidos)
Vida media	No comunicada; no hay datos farmacocinéticos en ninguna especie
Finalidad de la pegilación	Ralentizar la degradación y la eliminación de un péptido de vida corta (principio general de la pegilación)
Situación ante la WADA	Prohibido en todo momento (S2.3, «factores de crecimiento mecánico»)

Qué es

La parte del MGF

MGF designa la variante de corte y empalme IGF-1Ec en humanos (IGF-1Eb en roedores) y, en un sentido más amplio, un péptido sintético que corresponde a los últimos 24 aminoácidos del extremo del dominio E de esa variante (Matheny et al., Endocrinology 2010). Los datos clave de la página sobre el MGF se aplican también aquí:

Nunca se ha aislado del organismo un péptido de MGF de 24 aminoácidos; se discute si existe de forma natural.
Una replicación independiente realizada en dos compañías farmacéuticas encontró que el péptido sintético no tenía ningún efecto sobre las células madre musculares (Fornaro et al., Am J Physiol Endocrinol Metab 2014).
El péptido sintético corto, y un análogo estabilizado, no activaron el receptor de IGF-1 en ensayos celulares (Janssen et al., PLoS One 2016). Por lo tanto, no es una forma de IGF-1, aunque proceda del mismo gen.

La parte del PEG

La pegilación consiste en unir una o más cadenas de polietilenglicol, un polímero hidrosoluble, a una proteína o un péptido (Veronese & Pasut, Drug Discov Today 2005). Es una técnica bien establecida en medicamentos autorizados. Según una revisión sobre el método (Harris & Chess, Nat Rev Drug Discov 2003), muchos fármacos peptídicos:

son degradados por enzimas que cortan proteínas;
son eliminados rápidamente por los riñones;
tienen una vida media en circulación corta.

Añadir PEG aumenta el tamaño de la molécula y la protege de esas enzimas, lo que puede mejorar su farmacocinética. La contrapartida es que la pegilación «con frecuencia se produce a costa de una menor bioactividad» (Braun et al., J Control Release 2018).

Por qué alguien pegilaría el MGF

Los investigadores del MGF han argumentado que los péptidos nativos del dominio E son inestables. Una revisión de 2012, escrita por investigadores que desarrollaron el concepto de MGF, señaló que los péptidos sintéticos del dominio E «se benefician de la estabilización química» y que se prevé que los equivalentes naturales tengan una vida media muy corta (Zabłocka et al., Front Endocrinol 2012). La revisión de 2026 describe del mismo modo la justificación comercial de la pegilación: aumentar la estabilidad y prolongar la exposición (Dominikowski et al., 2026).

Cómo han estabilizado el MGF los grupos de investigación

En su mayoría, los estudios publicados sobre el MGF no utilizaron la pegilación. Recurrieron a otros cambios químicos o a un gel a base de PEG como depósito de liberación lenta. Estos enfoques son distintos de un péptido conjugado con PEG:

Enfoque	Qué se hizo	Modelo	Fuente
Sustitución por D-aminoácidos	Dos argininas cambiadas a su forma especular (D) para resistir la escisión por enzimas	Células madre humanas en cultivo	Collins et al., J Mol Cell Cardiol 2010
Sustitución por D-aminoácidos más extremo amidado	El mismo cambio de arginina más un extremo bloqueado químicamente (amidado)	Células cardíacas de rata; ratones tras un infarto	Mavrommatis et al., Mol Cell Biochem 2013
Microbastones de hidrogel de PEG (no es pegilación)	Péptido nativo atrapado en diminutos bastones de gel de dimetacrilato de PEG, liberado a lo largo de unas 2 semanas	Células en cultivo	Doroudian et al., Biomed Microdevices 2014
Microbastones de hidrogel de PEG inyectados en el corazón	Los mismos bastones inyectados en el músculo cardíaco tras un infarto inducido	Ratones	Peña et al., Biomaterials 2015

Un artículo de bioingeniería de 2014 afirmó que trabajos anteriores habían protegido el MGF de la degradación mediante pegilación junto con una sustitución por D-arginina (Doroudian et al., 2014). No pudimos confirmar los detalles de ese constructo pegilado anterior a partir del resumen de la publicación original, y ningún estudio informa de su farmacocinética.

Los estudios con hidrogel muestran por qué la estabilidad importa en este campo, al menos en ratones. En el estudio de 2015, el péptido nativo liberado desde microbastones de PEG dentro del corazón redujo la mortalidad y ralentizó el deterioro de la función cardíaca tras un infarto inducido. En cambio, el mismo péptido inyectado por sí solo en el músculo no mostró una mejora significativa frente a los ratones no tratados (Peña et al., 2015). Se trata de un sistema local de liberación lenta en un modelo cardíaco animal. No muestra lo que haría un péptido conjugado con PEG inyectado bajo la piel.

Farmacocinética

Ningún estudio ha medido la absorción, la vida media, la distribución ni la eliminación del PEG-MGF en humanos ni en animales. La revisión de 2026 indica que su vida media «no se ha comunicado» (Dominikowski et al., 2026). Las cifras de vida media que circulan en internet no pudieron rastrearse hasta una fuente primaria.

Cuánto prolonga la pegilación una vida media depende de la molécula, del tamaño de la cadena de PEG y del lugar donde se une, por lo que las cifras no pueden trasladarse de un fármaco pegilado a otro. Un ejemplo muestra lo grande que puede ser el efecto cuando una molécula está bien caracterizada. En un estudio de primera administración en humanos, aleatorizado, doble ciego y controlado con placebo, de una forma pegilada del IGF-1 completo (RO5046013) en 62 voluntarios sanos, el fármaco tuvo una vida media de 140–200 h (Kletzl et al., Growth Horm IGF Res 2017). Esa molécula es un producto farmacéutico definido, basado en la hormona IGF-1 completa. No es PEG-MGF, y sus cifras no dicen nada sobre los productos que se venden con ese nombre.

Situación regulatoria

El PEG-MGF no está aprobado para ningún uso médico, por lo que no existe una dosis de ficha técnica ni una vía de administración aprobada. La revisión de 2026 señala que este grupo de péptidos carece de aprobación regulatoria para usos relacionados con el físico o el rendimiento, y que ningún estudio en humanos revisado por pares ha informado siquiera de una vía de administración del PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026). El MGF sin modificar tampoco ha sido aprobado para uso terapéutico (Esposito et al., Rapid Commun Mass Spectrom 2012).

Qué muestra la investigación

Estudios en humanos

Ninguno. La revisión de 2026, que buscó en PubMed, Google Scholar y la Cochrane Library publicaciones desde 1989 hasta enero de 2026, no encontró estudios en humanos revisados por pares sobre el PEG-MGF. Concluyó que las afirmaciones de que el PEG-MGF acelera de forma fiable la recuperación o mejora la composición corporal en humanos «siguen sin demostrarse» (Dominikowski et al., 2026).

Por qué los datos del MGF no pueden aplicarse sin más

La revisión también subrayó que la pegilación «altera de manera fundamental la farmacocinética y la exposición tisular». Por lo tanto, no puede suponerse que los efectos observados con el IGF-1Ec nativo o con péptidos aislados del dominio E se apliquen a las versiones conjugadas con PEG (Dominikowski et al., 2026). Destacan tres lagunas:

Los efectos del péptido original son discutidos. Estudios en células y en animales de grupos que desarrollaban el concepto de MGF informaron de efectos sobre las células madre musculares, el corazón y el cerebro. Una replicación de la industria no encontró ningún efecto sobre las células musculares (Fornaro et al., 2014). Los detalles están en la página sobre el MGF.
El PEG puede cambiar la actividad. Unir PEG reduce a menudo la actividad biológica de una molécula (Braun et al., 2018). Ningún estudio publicado ha comprobado si un péptido de MGF pegilado conserva alguna actividad.
Exposición local frente a exposición en todo el cuerpo. Se cree que el MGF actúa localmente, cerca de las células que lo producen (Zabłocka et al., 2012). Una versión que circule durante más tiempo, en todo caso, extendería la exposición por todo el cuerpo. Los autores del estudio de microbastones de 2014 mencionaron su preocupación por los efectos secundarios de la administración sistémica de una forma estable y optaron, en su lugar, por la administración local (Doroudian et al., 2014).

Sobre la idea de que «el PEG-MGF es un IGF-1 de acción prolongada». La revisión de 2026 agrupa el PEG-MGF con los análogos de IGF-1 que actúan a través del receptor de IGF-1 (Dominikowski et al., 2026). Sin embargo, el péptido sintético corto de MGF no activó el receptor de IGF-1 en un ensayo directo; solo lo hizo la proteína completa que contiene IGF-1 (Janssen et al., 2016). No se ha publicado ningún estudio de receptores con un péptido de MGF pegilado, así que a cuál de los dos se parece depende de lo que contenga realmente cada producto.

Efectos secundarios y riesgos

Sin datos de seguridad en humanos

No existe una frecuencia medida de ningún efecto secundario, ni una dosis segura conocida, ni datos de interacciones para el PEG-MGF. Para la clase más amplia de péptidos no regulados del eje de la hormona del crecimiento y el IGF-1, la revisión de 2026 enumera estos efectos adversos comunicados, aunque señala que no hay datos en humanos específicamente para el PEG-MGF (Dominikowski et al., 2026):

azúcar en sangre bajo o alto;
retención de líquidos;
dolor muscular y articular;
reacciones en el lugar de la inyección.

Riesgos relacionados con el propio PEG

El PEG se usa ampliamente en medicamentos, pero no es inerte en todas las personas. Una revisión sobre la inmunidad anti-PEG (Yang & Lai, Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol 2015) informa de que:

el sistema inmunitario puede producir anticuerpos que se unen al PEG, lo que puede causar un «aclaramiento sanguíneo acelerado» de los fármacos pegilados;
se han encontrado anticuerpos anti-PEG en personas sanas que nunca habían recibido fármacos pegilados; las tasas comunicadas van del 0,2 % en un estudio de 1984 al 27–28 % en uno posterior;
en ensayos clínicos, los anticuerpos anti-PEG se han asociado con un menor efecto de dos fármacos proteicos pegilados, la PEG-asparaginasa y la pegloticasa.

Se desconoce cómo se aplicarían estos hallazgos a un producto de PEG-MGF no regulado.

Exposición más prolongada y señalización del crecimiento

La variante MGF se expresa con más intensidad en el tejido de cáncer de próstata, y en líneas celulares de cáncer de próstata el péptido E sintético estimuló el crecimiento (Armakolas et al., Prostate 2010). La revisión de 2026 lo recoge como una preocupación proliferativa teórica basada en datos preclínicos (Dominikowski et al., 2026). Ningún estudio demuestra que los productos de MGF o de PEG-MGF causen cáncer. Una forma diseñada para permanecer más tiempo en el organismo prolongaría cualquier exposición de este tipo, pero esto no se ha estudiado.

Qué hay realmente en el vial

No encontramos ningún análisis de laboratorio revisado por pares de productos vendidos como PEG-MGF. Los laboratorios antidopaje que analizaron productos vendidos como MGF simple encontraron varias moléculas distintas: un análogo de MGF con un extremo amidado (Esposito et al., 2012) y una proteína de «MGF completo» de aproximadamente 12,3 kDa que contiene la hormona IGF-1 (Thevis et al., Growth Horm IGF Res 2014). Dado que el tamaño de la cadena de PEG, el sitio de unión y la forma del MGF de los productos de PEG-MGF no están documentados, no pueden darse por supuestas su identidad, dosis, pureza ni esterilidad.

Situación legal y uso en el deporte

La Lista de Prohibiciones 2026 de la WADA menciona los «factores de crecimiento mecánico (MGF)» en la sección S2.3, factores de crecimiento y moduladores de factores de crecimiento, prohibidos en todo momento. La sección S2 abarca además «otras sustancias con una estructura química similar o con efectos biológicos similares», y en otras partes de S2 la lista menciona como ejemplos versiones modificadas con PEG de otros péptidos. Según esta redacción, unir PEG no saca a un MGF de la clase prohibida. El IGF-1 y sus análogos, como IGF-1 LR3 e IGF-1 DES, están prohibidos en la misma sección.

Puntos clave

Un péptido de MGF con una cadena de PEG. El PEG-MGF se comercializa como el péptido sintético de MGF unido a polietilenglicol, con la intención de que dure más en el organismo. Su estructura exacta no está documentada en la literatura científica.
No hay estudios del producto. No existe ningún estudio en humanos revisado por pares, y no encontramos ningún estudio en animales ni en células sobre el PEG-MGF en sí; una revisión de 2026 lo situó en el nivel de evidencia más bajo.
Evidencia prestada y, además, débil. Las afirmaciones se basan en investigaciones con MGF sin modificar o estabilizado de otra manera, que una replicación independiente de la industria no logró confirmar en células musculares.
La pegilación cambia la molécula. Puede prolongar la vida media, pero a menudo reduce la actividad, y los anticuerpos anti-PEG aparecen incluso en personas no tratadas. No se ha medido ninguna vida media del PEG-MGF.
No es un IGF-1 de acción prolongada. El péptido corto de MGF no activó el receptor de IGF-1 en un ensayo directo; no existe ningún estudio de receptores con una versión pegilada.
Prohibido en el deporte. La WADA prohíbe en todo momento los MGF y las sustancias con estructura o efecto similares.

Fuentes

Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed.
Matheny RW Jr, Nindl BC, Adamo ML. Minireview: Mechano-growth factor: a putative product of IGF-I gene expression involved in tissue repair and regeneration. Endocrinology. 2010;151(3):865–875. PubMed.
Fornaro M, Hinken AC, Needle S, et al. Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014;306(2):E150–E156. PubMed.
Janssen JA, Hofland LJ, Strasburger CJ, van den Dungen ES, Thevis M. Potency of full-length MGF to induce maximal activation of the IGF-I R is similar to recombinant human IGF-I at high equimolar concentrations. PLoS One. 2016;11(3):e0150453. PubMed.
Veronese FM, Pasut G. PEGylation, successful approach to drug delivery. Drug Discov Today. 2005;10(21):1451–1458. PubMed.
Harris JM, Chess RB. Effect of pegylation on pharmaceuticals. Nat Rev Drug Discov. 2003;2(3):214–221. PubMed.
Braun AC, Gutmann M, Mueller TD, Lühmann T, Meinel L. Bioresponsive release of insulin-like growth factor-I from its PEGylated conjugate. J Control Release. 2018;279:17–28. PubMed.
Zabłocka B, Goldspink PH, Goldspink G, Górecki DC. Mechano-Growth Factor: an important cog or a loose screw in the repair machinery? Front Endocrinol (Lausanne). 2012;3:131. PubMed.
Collins JM, Goldspink PH, Russell B. Migration and proliferation of human mesenchymal stem cells is stimulated by different regions of the mechano-growth factor prohormone. J Mol Cell Cardiol. 2010;49(6):1042–1045. PubMed.
Mavrommatis E, Shioura KM, Los T, Goldspink PH. The E-domain region of mechano-growth factor inhibits cellular apoptosis and preserves cardiac function during myocardial infarction. Mol Cell Biochem. 2013;381(1-2):69–83. PubMed.
Doroudian G, Pinney J, Ayala P, et al. Sustained delivery of MGF peptide from microrods attracts stem cells and reduces apoptosis of myocytes. Biomed Microdevices. 2014;16(5):705–715. PubMed.
Peña JR, Pinney JR, Ayala P, Desai TA, Goldspink PH. Localized delivery of mechano-growth factor E-domain peptide via polymeric microstructures improves cardiac function following myocardial infarction. Biomaterials. 2015;46:26–34. PubMed.
Kletzl H, Guenther A, Höflich A, et al. First-in-man study with a novel PEGylated recombinant human insulin-like growth factor-I. Growth Horm IGF Res. 2017;33:9–16. PubMed.
Yang Q, Lai SK. Anti-PEG immunity: emergence, characteristics, and unaddressed questions. Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol. 2015;7(5):655–677. PubMed.
Armakolas A, Philippou A, Panteleakou Z, et al. Preferential expression of IGF-1Ec (MGF) transcript in cancerous tissues of human prostate: evidence for a novel and autonomous growth factor activity of MGF E peptide in human prostate cancer cells. Prostate. 2010;70(11):1233–1242. PubMed.
Esposito S, Deventer K, Van Eenoo P. Characterization and identification of a C-terminal amidated mechano growth factor (MGF) analogue in black market products. Rapid Commun Mass Spectrom. 2012;26(6):686–692. PubMed.
Thevis M, Thomas A, Geyer H, Schänzer W. Mass spectrometric characterization of a biotechnologically produced full-length mechano growth factor (MGF) relevant for doping controls. Growth Horm IGF Res. 2014;24(6):276–280. PubMed.
World Anti-Doping Agency. 2026 Prohibited List. WADA 2026 Prohibited List.

PEG-MGF