I peptidi di collagene, venduti anche come collagene idrolizzato o idrolizzato di collagene, sono collagene proveniente da pelle, ossa, cartilagine o squame di pesce di origine animale, scomposto in brevi frammenti proteici. La gelatina è la stessa proteina in una forma meno scomposta. La polvere si scioglie nei liquidi freddi ed è commercializzata per articolazioni, tendini, pelle e, più di recente, composizione corporea.

Il fatto più importante: il collagene è una proteina incompleta. Non contiene triptofano e contiene pochissima leucina, e negli studi di confronto diretto stimola la sintesi proteica muscolare molto meno del siero di latte (whey). I benefici dichiarati si basano invece su specifici peptidi derivati dal collagene, come la prolil-idrossiprolina (Pro-Hyp), che raggiungono il sangue intatti. Gli studi su dolore articolare, tendini e pelle riportano piccoli effetti positivi, ma molti sono piccoli, finanziati dall’industria o ad alto rischio di bias.

Questa pagina riassume quanto riportano gli studi clinici e le meta-analisi. Ha solo scopo informativo e non costituisce un parere medico.

Proprietà	Dettaglio
Tipo	Proteina alimentare / integratore alimentare; collagene idrolizzato per via enzimatica (la gelatina è la forma meno idrolizzata)
Fonti studiate	Pelle di maiale, zampe di pollo, cartilagine, pelle e squame di pesce, medusa
Via di somministrazione	Orale (polvere, capsule, bevande)
Dosi usate negli studi	2,5–15 g/die nella maggior parte degli studi su esiti funzionali (secondo una revisione del 2019); 5 g/die negli studi sui tendini; 15 g/die nella maggior parte degli studi sulla composizione corporea; porzioni da 30–35 g nei confronti con il siero di latte
Cinetica nel sangue	I peptidi contenenti idrossiprolina (soprattutto Pro-Hyp) raggiungono il picco 1–2 h dopo una dose e scendono alla metà del picco entro ≈4 h
Qualità proteica	Manca di triptofano, quindi ottiene un punteggio da proteina incompleta (PDCAAS)
Leucina	≈1,0 g per 35 g di peptidi di collagene contro ≈3,0 g per 35 g di siero di latte in uno studio
Stato WADA	Non indicato nella Lista WADA 2026 delle sostanze e metodi proibiti

Che cos’è

Il collagene è la principale proteina strutturale di tendini, legamenti, pelle, cartilagine e ossa. Le sue catene sono ricche di glicina, prolina e idrossiprolina. La gelatina è un derivato alimentare del collagene (Shaw et al., AJCN 2017), e i peptidi di collagene sono gelatina scomposta ulteriormente in frammenti più corti. Un prodotto usato in uno studio sulla composizione corporea, ad esempio, derivava dal collagene di tipo I e aveva un peso molecolare medio di circa 3 kDa (Zdzieblik et al., Br J Nutr 2015).

Il profilo degli aminoacidi è molto diverso da quello di una tipica proteina «completa». Uno studio su donne anziane ha pubblicato la composizione per porzione dei due integratori confrontati (Oikawa et al., AJCN 2020):

Aminoacido (g per porzione da ≈30 g)	Proteine del siero di latte	Peptidi di collagene
Glicina	0,5	8,0
Prolina	1,4	4,5
Leucina	4,3	0,9
Lisina	3,4	1,3
Triptofano	0,7	0
Aminoacidi essenziali totali	15,4	5,6

Il collagene fornisce quindi soprattutto aminoacidi non essenziali, e quasi nessuna leucina, che è il principale stimolo per la sintesi proteica muscolare. Il siero di latte è trattato nella sua pagina: vedi proteine del siero di latte.

Come agisce nell’organismo

Assorbimento di di- e tripeptidi

La maggior parte delle proteine alimentari viene assorbita come aminoacidi liberi, ma l’idrolizzato di collagene è un’eccezione parziale. I suoi peptidi contenenti idrossiprolina resistono alla degradazione e compaiono intatti nel sangue umano:

In volontari sani che hanno assunto 9,4–23 g di idrolizzato di gelatina di pelle di maiale, zampe di pollo o cartilagine dopo il digiuno, la forma peptidica dell’idrossiprolina è passata da quasi zero a 20–60 nmol/mL di plasma. Ha raggiunto il picco dopo 1–2 h ed è scesa alla metà del picco entro 4 h. Pro-Hyp era il peptide principale, con quantità minori di Ala-Hyp, Leu-Hyp, Pro-Hyp-Gly e altri (Iwai et al., J Agric Food Chem 2005).
In uno studio crossover in cieco singolo su 5 uomini sani, i peptidi costituivano circa il 30% di tutta l’idrossiprolina rilevata nel sangue. L’idrolizzato di squame di pesce ha prodotto un’esposizione ematica totale maggiore rispetto all’idrolizzato di pelle di maiale, e la miscela di peptidi variava in base alla fonte (Ohara et al., J Agric Food Chem 2007).

Meccanismi proposti

Sono proposti due meccanismi, e nessuno dei due è dimostrato nel tessuto umano:

Peptidi di segnalazione. In coltura cellulare, la Pro-Hyp ha aumentato la migrazione e la crescita dei fibroblasti (le cellule che producono collagene) prelevati da pelle di topo (Shigemura et al., J Agric Food Chem 2009). Questo risultato è spesso citato a sostegno dell’affermazione che i peptidi di collagene «segnalano» alle cellule di pelle e tendini; non è stato dimostrato direttamente nell’uomo.
Mattoni costitutivi. Il collagene aumenta i livelli ematici di glicina, prolina e idrossiprolina, che i tessuti usano per produrre nuovo collagene. Non è chiaro se la disponibilità di questi aminoacidi limiti la sintesi di collagene nelle persone sane.

Cosa mostra la ricerca

Dolore articolare e artrosi

La maggior parte degli studi sulle articolazioni riguarda l’artrosi del ginocchio (OA). Diverse meta-analisi li hanno aggregati:

Meta-analisi	Studi (partecipanti)	Risultato principale rispetto al controllo
García-Coronado et al., Int Orthop 2019	RCT controllati con placebo sul collagene orale nell’OA	Punteggio WOMAC totale −8,00 (IC al 95% da −13,04 a −2,95); dolore VAS −16,57 (IC al 95% da −26,24 a −6,89). I sottopunteggi WOMAC di dolore e funzione non erano significativi; il sottopunteggio di rigidità era significativo
Liang et al., Osteoarthritis Cartilage 2024	35 RCT (3.165); analisi principale 25 RCT (2.856)	Dolore SMD −0,35 (IC al 95% da −0,48 a −0,22, certezza moderata); funzione SMD −0,31 (IC al 95% da −0,41 a −0,22, certezza alta)
Simental-Mendía et al., Clin Exp Rheumatol 2025	11 RCT (870), OA del ginocchio	Dolore MD −13,63 (IC al 95% da −20,67 a −6,58; I² = 88%); funzione MD −6,46 (IC al 95% da −9,52 a −3,40; I² = 75%)

WOMAC è un questionario standard sull’OA che copre dolore, rigidità e funzione; VAS è una scala analogica visiva del dolore. Gli autori del 2024 hanno descritto le loro differenze medie standardizzate (SMD) di circa −0,3 come effetti da piccoli a moderati. Alcuni punti contano nella lettura di questi risultati:

«Collagene» comprende prodotti diversi. L’analisi del 2024 ha aggregato «derivati del collagene», non solo collagene idrolizzato, quindi il suo risultato non si applica a nessun singolo prodotto.
L’eterogeneità è alta. Nell’analisi del 2025, valori di I² del 75–88% significano che gli studi erano in notevole disaccordo.
Non tutti sono d’accordo. Una critica pubblicata alla meta-analisi del 2019 sosteneva che i suoi risultati aggregati «non supportano conclusioni forti» (von Hippel, Int Orthop 2021).

Altri integratori per le articolazioni hanno le proprie pagine: glucosamina e condroitina e MSM.

Tendini e tessuto connettivo

Lo studio più noto è un piccolo studio meccanicistico (Shaw et al., AJCN 2017). Disegno: crossover randomizzato in doppio cieco; n = 8 giovani sani, attivi a livello amatoriale. Ogni uomo ha assunto 0 (placebo), 5 o 15 g di gelatina in una bevanda contenente 48 mg di vitamina C, 1 h prima di 6 min di salto della corda, tre volte al giorno per 3 giorni.

Glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina nel sangue sono aumentate con la dose di gelatina e hanno raggiunto il picco 1 h dopo la bevanda.
Con 15 g di gelatina, il marcatore ematico della sintesi di collagene di tipo I (PINP, il propeptide N-terminale del collagene di tipo I) è raddoppiato: l’area sotto la curva del PINP nelle 72 h era doppia rispetto al placebo o a 5 g.
Il siero prelevato dopo la gelatina ha aumentato il contenuto di collagene e migliorato la meccanica di legamenti ingegnerizzati coltivati in laboratorio.

Lo studio non ha misurato la sintesi di collagene all’interno di un vero tendine. Il PINP riflette la produzione di collagene di tipo I in tutto il corpo, comprese ossa e pelle.

Un successivo studio con biopsie ha testato direttamente l’idea nel muscolo (Aussieker et al., Med Sci Sports Exerc 2023). Disegno: randomizzato, in doppio cieco, a gruppi paralleli; n = 45 atleti amatoriali (30 uomini, 15 donne) hanno ricevuto 30 g di siero di latte, 30 g di collagene o un placebo non calorico dopo una sessione di esercizio contro resistenza. Nelle 5 h di recupero:

Esito (%/h)	Siero di latte	Collagene	Placebo
Sintesi proteica miofibrillare (delle fibre muscolari)	0,041	0,036	0,032
Sintesi proteica del tessuto connettivo muscolare	0,072	0,068	0,058

Solo il siero di latte ha aumentato la sintesi miofibrillare rispetto al placebo. Nessuna delle due proteine ha aumentato in modo significativo la sintesi proteica del tessuto connettivo (p = 0,09).

Studi di allenamento più lunghi hanno misurato le dimensioni del tendine con ecografia o risonanza magnetica:

Studio	Disegno e n	Dose e durata	Risultato
Jerger et al., Scand J Med Sci Sports 2022	Randomizzato, controllato con placebo; 40 giovani sani, allenamento contro resistenza ad alto carico	5 g/die, 14 settimane	Area della sezione trasversale del tendine d’Achille +11,0% vs +4,7% con il placebo (p = 0,002); spessore muscolare +7,3% vs +2,7%. Rigidità del tendine e forza sono aumentate in egual misura in entrambi i gruppi
Jerger et al., Eur J Sport Sci 2023	Randomizzato, controllato con placebo; 50 uomini moderatamente attivi, allenamento degli estensori del ginocchio	5 g/die, 14 settimane	Maggiore area della sezione trasversale del tendine rotuleo al 60% e al 70% della lunghezza del tendine. Rigidità del tendine, dimensioni muscolari e forza non differivano tra i gruppi
Praet et al., Nutrients 2019	Studio pilota crossover randomizzato; 20 pazienti con tendinopatia achillea cronica, più esercizi di rinforzo del polpaccio	6 mesi (3 mesi per ciascun braccio)	Dopo 3 mesi, il punteggio dei sintomi VISA-A è aumentato di 12,6 punti con il collagene per primo contro 5,3 punti con il placebo per primo

Una meta-analisi del 2024 ha rilevato dimensioni del tendine maggiori con il collagene (SMD 0,67) ma ha valutato la certezza delle evidenze per gli esiti sul tendine come molto bassa (Bischof et al., Sports Med 2024). In breve, il collagene aumenta i livelli ematici dei mattoni costitutivi del collagene e può aggiungersi alla crescita del tendine indotta dall’allenamento, ma non è stato dimostrato che renda i tendini più forti o prevenga gli infortuni.

I peptidi sperimentali promossi online per la guarigione dei tendini, come BPC-157, sono una categoria diversa: non sono proteine alimentari e mancano di studi controllati sull’uomo.

Pelle

La pelle è l’uso più pubblicizzato, e le meta-analisi divergono soprattutto nel modo in cui trattano la qualità e il finanziamento degli studi:

Revisione	Studi (partecipanti)	Risultato
de Miranda et al., Int J Dermatol 2021	19 RCT (1.125; 95% donne, di 20–70 anni)	I risultati aggregati favorivano il collagene idrolizzato per idratazione, elasticità e rughe, in genere dopo ≈90 giorni
Pu et al., Nutrients 2023	26 RCT (1.721)	Miglioramento di idratazione ed elasticità della pelle; gli autori hanno rilevato diversi bias e hanno chiesto studi più ampi
Myung e Park, Am J Med 2025	23 RCT (1.474)	Tutti gli studi aggregati: beneficio. Gli studi senza finanziamento di aziende farmaceutiche, e gli studi di alta qualità, hanno mostrato nessun effetto su idratazione, elasticità o rughe
Bassila et al., Eur J Clin Nutr 2026	25 RCT (13–236 partecipanti ciascuno)	La maggior parte degli studi favoriva il collagene, ma la maggioranza era valutata ad alto rischio di bias

La suddivisione per fonte di finanziamento nell’analisi del 2025 è l’avvertenza chiave: il risultato aggregato positivo sembra dipendere in gran parte dagli studi finanziati dall’industria.

Composizione corporea con allenamento contro resistenza

Diversi studi, per lo più con 15 g/die, riportano guadagni di massa magra leggermente maggiori quando il collagene viene aggiunto all’allenamento. Il più citato riguarda uomini anziani con sarcopenia (perdita di muscolo legata all’età) (Zdzieblik et al., Br J Nutr 2015). Disegno: randomizzato, in doppio cieco, controllato con placebo; n = 53 uomini (età media 72 anni); 12 settimane di allenamento contro resistenza tre volte alla settimana più 15 g/die di peptidi di collagene o un placebo di silice.

Variazione in 12 settimane	Collagene (n = 26)	Placebo (n = 27)
Massa magra	+4,2 kg	+2,9 kg
Massa grassa	−5,4 kg	−3,5 kg
Forza del quadricipite	+16,5 Nm	+7,3 Nm

Tutte le differenze erano significative (p inferiore a 0,05). Valgono due limiti. Il placebo non conteneva proteine, quindi il gruppo del collagene assumeva semplicemente 15 g/die di proteine in più. E una correzione del 2025 afferma che il produttore dell’integratore ha fornito il prodotto e ha pagato i compensi dei partecipanti e l’analisi dei campioni (corrigendum).

La meta-analisi del 2024 ha aggregato 19 studi con 768 partecipanti e ha trovato effetti a favore del collagene sulla massa magra (SMD 0,48, certezza delle evidenze moderata) e sulla forza massimale (SMD 0,19, certezza bassa) (Bischof et al., Sports Med 2024). I suoi criteri di inclusione ammettevano placebo sia isocalorici sia non calorici, quindi gran parte del confronto è collagene contro nessuna proteina aggiuntiva.

Qualità proteica: collagene contro siero di latte

Quando il collagene viene confrontato con una pari quantità di una proteina di alta qualità, fa meno per il muscolo:

Donne anziane. In uno studio in doppio cieco su 22 donne (età media 69 anni), sono stati confrontati 30 g di siero di latte o di collagene due volte al giorno per 6 giorni. Il siero di latte ha aumentato sia la sintesi proteica muscolare a breve termine sia quella a più lungo termine; il collagene non ha aumentato la sintesi a più lungo termine rispetto al basale, e la leucina nel sangue non è aumentata dopo il collagene (Oikawa et al., AJCN 2020).
Giovani adulti, con leucina equiparata. In 22 giovani adulti non allenati in un programma di allenamento contro resistenza di 10 settimane, 35 g di siero di latte (3,0 g di leucina) sono stati confrontati con 35 g di peptidi di collagene (1,0 g di leucina) più 2,0 g di leucina libera aggiunta. Il siero di latte ha comunque prodotto guadagni maggiori nello spessore del vasto laterale (+8,4% vs +5,6%) e del bicipite (+10,1% vs +6,0%). I guadagni di forza e potenza sono stati simili (Jacinto et al., IJSNEM 2022).
Dopo l’esercizio. Nello studio con biopsie su 45 persone sopra citato, solo il siero di latte ha aumentato la sintesi proteica delle fibre muscolari rispetto al placebo (Aussieker et al., 2023).

Con il metodo PDCAAS (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score), il collagene è privo di triptofano e conta come proteina incompleta. Uno studio di modellizzazione ha calcolato che il collagene potrebbe sostituire fino al 36% delle proteine di una tipica dieta occidentale senza risultare carente di aminoacidi essenziali; uno dei suoi autori fornisce servizi di ricerca a un produttore di integratori di collagene (Paul et al., Nutrients 2019). Negli studi sopra descritti, quindi, la proteina del collagene non era equivalente al siero di latte nella costruzione del muscolo, grammo per grammo.

Effetti collaterali e rischi

Tollerabilità

I peptidi di collagene sono una proteina alimentare e sono in genere ben tollerati negli studi:

Nella meta-analisi del 2024 sull’OA, i derivati del collagene non hanno aumentato i ritiri o gli eventi avversi rispetto al controllo (Liang et al., 2024).
La revisione del 2026 sulla pelle ha riportato una bassa incidenza di eventi avversi (Bassila et al., 2026).
Lo studio pilota sulla tendinopatia achillea non ha riportato eventi avversi (Praet et al., 2019).

La maggior parte degli studi è durata da settimane a mesi, quindi i dati di sicurezza a lungo termine sono limitati.

Qualità e contaminazione

Poiché il collagene è ricavato da pelle, ossa e squame di animali, è stata studiata la contaminazione con elementi tossici:

Collagene marino. Un’analisi italiana finanziata dal governo su integratori di collagene di pesce e di medusa ha trovato l’arsenico come elemento più abbondante (media 0,59 mg/kg) seguito dal piombo (0,13 mg/kg), con differenze significative tra i marchi. Il mercurio era rilevabile nel 12% dei campioni. Nessun campione superava i limiti dell’UE, e le assunzioni giornaliere stimate restavano al di sotto dei livelli tollerabili (Cammilleri et al., Open Med 2025).
Proteine in polvere per lo sport, compreso il collagene. Uno studio su 30 integratori proteici venduti in Cina ha trovato almeno un metallo tossico in ogni campione; un campione di collagene aveva il valore di mercurio più alto (0,02 mg/kg). Microplastiche sono state trovate in tutti i campioni, a 2–19 particelle per porzione da 30 g (Chen et al., Environ Res 2026).

Nel secondo studio, l’indice di pericolo modellizzato era 0,45 a 30 g/die e 0,90 a 90 g/die, dovuto soprattutto ad arsenico e cadmio; il 95° percentile ha raggiunto 1,28 in condizioni di uso elevato. Entrambi gli studi hanno trovato un’ampia variabilità tra i prodotti.

Punti chiave

In parte assorbito come peptidi. I peptidi contenenti idrossiprolina, soprattutto Pro-Hyp, raggiungono il sangue intatti e hanno il picco 1–2 h dopo una dose; i loro effetti sul tessuto umano non sono dimostrati.
Piccolo effetto sui sintomi dell’OA. Le meta-analisi mostrano piccoli miglioramenti di dolore e funzione, con alta eterogeneità e prodotti diversi.
I dati sui tendini sono preliminari. Gelatina più vitamina C ha raddoppiato un marcatore ematico della sintesi di collagene in 8 uomini, e due studi di 14 settimane hanno trovato tendini di dimensioni maggiori, ma la resistenza del tendine e gli esiti sugli infortuni non sono dimostrati.
Il beneficio sulla pelle dipende da chi ha finanziato lo studio. I risultati aggregati sono positivi, ma gli studi indipendenti e di alta qualità non hanno mostrato alcun effetto in una meta-analisi del 2025.
Una scarsa proteina per costruire muscolo. Il collagene è privo di triptofano e ha poca leucina; il siero di latte l’ha battuto per sintesi proteica muscolare e crescita muscolare anche a leucina equiparata.
La qualità dei prodotti varia. Gli studi su collagene marino e proteine in polvere per lo sport hanno trovato arsenico, piombo, mercurio e microplastiche a livelli molto variabili tra i marchi; i campioni di collagene marino restavano entro i limiti dell’UE.

Fonti

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Ohara H, Matsumoto H, Ito K, et al. Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. J Agric Food Chem. 2007;55(4):1532–1535. PubMed.
Shigemura Y, Iwai K, Morimatsu F, et al. Effect of prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin. J Agric Food Chem. 2009;57(2):444–449. PubMed.
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Peptidi di collagene