Les peptides de collagène, aussi vendus sous le nom de collagène hydrolysé ou d’hydrolysat de collagène, sont du collagène issu de peau, d’os, de cartilage ou d’écailles de poisson, découpé en courts fragments de protéine. La gélatine est la même protéine sous une forme moins dégradée. La poudre se dissout dans les liquides froids et est commercialisée pour les articulations, les tendons, la peau et, plus récemment, la composition corporelle.

Le fait le plus important : le collagène est une protéine incomplète. Il ne contient pas de tryptophane et très peu de leucine, et dans les essais comparatifs directs, il stimule bien moins la synthèse des protéines musculaires que la whey. Ses bénéfices revendiqués reposent plutôt sur des peptides spécifiques dérivés du collagène, comme la prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), qui atteignent le sang intacts. Les essais sur les douleurs articulaires, les tendons et la peau rapportent de petits effets positifs, mais beaucoup sont de petite taille, soutenus par l’industrie ou à haut risque de biais.

Cette page résume ce que rapportent les essais cliniques et les méta-analyses. Elle a une visée uniquement éducative et ne constitue pas un avis médical.

Propriété	Détail
Type	Protéine alimentaire / complément alimentaire ; collagène hydrolysé par voie enzymatique (la gélatine est la forme moins hydrolysée)
Sources étudiées	Peau de porc, pattes de poulet, cartilage, peau et écailles de poisson, méduse
Voie	Orale (poudre, gélules, boissons)
Doses utilisées dans les essais	2,5–15 g/jour dans la plupart des essais sur des critères fonctionnels (selon une revue de 2019) ; 5 g/jour dans les essais sur les tendons ; 15 g/jour dans la plupart des essais sur la composition corporelle ; portions de 30–35 g dans les comparaisons avec la whey
Cinétique sanguine	Les peptides contenant de l’hydroxyproline (surtout Pro-Hyp) atteignent leur pic 1–2 h après une prise et retombent à la moitié du pic vers ≈4 h
Qualité protéique	Dépourvu de tryptophane, il est classé comme protéine incomplète (PDCAAS)
Leucine	≈1,0 g pour 35 g de peptides de collagène contre ≈3,0 g pour 35 g de whey dans un essai
Statut AMA	Ne figure pas sur la Liste des interdictions 2026 de l’AMA

Qu’est-ce que c’est

Le collagène est la principale protéine de structure des tendons, des ligaments, de la peau, du cartilage et de l’os. Ses chaînes sont riches en glycine, proline et hydroxyproline. La gélatine est un dérivé alimentaire du collagène (Shaw et al., AJCN 2017), et les peptides de collagène sont de la gélatine dégradée davantage en fragments plus courts. Le produit utilisé dans un essai sur la composition corporelle, par exemple, provenait de collagène de type I et avait une masse moléculaire moyenne d’environ 3 kDa (Zdzieblik et al., Br J Nutr 2015).

Le profil en acides aminés est très différent de celui d’une protéine « complète » typique. Un essai chez des femmes âgées a publié la composition par portion des deux compléments qu’il comparait (Oikawa et al., AJCN 2020) :

Acide aminé (g par portion de ≈30 g)	Protéine de lactosérum (whey)	Peptides de collagène
Glycine	0,5	8,0
Proline	1,4	4,5
Leucine	4,3	0,9
Lysine	3,4	1,3
Tryptophane	0,7	0
Total des acides aminés essentiels	15,4	5,6

Le collagène fournit donc surtout des acides aminés non essentiels, et presque pas de leucine, le principal déclencheur de la synthèse des protéines musculaires. La whey a sa propre page : voir protéine de lactosérum (whey).

Comment il agit dans l’organisme

Absorption de di- et tripeptides

La plupart des protéines alimentaires sont absorbées sous forme d’acides aminés libres, mais l’hydrolysat de collagène fait partiellement exception. Ses peptides contenant de l’hydroxyproline résistent à la dégradation et apparaissent intacts dans le sang humain :

Chez des volontaires en bonne santé ayant pris à jeun 9,4–23 g d’hydrolysat de gélatine issu de peau de porc, de pattes de poulet ou de cartilage, la forme peptidique de l’hydroxyproline est passée de presque rien à 20–60 nmol/mL de plasma. Elle a atteint son pic après 1–2 h et est retombée à la moitié du pic à 4 h. Pro-Hyp était le principal peptide, avec de plus petites quantités d’Ala-Hyp, Leu-Hyp, Pro-Hyp-Gly et d’autres (Iwai et al., J Agric Food Chem 2005).
Dans une étude croisée en simple aveugle chez 5 hommes en bonne santé, les peptides représentaient environ 30 % de toute l’hydroxyproline détectée dans le sang. L’hydrolysat d’écailles de poisson a produit une exposition sanguine totale plus élevée que l’hydrolysat de peau de porc, et la composition en peptides différait selon la source (Ohara et al., J Agric Food Chem 2007).

Mécanismes proposés

Deux mécanismes sont proposés, et aucun n’est démontré dans les tissus humains :

Peptides de signalisation. En culture cellulaire, Pro-Hyp a augmenté la migration et la croissance de fibroblastes (les cellules qui fabriquent le collagène) prélevés sur de la peau de souris (Shigemura et al., J Agric Food Chem 2009). Ce résultat est souvent cité à l’appui de l’idée que les peptides de collagène « envoient un signal » aux cellules de la peau et des tendons ; cela n’a pas été démontré directement chez l’être humain.
Matériaux de construction. Le collagène augmente la glycine, la proline et l’hydroxyproline sanguines, dont les tissus ont besoin pour fabriquer du nouveau collagène. On ne sait pas si l’apport de ces acides aminés limite la synthèse de collagène chez les personnes en bonne santé.

Ce que montre la recherche

Douleurs articulaires et arthrose

La plupart des essais articulaires portent sur l’arthrose du genou. Plusieurs méta-analyses les ont regroupés :

Méta-analyse	Essais (participants)	Principal résultat par rapport au groupe témoin
García-Coronado et al., Int Orthop 2019	ECR contrôlés contre placebo du collagène oral dans l’arthrose	Score WOMAC total −8,00 (IC à 95 % −13,04 à −2,95) ; douleur EVA −16,57 (IC à 95 % −26,24 à −6,89). Sous-scores WOMAC de douleur et de fonction non significatifs ; sous-score de raideur significatif
Liang et al., Osteoarthritis Cartilage 2024	35 ECR (3 165) ; analyse principale 25 ECR (2 856)	Douleur DMS −0,35 (IC à 95 % −0,48 à −0,22, certitude modérée) ; fonction DMS −0,31 (IC à 95 % −0,41 à −0,22, certitude élevée)
Simental-Mendía et al., Clin Exp Rheumatol 2025	11 ECR (870), arthrose du genou	Douleur DM −13,63 (IC à 95 % −20,67 à −6,58 ; I² = 88 %) ; fonction DM −6,46 (IC à 95 % −9,52 à −3,40 ; I² = 75 %)

Le WOMAC est un questionnaire standard de l’arthrose portant sur la douleur, la raideur et la fonction ; l’EVA est une échelle visuelle analogique de la douleur. Les auteurs de 2024 ont qualifié leurs différences moyennes standardisées (DMS) d’environ −0,3 d’effets faibles à modérés. Quelques points comptent pour lire ces résultats :

« Collagène » recouvre différents produits. L’analyse de 2024 a regroupé des « dérivés du collagène », pas seulement du collagène hydrolysé ; son résultat ne s’applique donc à aucun produit en particulier.
L’hétérogénéité est élevée. Dans l’analyse de 2025, des valeurs d’I² de 75–88 % signifient que les essais divergeaient considérablement.
Tout le monde n’est pas d’accord. Une critique publiée de la méta-analyse de 2019 a soutenu que ses résultats regroupés « do not support strong conclusions » (ne permettent pas de conclusions fortes) (von Hippel, Int Orthop 2021).

D’autres compléments pour les articulations ont leur propre page : glucosamine et chondroïtine et MSM.

Tendons et tissu conjonctif

L’étude la plus connue est un petit essai mécanistique (Shaw et al., AJCN 2017). Protocole : essai croisé randomisé en double aveugle ; n = 8 hommes jeunes en bonne santé, actifs à titre récréatif. Chaque homme a pris 0 (placebo), 5 ou 15 g de gélatine dans une boisson contenant 48 mg de vitamine C, 1 h avant 6 min de corde à sauter, trois fois par jour pendant 3 jours.

La glycine, la proline, l’hydroxyproline et l’hydroxylysine sanguines ont augmenté avec la dose de gélatine et ont atteint leur pic 1 h après la boisson.
Avec 15 g de gélatine, le marqueur sanguin de la synthèse du collagène de type I (PINP, le propeptide N-terminal du collagène de type I) a doublé : l’aire sous la courbe du PINP sur 72 h était deux fois celle du placebo ou de 5 g.
Le sérum prélevé après la gélatine a augmenté la teneur en collagène et amélioré la mécanique de ligaments artificiels cultivés en laboratoire.

L’étude n’a pas mesuré la synthèse de collagène à l’intérieur d’un vrai tendon. Le PINP reflète la production de collagène de type I dans tout l’organisme, y compris l’os et la peau.

Une étude ultérieure avec biopsies a testé l’idée directement dans le muscle (Aussieker et al., Med Sci Sports Exerc 2023). Protocole : randomisé, en double aveugle, en groupes parallèles ; n = 45 sportifs amateurs (30 hommes, 15 femmes) ont reçu 30 g de whey, 30 g de collagène ou un placebo non calorique après une séance d’exercice en résistance. Sur 5 h de récupération :

Critère (%/h)	Whey	Collagène	Placebo
Synthèse des protéines myofibrillaires (fibres musculaires)	0,041	0,036	0,032
Synthèse des protéines conjonctives du muscle	0,072	0,068	0,058

Seule la whey a augmenté la synthèse myofibrillaire au-dessus du placebo. Aucune des deux protéines n’a augmenté significativement la synthèse des protéines conjonctives (p = 0,09).

Des essais d’entraînement plus longs ont mesuré la taille des tendons par échographie ou IRM :

Essai	Protocole et effectif	Dose et durée	Résultat
Jerger et al., Scand J Med Sci Sports 2022	Randomisé, contrôlé contre placebo ; 40 hommes jeunes en bonne santé, entraînement en résistance à charge élevée	5 g/jour, 14 semaines	Section transversale du tendon d’Achille +11,0 % contre +4,7 % sous placebo (p = 0,002) ; épaisseur musculaire +7,3 % contre +2,7 %. La raideur et la force du tendon ont augmenté de façon égale dans les deux groupes
Jerger et al., Eur J Sport Sci 2023	Randomisé, contrôlé contre placebo ; 50 hommes modérément actifs, entraînement des extenseurs du genou	5 g/jour, 14 semaines	Section transversale du tendon rotulien plus grande à 60 % et 70 % de la longueur du tendon. Raideur du tendon, taille musculaire et force ne différaient pas entre les groupes
Praet et al., Nutrients 2019	Essai pilote croisé randomisé ; 20 patients atteints de tendinopathie achilléenne chronique, avec exercices de renforcement du mollet	6 mois (3 mois par bras)	Après 3 mois, le score de symptômes VISA-A a augmenté de 12,6 points avec le collagène en premier contre 5,3 points avec le placebo en premier

Une méta-analyse de 2024 a trouvé une taille de tendon plus grande avec le collagène (DMS 0,67), mais a jugé la certitude des preuves pour les critères tendineux très faible (Bischof et al., Sports Med 2024). En résumé, le collagène augmente les concentrations sanguines des éléments constitutifs du collagène et pourrait s’ajouter à la croissance tendineuse induite par l’entraînement, mais il n’a pas été démontré qu’il rende les tendons plus solides ou qu’il prévienne les blessures.

Les peptides de recherche promus en ligne pour la cicatrisation des tendons, comme le BPC-157, relèvent d’une autre catégorie : ce ne sont pas des protéines alimentaires et ils n’ont pas fait l’objet d’essais contrôlés chez l’être humain.

Peau

La peau est l’usage le plus fortement commercialisé, et les méta-analyses divergent surtout selon la manière dont elles traitent la qualité et le financement des essais :

Revue	Essais (participants)	Résultat
de Miranda et al., Int J Dermatol 2021	19 ECR (1 125 ; 95 % de femmes, âgées de 20–70 ans)	Les résultats regroupés étaient favorables au collagène hydrolysé pour l’hydratation, l’élasticité et les rides, généralement après ≈90 jours
Pu et al., Nutrients 2023	26 ECR (1 721)	Amélioration de l’hydratation et de l’élasticité de la peau ; les auteurs ont relevé plusieurs biais et appelé à des essais plus grands
Myung and Park, Am J Med 2025	23 ECR (1 474)	Tous essais regroupés : bénéfice. Les essais sans financement d’entreprises pharmaceutiques, et les essais de haute qualité, n’ont montré aucun effet sur l’hydratation, l’élasticité ou les rides
Bassila et al., Eur J Clin Nutr 2026	25 ECR (13–236 participants chacun)	La plupart des essais étaient favorables au collagène, mais la majorité a été jugée à haut risque de biais

La répartition selon la source de financement dans l’analyse de 2025 est la principale réserve : le résultat regroupé positif semble dépendre en grande partie des essais financés par l’industrie.

Composition corporelle avec entraînement en résistance

Plusieurs essais, le plus souvent à 15 g/jour, rapportent des gains de masse non grasse légèrement plus importants lorsque le collagène est ajouté à l’entraînement. Le plus cité porte sur des hommes âgés atteints de sarcopénie (perte musculaire liée à l’âge) (Zdzieblik et al., Br J Nutr 2015). Protocole : randomisé, en double aveugle, contrôlé contre placebo ; n = 53 hommes (âge moyen 72 ans) ; 12 semaines d’entraînement en résistance trois fois par semaine plus 15 g/jour de peptides de collagène ou un placebo à base de silice.

Variation sur 12 semaines	Collagène (n = 26)	Placebo (n = 27)
Masse non grasse	+4,2 kg	+2,9 kg
Masse grasse	−5,4 kg	−3,5 kg
Force du quadriceps	+16,5 Nm	+7,3 Nm

Toutes les différences étaient significatives (p inférieur à 0,05). Deux limites s’appliquent. Le placebo ne contenait pas de protéines ; le groupe collagène a donc simplement consommé 15 g/jour de protéines en plus. Et un correctif de 2025 indique que le fabricant du complément a fourni le produit et payé l’indemnisation des participants et l’analyse des échantillons (corrigendum).

La méta-analyse de 2024 a regroupé 19 études avec 768 participants et a trouvé des effets en faveur du collagène sur la masse non grasse (DMS 0,48, certitude des preuves modérée) et la force maximale (DMS 0,19, certitude faible) (Bischof et al., Sports Med 2024). Ses critères d’inclusion admettaient des placebos isocaloriques ou non caloriques ; une grande partie de la comparaison oppose donc le collagène à l’absence de protéines supplémentaires.

Qualité protéique : collagène contre whey

Comparé à une quantité égale d’une protéine de haute qualité, le collagène fait moins pour le muscle :

Femmes âgées. Dans un essai en double aveugle chez 22 femmes (âge moyen 69 ans), 30 g de whey ou de collagène deux fois par jour pendant 6 jours ont été comparés. La whey a augmenté la synthèse des protéines musculaires à court et à plus long terme ; le collagène n’a pas augmenté la synthèse à plus long terme au-dessus des valeurs de départ, et la leucine sanguine n’a pas augmenté après le collagène (Oikawa et al., AJCN 2020).
Jeunes adultes, leucine équivalente. Chez 22 jeunes adultes non entraînés suivant un programme de résistance de 10 semaines, 35 g de whey (3,0 g de leucine) ont été comparés à 35 g de peptides de collagène (1,0 g de leucine) plus 2,0 g de leucine libre ajoutée. La whey a quand même produit des gains plus importants d’épaisseur du vaste latéral (+8,4 % contre +5,6 %) et du biceps (+10,1 % contre +6,0 %). Les gains de force et de puissance étaient similaires (Jacinto et al., IJSNEM 2022).
Après l’exercice. Dans l’étude avec biopsies chez 45 personnes citée plus haut, seule la whey a augmenté la synthèse des protéines des fibres musculaires au-dessus du placebo (Aussieker et al., 2023).

Selon la méthode PDCAAS (indice chimique corrigé de la digestibilité des protéines), le collagène est dépourvu de tryptophane et compte comme une protéine incomplète. Une étude de modélisation a calculé que le collagène pourrait remplacer jusqu’à 36 % des protéines d’une alimentation occidentale typique sans manque d’acides aminés essentiels ; l’un de ses auteurs fournit des services de recherche à un fabricant de compléments de collagène (Paul et al., Nutrients 2019). Dans les essais ci-dessus, la protéine de collagène n’était donc pas équivalente à la whey pour construire du muscle, gramme pour gramme.

Effets indésirables et risques

Tolérance

Les peptides de collagène sont une protéine alimentaire et sont généralement bien tolérés dans les essais :

Dans la méta-analyse de 2024 sur l’arthrose, les dérivés du collagène n’ont pas augmenté les sorties d’essai ni les événements indésirables par rapport au groupe témoin (Liang et al., 2024).
La revue de 2026 sur la peau a rapporté une faible incidence d’événements indésirables (Bassila et al., 2026).
L’essai pilote sur la tendinopathie achilléenne n’a rapporté aucun événement indésirable (Praet et al., 2019).

La plupart des essais ont duré de quelques semaines à quelques mois ; les données de sécurité à long terme sont donc limitées.

Qualité et contamination

Comme le collagène est fabriqué à partir de peau, d’os et d’écailles d’animaux, la contamination par des éléments toxiques a été étudiée :

Collagène marin. Une analyse italienne financée par l’État portant sur des compléments de collagène de poisson et de méduse a trouvé l’arsenic comme élément le plus abondant (moyenne 0,59 mg/kg), suivi du plomb (0,13 mg/kg), avec des différences significatives entre marques. Le mercure était détectable dans 12 % des échantillons. Aucun échantillon ne dépassait les limites de l’UE, et les apports quotidiens estimés restaient sous les niveaux tolérables (Cammilleri et al., Open Med 2025).
Poudres de protéines sportives, collagène compris. Une étude de 30 compléments protéiques vendus en Chine a trouvé au moins un métal toxique dans chaque échantillon ; un échantillon de collagène présentait la valeur de mercure la plus élevée (0,02 mg/kg). Des microplastiques ont été trouvés dans tous les échantillons, à raison de 2–19 particules par portion de 30 g (Chen et al., Environ Res 2026).

Dans la seconde étude, l’indice de danger modélisé était de 0,45 à 30 g/jour et de 0,90 à 90 g/jour, surtout du fait de l’arsenic et du cadmium ; le 95e percentile atteignait 1,28 en conditions de forte consommation. Les deux études ont trouvé de grandes variations entre produits.

Points clés

Partiellement absorbé sous forme de peptides. Les peptides contenant de l’hydroxyproline, surtout Pro-Hyp, atteignent le sang intacts et culminent 1–2 h après une prise ; leurs effets sur les tissus humains ne sont pas démontrés.
Petit effet sur les symptômes de l’arthrose. Les méta-analyses montrent de petites améliorations de la douleur et de la fonction, avec une forte hétérogénéité et des produits variés.
Les données sur les tendons sont préliminaires. La gélatine associée à la vitamine C a doublé un marqueur sanguin de la synthèse du collagène chez 8 hommes, et deux essais de 14 semaines ont trouvé une taille de tendon plus grande, mais la solidité des tendons et la prévention des blessures ne sont pas démontrées.
Le bénéfice cutané dépend de qui a financé l’essai. Les résultats regroupés sont positifs, mais les essais indépendants et de haute qualité n’ont montré aucun effet dans une méta-analyse de 2025.
Une protéine médiocre pour construire du muscle. Le collagène est dépourvu de tryptophane et contient peu de leucine ; la whey l’a surpassé pour la synthèse des protéines musculaires et la croissance musculaire, même à leucine équivalente.
La qualité des produits varie. Des études sur le collagène marin et les poudres de protéines sportives ont trouvé de l’arsenic, du plomb, du mercure et des microplastiques à des niveaux très variables selon les marques ; les échantillons de collagène marin restaient dans les limites de l’UE.

Sources

Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y, et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):6531–6536. PubMed.
Ohara H, Matsumoto H, Ito K, et al. Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. J Agric Food Chem. 2007;55(4):1532–1535. PubMed.
Shigemura Y, Iwai K, Morimatsu F, et al. Effect of prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin. J Agric Food Chem. 2009;57(2):444–449. PubMed.
García-Coronado JM, Martínez-Olvera L, Elizondo-Omaña RE, et al. Effect of collagen supplementation on osteoarthritis symptoms: a meta-analysis of randomized placebo-controlled trials. Int Orthop. 2019;43(3):531–538. PubMed.
von Hippel PT. Do collagen supplements reduce symptoms of osteoarthritis? Meta-analytic results do not support strong conclusions. Int Orthop. 2021;45(12):3283–3284. PubMed.
Liang CW, Cheng HY, Lee YH, et al. Efficacy and safety of collagen derivatives for osteoarthritis: a trial sequential meta-analysis. Osteoarthritis Cartilage. 2024;32(5):574–584. PubMed.
Simental-Mendía M, Ortega-Mata D, Acosta-Olivo CA, et al. Effect of collagen supplementation on knee osteoarthritis: an updated systematic review and meta-analysis of randomised controlled trials. Clin Exp Rheumatol. 2025;43(1):126–134. PubMed.
Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, et al. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136–143. PubMed.
Aussieker T, Hilkens L, Holwerda AM, et al. Collagen protein ingestion during recovery from exercise does not increase muscle connective protein synthesis rates. Med Sci Sports Exerc. 2023;55(10):1792–1802. PubMed.
Jerger S, Centner C, Lauber B, et al. Effects of specific collagen peptide supplementation combined with resistance training on Achilles tendon properties. Scand J Med Sci Sports. 2022;32(7):1131–1141. PubMed.
Jerger S, Centner C, Lauber B, et al. Specific collagen peptides increase adaptions of patellar tendon morphology following 14-weeks of high-load resistance training: a randomized-controlled trial. Eur J Sport Sci. 2023;23(12):2329–2339. PubMed.
Praet SFE, Purdam CR, Welvaert M, et al. Oral supplementation of specific collagen peptides combined with calf-strengthening exercises enhances function and reduces pain in Achilles tendinopathy patients. Nutrients. 2019;11(1):76. PubMed.
Bischof K, Moitzi AM, Stafilidis S, et al. Impact of collagen peptide supplementation in combination with long-term physical training on strength, musculotendinous remodeling, functional recovery, and body composition in healthy adults: a systematic review with meta-analysis. Sports Med. 2024;54(11):2865–2888. PubMed.
de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC. Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60(12):1449–1461. PubMed.
Pu SY, Huang YL, Pu CM, et al. Effects of oral collagen for skin anti-aging: a systematic review and meta-analysis. Nutrients. 2023;15(9):2080. PubMed.
Myung SK, Park Y. Effects of collagen supplements on skin aging: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Med. 2025;138(9):1264–1277. PubMed.
Bassila C, Bassila JC, Slim M. Efficacy and safety of hydrolyzed collagen supplementation on skin health outcomes: a systematic literature review of randomized controlled trials. Eur J Clin Nutr. 2026;80(9):867–885. PubMed.
Zdzieblik D, Oesser S, Baumstark MW, et al. Collagen peptide supplementation in combination with resistance training improves body composition and increases muscle strength in elderly sarcopenic men: a randomised controlled trial. Br J Nutr. 2015;114(8):1237–1245. PubMed. Corrigendum : Br J Nutr. 2025;134(5):440. PubMed.
Oikawa SY, Kamal MJ, Webb EK, et al. Whey protein but not collagen peptides stimulate acute and longer-term muscle protein synthesis with and without resistance exercise in healthy older women: a randomized controlled trial. Am J Clin Nutr. 2020;111(3):708–718. PubMed.
Jacinto JL, Nunes JP, Gorissen SHM, et al. Whey protein supplementation is superior to leucine-matched collagen peptides to increase muscle thickness during a 10-week resistance training program in untrained young adults. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2022;32(3):133–143. PubMed.
Paul C, Leser S, Oesser S. Significant amounts of functional collagen peptides can be incorporated in the diet while maintaining indispensable amino acid balance. Nutrients. 2019;11(5):1079. PubMed.
Cammilleri G, Tortorici M, Pantano L, et al. Toxic metals and metalloids in collagen supplements of fish and jellyfish origin: risk assessment for daily intake. Open Med (Wars). 2025;20(1):20251141. PubMed.
Chen M, Dong R, Lai W. Heavy metal and microplastic exposure from sports protein supplements: integrated health risk modeling and scenario analysis. Environ Res. 2026;295:123988. PubMed.
World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List. Liste des interdictions 2026 de l’AMA.

Peptides de collagène