Humanin ist ein kleines Peptid aus 24 Aminosäuren, das in der mitochondrialen DNA codiert ist, und zwar innerhalb des Gens für die mitochondriale 16S-ribosomale RNA (MT-RNR2). Eine japanische Arbeitsgruppe entdeckte es 2001, als sie nach Genen suchte, die Nervenzellen unter dem Einfluss von Toxinen im Zusammenhang mit der Alzheimer-Krankheit am Leben hielten (Hashimoto et al., PNAS 2001). Es war das erste bekannte mitochondrial abgeleitete Peptid (MDP) und damit das erste Mitglied der Familie, zu der später auch MOTS-c hinzukam (Lee et al., Trends Endocrinol Metab 2013).

In Zellen und Tieren schützen Humanin und seine stärker wirksamen, im Labor hergestellten Analoga viele Gewebe vor Stress und Zelltod, und bei Nagetieren verbessern sie die Insulinsensitivität. Die mit Abstand wichtigste Tatsache: Keine Studie hat Humanin oder eines seiner Analoga Menschen verabreicht. Studien am Menschen messen nur die körpereigenen Humaninspiegel, die in einigen Studien mit dem Alter sinken und bei körperlicher Belastung steigen. Humanin ist nirgendwo ein zugelassenes Arzneimittel.

Diese Seite fasst zusammen, was veröffentlichte Labor-, Tier- und Beobachtungsstudien am Menschen berichten. Sie dient ausschließlich der Information und ist keine medizinische Beratung.

Eigenschaft	Angabe
Klasse	Mitochondrial abgeleitetes Peptid (MDP); körpereigenes zytoprotektives (zellschützendes) Peptid
Struktur	24 Aminosäuren; C₁₁₉H₂₀₄N₃₄O₃₂S₂, 2.687,2 g/mol (PubChem)
Herkunft	Offener Leserahmen von 75 Basenpaaren innerhalb des mitochondrialen 16S-rRNA-Gens (MT-RNR2)
Wichtigstes Laboranalogon	HNG (S14G-Humanin), Austausch einer einzigen Aminosäure; Berichten zufolge ≈1.000-mal wirksamer
Untersuchte Dosen	Nur bei Tieren, meist mit dem Analogon HNG, z. B. 4 mg/kg als intraperitoneale Injektion zweimal wöchentlich bei alternden Mäusen. Keine Dosierungsdaten beim Menschen
Halbwertszeit	Keine Daten beim Menschen. HNG bei Mäusen: ≈30 Minuten nach der Injektion; bei Ratten: über 4 h
Bekannte Bindungspartner	FPRL1-Rezeptor (FPR2); ein Rezeptorkomplex aus CNTFR/WSX-1/gp130; Bax und IGFBP-3 innerhalb oder außerhalb von Zellen
Status in den USA	Nicht von der FDA (US-Arzneimittelbehörde) zugelassen; keine registrierte Studie, in der es Menschen verabreicht wird; keine kontrollierte Substanz
WADA-Status	Nicht namentlich auf der Liste 2026 genannt; nicht zugelassene Substanzen fallen unter S0 und sind jederzeit verboten

Was es ist

Humanin wurde durch ein „Rettungs“-Screening (rescue screening) gefunden. Die Forschenden schleusten eine Genbibliothek aus dem Gehirn (dem Hinterhauptslappen, okzipitaler Kortex) eines Menschen mit Alzheimer-Krankheit in Nervenzellen ein, die durch ein mutiertes Alzheimer-Gen zum Absterben programmiert waren, und gewannen dann die Gene aus den überlebenden Zellen zurück (Hashimoto et al., PNAS 2001). Der schützende Klon codierte ein kurzes Peptid, das die Zellen ins Kulturmedium abgaben und das von außerhalb der Zelle wirkte.

Das Gen liegt in einem 75 Basenpaare langen Abschnitt des mitochondrialen 16S-rRNA-Gens. Mitochondrien lesen den genetischen Code etwas anders als der Rest der Zelle, sodass derselbe Abschnitt je nach Ort der Translation leicht unterschiedliche Peptide ergeben kann. Beide Varianten waren biologisch aktiv, und wo Humanin in der Zelle tatsächlich gebildet wird, ist weiterhin ungeklärt (Lee et al., 2013). Ähnliche Sequenzen kommen als Kopien mitochondrialer DNA auch im Kerngenom vor, was das Bild verkompliziert (Guo et al., Nature 2003; Lee et al., 2013).

PubChem führt Humanin als Peptid aus 24 Aminosäureresten mit der Summenformel C₁₁₉H₂₀₄N₃₄O₃₂S₂ und einer Molmasse von 2.687,2 g/mol (PubChem CID 16131438). Sechs weitere, in derselben Region codierte Peptide, die sogenannten Small Humanin-like Peptides (SHLP1–6), wurden 2016 beschrieben (Cobb et al., Aging 2016).

Analoga

Die meisten Tierstudien verwenden statt des nativen Humanins veränderte Varianten. Jede ist nach der Position benannt, die verändert wurde:

Analogon	Veränderung	Berichtete Wirkung
HNG (S14G-Humanin)	Serin an Position 14 durch Glycin ersetzt	Schützte kultivierte Nervenzellen bei 10 nM vollständig, während natives Humanin 1–10 μM benötigte (Hashimoto et al., PNAS 2001); als ≈1.000-fach wirksamer beschrieben (Muzumdar et al., PLoS One 2009)
F6A-Humanin	Phenylalanin an Position 6 durch Alanin ersetzt	Bindet IGFBP-3 nicht mehr (Ikonen et al., PNAS 2003)
HNGF6A	Beide Veränderungen kombiniert	Stark wirksam und bindet IGFBP-3 nicht; in Insulinstudien an Ratten verwendet (Muzumdar et al., 2009)

Wurde dasselbe Serin statt durch Glycin durch Alanin ersetzt, ging die Aktivität verloren, und auch ein Cystein an Position 8 war unverzichtbar (Hashimoto et al., J Neurosci 2001).

Wie es vermutlich wirkt

Humanin scheint sowohl außerhalb als auch innerhalb von Zellen zu wirken. Diese Befunde stammen aus Versuchen mit Zellkulturen und isolierten Proteinen:

Rezeptoren an der Zelloberfläche. Humanin aktiviert den Formylpeptid-Rezeptor FPRL1 (bei Mäusen FPR2), denselben Rezeptor, den auch Amyloid-beta nutzt, und könnte Amyloid-beta den Zugang zu ihm versperren (Ying et al., J Immunol 2004). Außerdem bindet es einen Zytokinrezeptor-Komplex aus CNTFR, WSX-1 und gp130, der in Nervenzellen die STAT3-Signalübertragung einschaltet (Hashimoto et al., Mol Biol Cell 2009).
Blockade eines Zelltod-Proteins. Innerhalb der Zellen bindet Humanin Bax, ein Protein, das den programmierten Zelltod (Apoptose) auslöst, und hindert es daran, zu den Mitochondrien zu wandern und Cytochrom c freizusetzen (Guo et al., Nature 2003).
IGFBP-3. Humanin bindet mit hoher Affinität das Insulin-like Growth Factor-Binding Protein 3, und zwar an einer Stelle, die nicht mit der Bindung von IGF-1 konkurriert, und blockierte den durch IGFBP-3 ausgelösten Zelltod in einigen Zelltypen, in anderen jedoch nicht (Ikonen et al., PNAS 2003).

Zusammenhang mit Wachstumshormon und IGF-1

Die Humaninspiegel bewegen sich gegenläufig zur Achse aus Wachstumshormon (GH) und IGF-1 (Lee et al., Aging Cell 2014):

Bei Mäusen senkten 20 Tage GH- oder IGF-1-Injektionen das Plasma-Humanin um ≈30 %. Mäuse, die gentechnisch so verändert waren, dass sie übermäßig viel GH bilden, hatten 70 % weniger Humanin.
Bei 11 Kindern mit GH-Mangel war Humanin stark invers mit IGF-1 korreliert (r = −0,69). Vier Wochen klinischer GH-Behandlung mit 50 μg/kg/Tag senkten das Plasma-Humanin um ≈20 %.
Menschen mit GH-Rezeptor-Defekt (Laron-Syndrom), die sehr niedrige IGF-1-Spiegel haben, wiesen 80 % mehr Humanin auf als passende Verwandte (6 pro Gruppe).

Es handelt sich um kleine Studien, und was die Veränderung des Humanins für die Gesundheit bedeutet, ist nicht bekannt. Verwandte Seiten der Bibliothek: HGH und IGF-1.

Pharmakokinetik

Es wurde keine pharmakokinetische Studie zu Humanin oder seinen Analoga beim Menschen veröffentlicht.

Die einzige eigens dafür angelegte Studie maß HNG bei Nagetieren nach einer einzelnen intraperitonealen Injektion mittels ELISA (Chin et al., Endocrinology 2013):

Tierart und Dosis	Befund
Normale Mäuse, HNG 2 mg/kg	Schnelle Elimination; Halbwertszeit ≈30 Minuten (unter 1 h)
Mäuse, die HNGF6A erhielten, oder Mäuse ohne IGFBP-3	Längere Halbwertszeit als bei normalen Mäusen mit HNG; die Bindung an IGFBP-3 beeinflusst also die Elimination
Ratten, HNG 5 mg/kg	Halbwertszeit über 4 h; höchste Spiegel im Plasma, niedrigere in der Leber, im Gehirn und Herzen nicht nachweisbar

Die Autoren merkten an, dass die Ratten eine höhere Dosis erhielten und der Grund für den Unterschied zwischen den Tierarten unklar sei. Da sich natives Humanin, HNG und HNGF6A unterschiedlich verhalten, lässt sich keiner dieser Werte auf den Menschen übertragen.

Regulatorischer Status

Zulassung. Humanin und seine Analoga sind weder von der FDA noch von einer anderen Behörde als Arzneimittel zugelassen.
Studien. Eine Suche in ClinicalTrials.gov ergab nur Beobachtungsstudien, die Humaninspiegel messen (zum Beispiel nach Herzoperationen oder bei Nierenschädigung), sowie Belastungs- oder Anästhesiestudien, die Humanin als Labormarker verwenden. Keine davon verabreicht den Teilnehmenden Humanin (ClinicalTrials.gov).
Prüfung der FDA zur Rezepturherstellung. Humanin steht nicht auf der FDA-Liste der Bulk-Wirkstoffe, die bei der Rezepturherstellung (Compounding) erhebliche Sicherheitsrisiken bergen können, Stand 22. April 2026 (FDA). Dieses Fehlen ist keine Zulassung; es bedeutet, dass die FDA keine Bewertung veröffentlicht hat.
Kontrollierte Substanzen. Humanin wird in der US-amerikanischen Liste Schedule III (Anlage III des US-Betäubungsmittelrechts), die die anabolen Steroide umfasst, nicht genannt (21 CFR 1308.13).
Sport. Die Verbotsliste 2026 der Welt-Anti-Doping-Agentur (WADA) nennt Humanin nicht. Ihre Klasse S0 verbietet jederzeit jede pharmakologische Substanz, die nicht an anderer Stelle der Liste erfasst ist und „derzeit von keiner staatlichen Gesundheitsbehörde für die therapeutische Anwendung am Menschen zugelassen ist“, etwa Arzneimittel in der präklinischen Entwicklung (WADA 2026 Prohibited List). Als nicht zugelassenes Peptid scheinen Humanin und seine Analoga unter diesen Wortlaut zu fallen. MOTS-c wird dagegen ausdrücklich unter S4.4.1 genannt.

Was die Forschung zeigt

Nervenzellen und Gehirn (Zellkultur und Tiere)

Humanin wurde wegen seiner Wirkung gegen Alzheimer-bedingte Toxizität entdeckt. In kultivierten Nervenzellen blockierte es den Zelltod, der durch viele mutierte Alzheimer-Gene und durch Amyloid-beta verursacht wurde, nicht aber durch andersartige Schädigungen wie Glutamat oder ein Prionfragment (Hashimoto et al., J Neurosci 2001).

Bei Tieren:

Schlaganfallmodell. Bei Mäusen mit verschlossener Hirnarterie verringerten 0,1 μg HNG, 30 Minuten vorher ins Gehirn injiziert, das Infarktvolumen (geschädigtes Gewebe) von 56,2 % auf 26,1 %. Auch in die Bauchhöhle gegebenes HNG verkleinerte den Infarkt (Xu et al., Stroke 2006).
Kognitives Altern. Weibliche Mäuse, die ab einem Alter von 18 Monaten zweimal wöchentlich HNG 4 mg/kg als intraperitoneale Injektion erhielten, schnitten in einigen Gleichgewichts- und Gedächtnistests besser ab als unbehandelte Mäuse (Yen et al., Sci Rep 2018).

Keine dieser Wirkungen wurde beim Menschen geprüft.

Insulinsensitivität (Ratten)

Die wichtigste Stoffwechselstudie verwendete bei Ratten Clamp-Tests, die Referenzmethode zur Messung der Insulinsensitivität (Muzumdar et al., PLoS One 2009):

Modell	Behandlung	Hauptbefund
Normale Ratten	Humanin als Infusion ins Gehirn	Höhere Glukoseinfusionsrate, geringere Glukoseabgabe der Leber und höhere Glukoseaufnahme in den Muskel; die Wirkung setzte hypothalamisches STAT3 voraus
Normale Ratten	Das Analogon HNGF6A als Infusion in eine Vene, 0,05 mg/kg/h	Gleiche Wirkungen; die Blockade von hypothalamischem STAT3 hob die Wirkung auf die Leber vollständig auf
Zucker Diabetic Fatty Rats (ein Diabetesmodell)	Einzelne intravenöse Dosis von 100 μg HNGF6A (n = 5) vs. Kochsalzlösung (n = 4)	Der Blutzucker sank um fast 50 % von durchschnittlich 293 mg/dL, beginnend nach ≈90 Minuten und anhaltend bis 4 h

Dieselbe Arbeit berichtete, dass Humanin in isolierten Leberzellen keine direkte Wirkung auf die Glukoseproduktion hatte; deshalb folgerten die Autoren, dass die Wirkung auf die Leber über das Gehirn vermittelt wird. Eine Humaninvariante, die sich nicht mit sich selbst paaren kann, hatte überhaupt keine Stoffwechselwirkung.

Verwandte Peptide aus derselben mitochondrialen Region verhalten sich bei Nagetieren ähnlich: Auch SHLP2 wirkte als Infusion ins Gehirn insulinsensibilisierend, und seine Blutspiegel sanken mit dem Alter (Cobb et al., Aging 2016).

Herz und Blutgefäße (Tiere und Beobachtung)

Bei weiblichen Mäusen, die ab einem Alter von 18 Monaten über 14 Monate HNG, ein Humanin-Analogon, als intraperitoneale Injektion erhielten, zeigten die Herzen weniger Kollagenablagerung (Fibrose) und weniger absterbende Zellen als bei unbehandelten alten Mäusen (Qin et al., Am J Physiol Heart Circ Physiol 2018).

Beim Menschen sind die Daten korrelativ. Unter 40 Patienten, bei denen eine Koronarangiografie durchgeführt wurde, hatten diejenigen mit schlechter koronarer Endothelfunktion niedrigeres Plasma-Humanin als diejenigen mit normaler Funktion (1,3 ± 1,1 vs. 2,2 ± 1,5 ng/mL, p = 0,03) (Widmer et al., Am J Physiol Heart Circ Physiol 2013). Ein solcher Zusammenhang zeigt nicht, dass eine Erhöhung des Humanins die Arterien schützt.

Training und Humanin beim Menschen

Trainingsstudien am Menschen messen das körpereigene Humanin, nicht ein injiziertes Peptid:

Studie	Design	Befund
Woodhead et al., J Appl Physiol 2020	10 untrainierte junge Männer, eine hochintensive Intervalleinheit, danach 6 Einheiten über 2 Wochen	Humanin stieg unmittelbar nach einer Einheit im Muskel und im Plasma an. Zwei Wochen Training gingen tendenziell mit niedrigerem Plasma-Humanin in Ruhe einher (p = 0,063)
Gidlund et al., Physiol Rep 2016	55 Männer mit gestörter Glukoseregulation, randomisiert auf Krafttraining, Nordic Walking oder Kontrolle über 12 Wochen	Das Humaninprotein im Muskel stieg mit Krafttraining um 35 %; das Serum-Humanin veränderte sich in keiner Gruppe

Altern und Langlebigkeit

Die direktesten Daten zur Langlebigkeit stammen von Würmern und Mäusen (Yen et al., Aging 2020):

Würmer. Eine Überexpression von Humanin verlängerte die durchschnittliche Lebensdauer von 17,7 auf 19,0 Tage. Der Gewinn verschwand bei Würmern ohne daf-16, das FOXO-Gen; er hängt also von diesem Signalweg ab.
Mäuse. HNG 4 mg/kg zweimal wöchentlich, begonnen mit 18 Monaten und über 14 Monate fortgesetzt, ergab keinen signifikanten Unterschied in der Lebensdauer. Die behandelten Mäuse hatten mit 28 Monaten allerdings weniger viszerales Fett, mehr Magermasse und niedrigeres zirkulierendes IGF-1, bei Gruppen von je 5 Tieren pro Messung.
Artübergreifend. Humanin sank mit dem Alter bei Mäusen und Rhesusaffen, blieb aber bei Nacktmullen, einem langlebigen Nagetier, über zwei Jahrzehnte stabil.
Familien von Hundertjährigen. Nachkommen von Hundertjährigen (n = 18) hatten höheres zirkulierendes Humanin als gleichaltrige Kontrollpersonen (n = 19).

Die Daten zu den Spiegeln beim Menschen widersprechen sich. Mehrere Studien berichten einen Rückgang mit dem Alter (Muzumdar et al., 2009; Lee et al., 2013), eine andere Studie fand jedoch bei Gesunden eine positive Korrelation des Plasma-Humanins mit dem Alter, mit niedrigeren Spiegeln bei Alzheimer-Krankheit und keinem Unterschied bei Typ-2-Diabetes (Conte et al., Geroscience 2021). Die Messungen beruhen auf unterschiedlichen ELISA-Tests, was den Vergleich zwischen Studien einschränkt.

Genetische Varianten

Zwei natürliche Varianten im Leserahmen von Humanin wurden beim Menschen mit Endpunkten in Verbindung gebracht:

Eine mitochondriale Variante (rs2854128) war mit niedrigerem zirkulierendem Humanin verbunden und bei über 10.000 Teilnehmenden der US-amerikanischen Health and Retirement Study mit einem höheren errechneten „kognitiven Alter“ (Beta 0,195; 95-%-KI 0,056–0,333; p = 0,006) (Yen et al., Sci Rep 2018).
Eine seltene Variante namens P3S, die bei aschkenasischen Hundertjährigen mit dem Alzheimer-Risikoallel APOE4 gehäuft vorkommt, band APOE4 und verringerte in einem Mausmodell Amyloidablagerungen stärker als normales Humanin (Miller et al., Aging Cell 2024).

Zusammenhänge mit einer natürlichen Variante sagen nichts über die Sicherheit oder Wirkung einer Injektion des Peptids aus.

Nebenwirkungen und Risiken

Keine Sicherheitsdaten beim Menschen

Keine veröffentlichte Studie hat Humanin oder ein Analogon einem Menschen verabreicht; seine Nebenwirkungen, der verträgliche Dosisbereich, Immunreaktionen und Langzeitwirkungen beim Menschen sind daher unbekannt. Als „Forschungspeptid“ verkauftes Material wird nicht nach pharmazeutischen Standards hergestellt, sodass Identität, Reinheit und Sterilität nicht überprüft sind.

Tumorbiologie: Wirkung in beide Richtungen

Humanin blockiert die Apoptose, das kontrollierte Zelltodprogramm, das auch geschädigte und Krebszellen beseitigt; seine Wirkung bei Krebs ist daher ungewiss und könnte schädlich sein.

Bei Mäusen mit triple-negativem Brustkrebs verringerte systemisch gegebenes Humanin den Tumorzelltod, schwächte die Wirkung der Chemotherapie ab und beschleunigte das Tumorwachstum und die Entstehung von Lungenmetastasen. Die Autoren schrieben, dass Vorsicht geboten sei, wenn Humanin für degenerative Erkrankungen in Betracht gezogen wird (Moreno Ayala et al., Sci Rep 2020).
Eine andere Mausstudie wies in die entgegengesetzte Richtung: HNG schützte spermienbildende Zellen und weiße Blutkörperchen vor einer Chemotherapie mit Cyclophosphamid, während es die Unterdrückung von Melanommetastasen durch das Medikament erhielt und sogar verstärkte (Lue et al., Endocrinology 2015).

Eine Übersichtsarbeit von 2019 zu Humanin als Arzneimittelziel kam zu dem Schluss, dass diese Kontroverse um Krebsprogression und Chemoresistenz geklärt werden muss, bevor eine klinische Anwendung in Betracht kommt (Zuccato et al., Expert Opin Ther Targets 2019).

Wirkungen auf die GH/IGF-1-Achse

Bei Mäusen senkte HNG das Plasma-IGF-1 mit oder ohne Chemotherapie (Lue et al., 2015), und eine Langzeitgabe von HNG senkte das zirkulierende IGF-1 bei alternden Mäusen (Yen et al., 2020). Niedrigeres IGF-1 ist bei Nagetieren mit einer längeren Lebensdauer verbunden, ist aber kein naheliegendes Ziel für alle, die Muskelaufbau anstreben, und die Richtung dieser Wechselwirkung beim Menschen wurde nicht untersucht.

Anti-Doping

Obwohl Humanin auf der WADA-Liste nicht namentlich genannt wird, verbietet die Klasse S0 jederzeit Substanzen ohne behördliche Zulassung für die therapeutische Anwendung am Menschen (WADA 2026 Prohibited List). Wer Wettkampfsport mit Dopingkontrollen betreibt, sollte davon ausgehen, dass ein nicht zugelassenes Peptid dieser Art darunter fällt.

Das Wichtigste in Kürze

Das erste mitochondrial abgeleitete Peptid. Humanin besteht aus 24 Aminosäuren, ist im mitochondrialen 16S-rRNA-Gen codiert und wurde 2001 bei einer Suche nach Genen gefunden, die Nervenzellen schützen. MOTS-c stammt aus derselben Familie.
Keinerlei Studien am Menschen. Alle Behandlungsergebnisse stammen aus Zellen, Würmern, Mäusen oder Ratten, meist mit dem Laboranalogon HNG statt mit nativem Humanin.
Breite Wirkungen bei Tieren, aber keine belegte Lebensverlängerung. HNG verringerte bei Mäusen Schlaganfallschäden und Herzfibrose und verbesserte bei Ratten die Insulinsensitivität, doch eine zweimal wöchentliche Behandlung ab dem mittleren Alter verlängerte die Lebensdauer von Mäusen nicht signifikant.
Studien am Menschen messen nur natürliche Spiegel. Training erhöht das Humanin im Muskel, und niedrige Spiegel gehen mit Alzheimer-Krankheit und schlechter koronarer Endothelfunktion einher, doch die Studien sind uneins, ob die Spiegel mit dem Alter sinken.
Ein ernst zu nehmendes Krebsrisiko. Weil Humanin die Apoptose blockiert, beschleunigte es in einem Brustkrebsmodell an Mäusen Tumorwachstum und Metastasierung, und Übersichtsautoren bezeichnen diese Frage als ungeklärt.
Keine Zulassung, kein Sicherheitsprofil. Es ist kein zugelassenes Arzneimittel und wurde von der FDA nicht für die Rezepturherstellung bewertet; als nicht zugelassene Substanz fällt es unter die WADA-Klasse S0.

Quellen

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Humanin