MOD-GRF (1-29), kurz für „modified growth hormone-releasing factor (1-29)“ (modifizierter Growth-Hormone-Releasing-Faktor), ist ein synthetisches Peptid aus den ersten 29 Aminosäuren des Growth-Hormone-Releasing-Hormons (GHRH), jenes Hormons aus dem Hypothalamus, das der Hypophyse signalisiert, Wachstumshormon (GH) freizusetzen. Vier dieser 29 Aminosäuren sind gegen andere ausgetauscht, um das Peptid stabiler zu machen. Es ist dasselbe Molekül, das meist als CJC-1295 no DAC verkauft wird, und eine klinische Übersichtsarbeit von 2026 führt die Namen gemeinsam als eine Substanz auf: „CJC-1295 (without DAC) (Mod GRF 1–29/Mod GHRH 1-29)“ (Dominikowski et al., Front Endocrinol 2026).
Die Bibliothek führt für jeden Namen eine eigene Seite, weil beide weit verbreitet sind. Diese Seite erklärt, was jeder Teil des Namens bedeutet, warum jede der vier Aminosäureänderungen vorgenommen wurde und wie sich das Peptid zu CJC-1295 mit DAC, Sermorelin und Tesamorelin verhält.
Die wichtigste Tatsache: Zu diesem Peptid wurde keine begutachtete Studie am Menschen veröffentlicht. Dieselbe Übersichtsarbeit von 2026 ordnete es in ihre niedrigste Evidenzstufe ein, ohne veröffentlichte Daten zu Anwendungsweg, Halbwertszeit beim Menschen, Wirksamkeit oder Sicherheit, und es wurde nie von der FDA (US-Arzneimittelbehörde) oder der EMA als Arzneimittel zugelassen.
Diese Seite fasst zusammen, was die Fachliteratur zu Peptidchemie, Dopingkontrolle und Regulierung berichtet. Sie dient ausschließlich der Information und ist keine medizinische Beratung.
| Eigenschaft | Angabe |
|---|---|
| Klasse | Synthetisches GHRH-Analogon (Growth-Hormone-Releasing-Faktor) |
| Andere Bezeichnungen | CJC-1295 no DAC, CJC-1295 without DAC, modified GRF 1-29, Mod GHRH 1-29 |
| Struktur | Das GHRH-Fragment aus 29 Aminosäuren mit vier Austauschen, am Ende amidiert; keine albuminbindende Gruppe |
| Wirkmechanismus | Wirkt am GHRH-Rezeptor der Hypophyse, die daraufhin GH freisetzt; nachgeschaltet steigt IGF-I an |
| Studien am Menschen | Keine veröffentlicht |
| Halbwertszeit | Beim Menschen nicht gemessen; das unveränderte Fragment hält sich im menschlichen Plasma etwa 10–20 Minuten |
| Zulassungsstatus | Nie von der FDA oder der EMA zugelassen |
| Status in den USA | Keine kontrollierte Substanz; die FDA führte CJC-1295 unter den Substanzen für die Rezepturherstellung (Compounding), die erhebliche Sicherheitsrisiken bergen können (Nominierung später zurückgezogen) |
| WADA-Status | Jederzeit verboten unter S2.2.4, GHRH und seine Analoga |
Was es ist
Den Namen entschlüsseln
- GRF ist die ältere Bezeichnung für GHRH. Das Hormon wurde 1982 entdeckt und in der Forschungsliteratur lange Growth-Hormone-Releasing-Faktor genannt (Campbell et al., Biopolymers 1995).
- (1-29) steht für die Aminosäuren 1 bis 29. Natürliches menschliches GHRH ist 44 Aminosäuren lang, doch das Fragment aus seinen ersten 29 behält die Aktivität des Hormons; dieses Fragment ist in unveränderter Form Sermorelin (Esposito et al., Adv Drug Deliv Rev 2003).
- Modified (modifiziert) bedeutet, dass vier dieser 29 Aminosäuren ersetzt wurden. Chemiker aus der Dopingkontrolle beschreiben das Peptid als GRF(1-29)-Amid mit D-Alanin an Position 2, Glutamin an Position 8, Alanin an Position 15 und Leucin an Position 27 (Knoop et al., Anal Bioanal Chem 2016).
Warum jede der vier Änderungen vorgenommen wurde
Natürliches GHRH wird auf zwei verschiedene Arten abgebaut: Ein Enzym im Blut spaltet es, und in Wasser verändern sich einige seiner Aminosäuren langsam chemisch. Forschende von Hoffmann-La Roche beschrieben diese Schwachstellen Anfang der 1990er-Jahre (Campbell et al., Peptides 1994), und jeder Austausch in MOD-GRF (1-29) setzt an einer davon an:
- Position 2, Schutz vor Enzymen. Das Plasmaenzym Dipeptidylpeptidase IV (DPP-IV) spaltet GHRH zwischen seiner zweiten und dritten Aminosäure (Campbell et al., 1994). Das verkürzte Produkt hat weniger als ein Tausendstel der ursprünglichen Aktivität (Frohman et al., J Clin Invest 1986). Wird das natürliche Alanin an Position 2 durch seine spiegelbildliche Form, D-Alanin, ersetzt, ist diese Spaltung blockiert. Bei 10 gesunden Männern halbierte diese eine Änderung die metabolische Clearance von GHRH(1-29) ungefähr, von 39,7 auf 21 mL/kg/min (Soule et al., JCEM 1994).
- Position 8, chemische Stabilität. Das natürliche Asparagin an Position 8 lagert sich in Wasser in andere Formen um, was die Aktivität stark verringert. Der Ersatz durch Glutamin, eine Wahl, die die Autoren als nicht natürlich vorkommend beschreiben, verlangsamte diese Umlagerung in Laborversuchen (Campbell et al., 1994).
- Position 15, Rezeptorbindung. Für den Ersatz des natürlichen Glycins durch Alanin war bereits gezeigt worden, dass er die Bindung an den GHRH-Rezeptor verstärkt (Campbell et al., 1994). Roche-Chemiker beschrieben die Version von GRF(1-29) mit diesem einzelnen Austausch als „superaktives“ Analogon (Bongers et al., Pept Res 1992).
- Position 27, Oxidation. Das natürliche Methionin an Position 27 oxidiert in Wasser, was die Aktivität verringert. Leucin tut das nicht (Campbell et al., 1994).
Drei dieser Änderungen (Positionen 8, 15 und 27) entsprechen den experimentellen Analoga von Roche, die den Anfang der Kette auf andere Weise schützten. In jener Studie wurden sie an Hypophysenzellen von Ratten und an Schweinen getestet, nicht am Menschen, sodass ihre Ergebnisse MOD-GRF (1-29) nicht beschreiben (Campbell et al., 1994).
Was die Austausche nicht bewirken, ist eine lange Wirkdauer des Peptids. Ein so kleines Peptid wird weiterhin innerhalb von Minuten über die Nieren ausgeschieden (Esposito et al., 2003). Deshalb fügte ConjuChem, das Unternehmen aus Montreal hinter CJC-1295, genau diesem Gerüst mit vier Austauschen eine albuminbindende Gruppe hinzu, um sein lang wirksames Arzneimittel zu schaffen (Jetté et al., Endocrinology 2005).
Ein Gerüst, mehrere Namen
| Peptid | Änderung gegenüber GHRH(1-29) | Daten am Menschen | Status |
|---|---|---|---|
| Sermorelin | Keine; das natürliche Fragment | Daten eines zugelassenen Arzneimittels | Von der FDA als Geref zugelassen (NDA 020443); vom Markt genommen |
| CJC-1293 | Nur D-Alanin an Position 2 | Clearance-Studie des D-Ala2-Analogons an 10 Männern | Nie zugelassen; auf der WADA-Liste namentlich genannt |
| MOD-GRF (1-29), auch verkauft als CJC-1295 no DAC | Vier Austausche | Keine veröffentlicht | Nie zugelassen |
| CJC-1295 mit DAC | Dieselben vier Austausche plus ein zusätzliches Lysin, das eine albuminbindende Gruppe trägt | Frühphasenstudien an gesunden Erwachsenen; geschätzte Halbwertszeit 5,8–8,1 Tage | Nie zugelassen |
| Tesamorelin | Vollständiges GHRH aus 44 Aminosäuren mit einer Hexenoylgruppe am Anfang der Kette | Randomisierte Studien | Von der FDA als Egrifta zugelassen (2010) |
Quellen für die Tabelle: Knoop et al., 2016; Soule et al., 1994; Jetté et al., 2005; Teichman et al., JCEM 2006; Dominikowski et al., 2026; Drugs@FDA, Geref; Drugs@FDA, Egrifta.
Die Bezeichnungen werden nicht einheitlich verwendet. In der Publikation von 2005, die es einführte, bezeichnete „CJC-1295“ das albuminbindende Konjugat (Jetté et al., 2005). Seitdem verwenden Anti-Doping-Labore „CJC-1295“ für das einfache Peptid mit vier Austauschen (Knoop et al., 2016), und dänische forensische Chemiker meldeten beschlagnahmte Pulver als „modified GRF 1-29“ (Gajda et al., Drug Test Anal 2019). In der Praxis bezeichnen „Mod GRF 1-29“ und „CJC-1295 no DAC“ dasselbe Molekül, während „CJC-1295“ allein jede der beiden Versionen meinen kann. Die Seite zu CJC-1295 no DAC zeichnet diese Namensgeschichte ausführlicher nach.
Wie es im Körper wirkt
Wie natürliches GHRH soll das Peptid an den GHRH-Rezeptoren der Hypophysenzellen wirken, die GH bilden. Die Übersichtsarbeit von 2026 beschreibt die erwartete Wirkung als einen kurzen Anstieg des in den körpereigenen Pulsen freigesetzten GH, gefolgt von höherem IGF-I (Insulin-like Growth Factor I, das Hormon, zu dessen Bildung GH die Leber anregt), merkt aber an, dass dies aus Studien mit unverändertem GRF(1-29) abgeleitet und nicht mit diesem Peptid gemessen wurde (Dominikowski et al., 2026).
Es gibt keine pharmakokinetische Studie am Menschen. Die nächstliegende verfügbare Evidenz stammt von verwandten Peptiden sowie aus Tier- und Laborarbeiten:
| Evidenz | Befund | Setting |
|---|---|---|
| Unverändertes GRF(1-29) (Sermorelin) | Plasmahalbwertszeit etwa 10–20 Minuten, durch Filtration in den Nieren und enzymatische Spaltung | Menschen (Esposito et al., 2003) |
| GRF(1-29) nur mit D-Alanin an Position 2 | Clearance 21 vs. 39,7 mL/kg/min; Verschwindehalbwertszeit 6,7 vs. 4,3 Minuten | 10 gesunde Männer, Infusion (Soule et al., 1994) |
| MOD-GRF (1-29), 0,1 mg intravenös | Intaktes Peptid nach 8 Stunden, der letzten Probe, noch nachweisbar; Sermorelin nur nach 2 Stunden nachgewiesen | Ratten; nur Nachweis, keine pharmakokinetische Analyse (Knoop et al., 2016) |
Die Ergebnisse an Ratten zeigen, dass das Peptid dem Abbau besser widersteht als Sermorelin, doch die Autoren betonten, dass sie nur den Nachweis berichteten, keine Halbwertszeit.
Regulatorischer Status und Anti-Doping-Status
- Kein zugelassenes Arzneimittel. Keine der beiden CJC-1295-Varianten ist von der FDA oder der EMA zugelassen (Dominikowski et al., 2026).
- Von der FDA für die Rezepturherstellung beanstandet. Die FDA-Liste der Bulk-Wirkstoffe, die „erhebliche Sicherheitsrisiken bergen können“, enthält CJC-1295, ohne eine Variante zu nennen. Die FDA verwies auf das Risiko der Immunogenität (Antikörperbildung) bei bestimmten Anwendungswegen, auf Schwierigkeiten mit peptidbezogenen Verunreinigungen und der Charakterisierung des Wirkstoffs, auf begrenzte klinische Daten sowie auf schwerwiegende unerwünschte Ereignisse, darunter eine erhöhte Herzfrequenz und eine systemische vasodilatatorische Reaktion (Erweiterung der Blutgefäße im ganzen Körper). Der Antragsteller zog die Nominierung später zurück, sodass CJC-1295 nun in der FDA-Tabelle der zurückgezogenen Nominierungen erscheint (FDA bulk drug substances, category 2).
- In den USA keine kontrollierte Substanz. Die Liste der anabolen Steroide der DEA (US-Drogenbekämpfungsbehörde) nennt keine GHRH-Analoga (21 CFR 1308.13).
- Im Sport verboten. Die WADA-Verbotsliste 2026 der Welt-Anti-Doping-Agentur verbietet Growth-Hormone-Releasing-Faktoren jederzeit unter S2.2.4 und nennt GHRH und seine Analoga „einschließlich, aber nicht beschränkt auf“ CJC-1293, CJC-1295, Sermorelin und Tesamorelin. Ein anderer Marktname nimmt ein GHRH-Analogon nicht vom Verbot aus.
Labore können es nachweisen. Weil die Änderung an Position 2 die Spaltung blockiert, durch die Sermorelin abgebaut wird, bleibt das intakte Peptid länger in Proben erhalten, und eine validierte Plasmamethode identifiziert es bei weniger als 50 pg/mL (Knoop et al., 2016). Urinmethoden erreichen in der Regel die von der WADA geforderte Mindestnachweisgrenze von 1 ng/mL oder liegen darunter (Memdouh et al., Drug Test Anal 2021; Uçaktürk und Nemutlu, J Pharm Biomed Anal 2026).
Was die Forschung zeigt
Am Menschen
Zu diesem Peptid wurde keine Studie am Menschen veröffentlicht. Die Übersichtsarbeit von 2026 teilte Peptide der GH-Achse in vier Evidenzstufen ein, von randomisierten Studien (Tesamorelin) bis zu überhaupt keinen Humanstudien. Sie ordnete CJC-1295 ohne DAC in die niedrigste Stufe ein und stellte fest, dass Aussagen über natürliche GH-Pulsatilität oder Körperzusammensetzung überwiegend auf Extrapolation von GRF(1-29) und auf nicht akademischen Quellen beruhen. Sie kam zu dem Schluss, dass es „keine begutachtete Unterstützung“ für bedeutsame Wirkungen auf Körperzusammensetzung oder Leistung gibt (Dominikowski et al., 2026).
Was verwandte Studien aussagen können und was nicht
- Die D-Alanin-Studie testete einen der vier Austausche als Dauerinfusion und maß nur die Clearance (Soule et al., 1994). Das Peptid mit vier Austauschen oder irgendeinen gesundheitlichen Endpunkt testete sie nicht.
- Die Roche-Analoga teilten drei der vier Austausche und waren bei Injektion unter die Haut bei Schweinen 11- bis 13-mal wirksamer als natürliches GHRH (Campbell et al., 1994). Es waren andere Moleküle, die an Tieren getestet wurden.
- Die DAC-Studien testeten das albumingebundene Konjugat. Bei gesunden Erwachsenen erhöhte eine einzige Injektion das mittlere GH für 6 Tage oder länger um das 2- bis 10-Fache, bei einer geschätzten Halbwertszeit von 5,8–8,1 Tagen (Teichman et al., 2006). Diese lange Wirkung beruht auf der Albuminbindung, die MOD-GRF (1-29) fehlt, sodass sich diese Ergebnisse nicht darauf übertragen lassen. Die Seite zu CJC-1295 mit DAC behandelt diese Studien.
Zu „Mod GRF sorgt für natürliche GH-Pulse“. Das ist die zentrale Behauptung zu diesem Peptid: dass ein kurz wirksames GHRH-Analogon die GH-Pulse des Körpers besser erhält als ein lang wirksames. Keine Studie am Menschen hat die GH-Pulsatilität nach MOD-GRF (1-29) gemessen. Die einzige Humanstudie zur Pulsatilität mit einer CJC-1295-Verbindung verwendete die lang wirksame DAC-Version und fand Pulsfrequenz und -größe unverändert, wobei das zusätzliche GH hauptsächlich aus höheren Spiegeln zwischen den Pulsen stammte (Ionescu und Frohman, JCEM 2006).
Nebenwirkungen und Risiken
Keine Sicherheitsdaten am Menschen
Da keine Humanstudie veröffentlicht ist, gibt es keine systematische Erfassung unerwünschter Wirkungen, keine als sicher erwiesene Dosis und keine Informationen zur wiederholten oder langfristigen Anwendung (Dominikowski et al., 2026). Die schwerwiegenden unerwünschten Ereignisse, die die FDA bei CJC-1295 feststellte (erhöhte Herzfrequenz und eine systemische vasodilatatorische Reaktion), sind das einzige von einer Behörde gemeldete Sicherheitssignal, und die FDA gab nicht an, welche Variante betroffen war (FDA bulk drug substances, category 2).
Risiken, die GHRH-Analoga gemeinsam haben
- Erhöhtes GH und IGF-I. Die Übersichtsarbeit nennt die Wachstumssignale über GH/IGF-I bei diesen Peptiden insgesamt als theoretisches Krebsrisiko, merkt aber an, dass es kein etabliertes klinisches Krebssignal gibt (Dominikowski et al., 2026).
- Blutzucker. GH wirkt Insulin entgegen. In einer Studie mit einem anderen lang wirksamen GHRH (an Polyethylenglykol gebunden) verursachte die wiederholte Gabe bei älteren Freiwilligen eine gewisse Beeinträchtigung der Glukosetoleranz, und Reaktionen an der Injektionsstelle waren häufiger als unter Placebo (Munafo et al., Eur J Endocrinol 2005).
- Antikörper. Immunreaktionen auf injizierte Peptide sind ein anerkanntes Risiko und einer der Gründe, die die FDA für die Beanstandung von CJC-1295 nannte.
Was tatsächlich im Fläschchen ist
Produkte, die unter diesen Namen verkauft werden, werden außerhalb der Arzneimittelregulierung hergestellt, und das Etikett garantiert den Inhalt nicht:
- Bei Beschlagnahmungen durch den dänischen Zoll trugen Pulver, die als modified GRF 1-29 und andere GH-freisetzende Peptide identifiziert wurden, im Vergleich zu Referenzstandards alle eine zusätzliche Glycin-Aminosäure am Anfang der Kette (Gajda et al., 2019).
- Ein 2009 in Norwegen beschlagnahmtes Präparat enthielt ein amidiertes Peptid aus 29 Aminosäuren, das dem als CJC-1295 verkauften Produkt entsprach, was zeigt, dass ein Etikett „CJC-1295“ das Peptid ohne DAC bedeuten kann (Henninge et al., Drug Test Anal 2010).
Das Wichtigste in Kürze
- Dasselbe Molekül wie CJC-1295 no DAC. „MOD-GRF (1-29)“ bezeichnet die ersten 29 Aminosäuren von GHRH mit vier Austauschen; es ist das Gerüst mit vier Austauschen von CJC-1295 ohne die albuminbindende Gruppe.
- Jeder Austausch behebt eine bekannte Schwachstelle. Die Änderungen blockieren die enzymatische Spaltung (Position 2), verlangsamen den chemischen Abbau (Positionen 8 und 27) und verstärken die Rezeptorbindung (Position 15).
- Stabil, aber nicht lang wirksam. Die Änderungen schützen das Peptid vor dem Abbau, doch nichts verlängert seinen Verbleib im Körper so, wie es die Albuminbindung bei der DAC-Version tut. Seine Halbwertszeit beim Menschen wurde nie gemessen.
- Keine Evidenz am Menschen. Es gibt keine begutachtete Studie am Menschen, und Aussagen über GH-Pulse oder Körperzusammensetzung sind von verwandten Peptiden extrapoliert.
- Beanstandet und verboten. Die FDA führt CJC-1295 als Sicherheitsrisiko in der Rezepturherstellung und verweist dabei auf eine erhöhte Herzfrequenz und eine systemische vasodilatatorische Reaktion, und die WADA verbietet es jederzeit unter S2.2.4.
Quellen
- Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, Szczepanek-Parulska E, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed; PMC.
- Campbell RM, Bongers J, Felix AM. Rational design, synthesis, and biological evaluation of novel growth hormone releasing factor analogues. Biopolymers. 1995;37(2):67–88. PubMed.
- Campbell RM, Stricker P, Miller R, Bongers J, et al. Enhanced stability and potency of novel growth hormone-releasing factor (GRF) analogues derived from rodent and human GRF sequences. Peptides. 1994;15(3):489–495. PubMed.
- Bongers J, Felix AM, Campbell RM, Lee Y, Merkler DJ, Heimer EP. Semisynthesis of human growth hormone-releasing factors by alpha-amidating enzyme catalyzed oxidation of glycine-extended precursors. Pept Res. 1992;5(4):183–189. PubMed.
- Knoop A, Thomas A, Fichant E, Delahaut P, et al. Qualitative identification of growth hormone-releasing hormones in human plasma by means of immunoaffinity purification and LC-HRMS/MS. Anal Bioanal Chem. 2016;408(12):3145–3153. PubMed; PMC.
- Frohman LA, Downs TR, Williams TC, Heimer EP, et al. Rapid enzymatic degradation of growth hormone-releasing hormone by plasma in vitro and in vivo to a biologically inactive product cleaved at the NH2 terminus. J Clin Invest. 1986;78(4):906–913. PubMed.
- Soule S, King JA, Millar RP. Incorporation of D-Ala2 in growth hormone-releasing hormone-(1-29)-NH2 increases the half-life and decreases metabolic clearance in normal men. J Clin Endocrinol Metab. 1994;79(4):1208–1211. PubMed.
- Esposito P, Barbero L, Caccia P, et al. PEGylation of growth hormone-releasing hormone (GRF) analogues. Adv Drug Deliv Rev. 2003;55(10):1279–1291. PubMed.
- Jetté L, Léger R, Thibaudeau K, et al. Human growth hormone-releasing factor (hGRF)1-29-albumin bioconjugates activate the GRF receptor on the anterior pituitary in rats: identification of CJC-1295 as a long-lasting GRF analog. Endocrinology. 2005;146(7):3052–3058. PubMed.
- Teichman SL, Neale A, Lawrence B, Gagnon C, Castaigne JP, Frohman LA. Prolonged stimulation of growth hormone (GH) and insulin-like growth factor I secretion by CJC-1295, a long-acting analog of GH-releasing hormone, in healthy adults. J Clin Endocrinol Metab. 2006;91(3):799–805. PubMed.
- Ionescu M, Frohman LA. Pulsatile secretion of growth hormone (GH) persists during continuous stimulation by CJC-1295, a long-acting GH-releasing hormone analog. J Clin Endocrinol Metab. 2006;91(12):4792–4797. PubMed.
- Munafo A, Nguyen TX, Papasouliotis O, Lécuelle H, Priestley A, Thorner MO. Polyethylene glycol-conjugated growth hormone-releasing hormone is long acting and stimulates GH in healthy young and elderly subjects. Eur J Endocrinol. 2005;153(2):249–256. PubMed.
- Gajda PM, Holm NB, Hoej LJ, Rasmussen BS, et al. Glycine-modified growth hormone secretagogues identified in seized doping material. Drug Test Anal. 2019;11(2):350–354. PubMed.
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- Memdouh S, Gavrilović I, Ng K, Cowan D, Abbate V. Advances in the detection of growth hormone releasing hormone synthetic analogs. Drug Test Anal. 2021;13(11–12):1871–1887. PubMed.
- Uçaktürk E, Nemutlu E. Analysis of growth hormone releasing hormone and its analogs in urine using nano liquid chromatography coupled with quadrupole/orbitrap mass spectrometry. J Pharm Biomed Anal. 2026;268:117207. PubMed.
- Food and Drug Administration. Certain bulk drug substances for use in compounding may present significant safety risks (category 2 under the interim policies). FDA.
- Food and Drug Administration. Drugs@FDA: Geref (sermorelin acetate), NDA 020443, vom Markt genommen. Drugs@FDA.
- Food and Drug Administration. Drugs@FDA: Egrifta (tesamorelin), BLA 022505, zugelassen am 10. November 2010. Drugs@FDA.
- World Anti-Doping Agency. 2026 Prohibited List, Abschnitt S2.2.4 (growth hormone releasing factors), gültig ab 1. Januar 2026. WADA-Verbotsliste 2026.
- Drug Enforcement Administration. Schedule III controlled substances, 21 CFR 1308.13. 21 CFR 1308.13.