Vilon est le nom commercial d’un dipeptide synthétique, une chaîne de seulement deux acides aminés : la lysine et l’acide glutamique. Dans la littérature scientifique, il apparaît sous les noms Lys-Glu ou KE. Il provient du groupe de Vladimir Khavinson à l’Institut de biorégulation et de gérontologie de Saint-Pétersbourg, en Russie, qui le décrit comme un « biorégulateur » du système immunitaire et un « thymomimétique » (une substance censée imiter les hormones du thymus). En ligne, il est commercialisé pour l’immunité et l’« anti-âge ».
Le fait le plus important : aucun essai randomisé contrôlé contre placebo sur le vilon n’a été publié dans la littérature indexée, et presque toutes les études proviennent d’un seul groupe de recherche et de ses collaborateurs. Les données se composent d’expériences sur cultures cellulaires et chez le rongeur, ainsi que de quelques petits rapports cliniques russes sans groupe témoin décrit. L’une des propres études du groupe chez la souris a montré que le vilon augmentait le cancer du sein dans une souche prédisposée au cancer. Le vilon n’est pas un médicament autorisé par la FDA (agence américaine du médicament).
Cette page résume ce que montrent les rapports publiés en laboratoire, chez l’animal et chez l’être humain. Elle a une visée uniquement éducative et ne constitue pas un avis médical.
| Propriété | Détail |
|---|---|
| Classe | Dipeptide synthétique (Lys-Glu) ; l’un des « biorégulateurs peptidiques » de Khavinson |
| Autres noms | KE, peptide KE, Lys-Glu, acide L-lysyl-L-glutamique |
| Formule et masse | C₁₁H₂₁N₃O₅, 275,30 g/mol (PubChem) |
| Numéro CAS | 45234-02-4 (liste des synonymes de PubChem) |
| Origine | Décrit par ses développeurs comme un dipeptide immunomodulateur nouvellement synthétisé ; présenté plus tard comme un composant actif de la thymaline, un extrait de thymus de veau |
| Données humaines | Quelques petits rapports russes dans le diabète de type 1 et chez des patients âgés atteints de cancer ; aucun essai randomisé contrôlé contre placebo trouvé |
| Doses étudiées | Seules les études chez le rongeur indiquent des doses : 0,1–1 µg par souris en injection sous-cutanée, 5 jours par mois ; 10 µg/kg et 1 mg/kg chez la souris ; 50 µg par rat |
| Demi-vie | Inconnue. Nous n’avons trouvé aucune étude pharmacocinétique publiée chez l’être humain ou l’animal |
| Statut aux États-Unis | Pas un médicament autorisé par la FDA ; aucun produit trouvé dans les bases de données d’autorisation des médicaments ou NDC de la FDA |
| AMA | Non cité sur la liste 2026 ; la classe S0 couvre les substances sans aucune approbation gouvernementale pour un usage thérapeutique humain |
Qu’est-ce que c’est
Le vilon est le dipeptide acide L-lysyl-L-glutamique. PubChem répertorie « Vilon », « Peptide vilon » et « KE dipeptide » comme synonymes du même composé (PubChem). Avec seulement deux acides aminés, c’est l’une des plus petites molécules promues par le groupe.
Les récits de ses développeurs sur son origine divergent. Une revue de 1997 de Morozov et Khavinson indique que le thymogen (Glu-Trp) a été isolé de la thymaline, un extrait de thymus de veau, tandis que le vilon était « un nouveau dipeptide immunomodulateur » obtenu par synthèse (Morozov and Khavinson, Int J Immunopharmacol 1997). Un article de 2023 du même institut qualifie KE et EW (Glu-Trp) de « substances actives » de la thymaline (Linkova et al., Int J Mol Sci 2023). Cet article reposait sur une modélisation informatique et des cultures cellulaires, et ne rapporte pas de dosage de KE dans l’extrait.
Le vilon appartient à une famille de peptides courts que le groupe présente comme des biorégulateurs spécifiques de tissus. Pages liées de la bibliothèque :
- La thymaline, l’extrait de thymus de veau auquel le vilon est rattaché.
- Le Thymagen (thymogen, Glu-Trp), l’autre dipeptide thymique du même groupe.
- L’épitalon (Ala-Glu-Asp-Gly), le tétrapeptide pinéal souvent testé en parallèle du vilon.
- Le Cartalax (Ala-Glu-Asp) et le pinealon (Glu-Asp-Arg), des tripeptides promus pour le cartilage et le cerveau.
Chacun est une molécule différente, avec ses propres recherches, distinctes.
Comment il agit dans l’organisme
Personne n’a montré comment le vilon agit chez l’être humain. Le groupe avance que les peptides courts pénètrent dans les cellules, atteignent le noyau et se lient à l’ADN, activant ou désactivant des gènes. Les éléments avancés pour le vilon comprennent :
- Amarrage moléculaire (docking) informatique. Des modèles ont prédit que Lys-Glu se lie à de courtes séquences d’ADN dans les régions promotrices (les « interrupteurs ») des gènes des signaux immunitaires CD5 et IL-2 et d’autres protéines (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2013), ainsi que des gènes liés au vieillissement SIRT1, PARP1 et PARP2 (Khavinson et al., Adv Gerontol 2023).
- Le peptide contre ses constituants. Dans une culture de tissu splénique de rat, Lys-Glu a stimulé la croissance cellulaire, tandis qu’un simple mélange de lysine et d’acide glutamique l’a inhibée. Le docking a prédit que le peptide intact se lie plus fortement à l’ADN que chacun des acides aminés (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2015).
- Doses ultra-faibles. Un article de 2003 a rapporté un second pic d’activité sur les cellules du thymus à 10⁻¹⁷–10⁻¹⁵ mol/L. Les auteurs ont avancé qu’à de telles concentrations le signal est transmis par l’eau environnante, sans que le peptide se lie à un récepteur (Grigor’ev et al., Radiats Biol Radioecol 2003). Cette idée sort du cadre de la pharmacologie établie et n’a pas été testée de façon indépendante.
Dans un article de 2016, le groupe lui-même a écrit que le mécanisme moléculaire par lequel les peptides courts régulent les gènes « reste flou » (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2016). Les modèles de docking prédisent une liaison ; ils ne montrent pas qu’elle se produit dans des cellules vivantes.
Pharmacocinétique
Nous n’avons trouvé aucune étude publiée mesurant l’absorption, la distribution, la demi-vie ou l’excrétion du vilon, chez l’être humain ou chez l’animal. Le seul travail sur la façon dont il pourrait entrer dans les cellules est une étude de modélisation informatique suggérant que KE et d’autres peptides courts pourraient s’adapter aux sites de liaison des transporteurs LAT1, LAT2 et PEPT1 (Khavinson et al., Biomolecules 2023). On ignore si le vilon intact survit à la digestion après une prise orale, ou combien de temps il persiste dans le sang après injection. Les demi-vies citées en ligne ne reposent sur aucune mesure publiée.
Statut réglementaire
- Pas un médicament autorisé aux États-Unis. Les recherches dans la base de données des autorisations de médicaments de la FDA (Drugs@FDA) et dans le répertoire National Drug Code via openFDA n’ont retourné aucun produit contenant du vilon. Nous n’avons trouvé aucune autorisation de la FDA ni de l’EMA.
- Préparation magistrale. Le vilon ne figurait pas, lors de notre vérification, sur la page de la FDA consacrée aux substances en vrac pouvant présenter des risques importants pour la sécurité ; cette page cite en revanche le peptide apparenté épitalon (FDA, 2026). L’absence de cette page ne signifie pas que le vilon a été évalué ou jugé sûr.
- Sport. Le vilon n’est pas cité sur la Liste des interdictions 2026 de l’AMA (Agence mondiale antidopage). La classe S0 interdit, en permanence, toute substance pharmacologique « qui n’est pas actuellement approuvée par une autorité gouvernementale de santé pour un usage thérapeutique humain » (Liste des interdictions 2026 de l’AMA). Nous n’avons trouvé aucune décision de l’AMA spécifique au vilon.
Ce que montre la recherche
Presque toutes les études ci-dessous ont pour auteurs Khavinson ou des membres de son institut de Saint-Pétersbourg. Les quelques articles venant de l’extérieur de la Russie, de groupes en Géorgie et en Italie, citent aussi Khavinson comme coauteur (Lezhava et al., Biogerontology 2004 ; Avolio et al., Int J Mol Sci 2022). Nous n’avons trouvé aucune réplication indépendante. De nombreux articles sont de courts textes en russe dont seul le résumé est disponible.
Données chez l’humain
Nous n’avons trouvé aucun essai randomisé contrôlé contre placebo sur le vilon. Les rapports chez l’être humain que nous avons trouvés sont résumés ci-dessous. Aucun des résumés n’indique le nombre de patients ni la dose, ni ne décrit de randomisation ou d’aveugle.
| Étude | Qui | Résultat rapporté |
|---|---|---|
| Kuznik et al., Adv Gerontol 2006 | Patients d’âges différents atteints de diabète de type 1 instable | Le vilon ajouté au traitement standard a réduit ou supprimé les signes de coagulation intravasculaire disséminée chronique (activité de coagulation anormale généralisée) ; l’effet était plus faible chez les patients âgés atteints d’une forme sévère |
| Kuznik et al., Adv Gerontol 2007 | Patients âgés atteints de diabète de type 1 | Taux plus élevés des anticoagulants naturels antithrombine III et protéine C ; « dans la plupart des cas », une dose d’insuline plus faible a été nécessaire ; modifications de plusieurs numérations de cellules immunitaires |
| Ias’kevich et al., Adv Gerontol 2005 | Patients âgés atteints de cancer du rectum et du côlon de stade III | Présenté comme une « expérience pionnière » aux « résultats préliminaires » ; les auteurs recommandent le vilon pour améliorer la survie à 2 ans, mais le résumé ne donne aucune donnée de survie |
Une revue russe de 2013 de Khavinson et ses collègues résume l’expérience clinique du groupe avec le vilon et d’autres biorégulateurs peptidiques en tant que géroprotecteurs (Khavinson et al., Adv Gerontol 2013). Le résumé ne donne ni schéma d’essai, ni nombre de patients, ni résultats pour le vilon.
Dans des globules blancs prélevés chez des personnes de 75–88 ans et mis en culture, le vilon a « déroulé » la chromatine compacte (le complexe ADN-protéines des chromosomes) et réactivé des gènes ribosomiques (Lezhava et al., Biogerontology 2004). Il s’agit d’un résultat de laboratoire sur des cellules prélevées, et non d’une étude de traitement.
Cellules immunitaires et autres cellules en culture
| Étude | Cellules | Résultat rapporté |
|---|---|---|
| Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2002 | Cellules de thymus de souris (thymocytes) | Le vilon a eu l’effet le plus marqué des trois peptides pour stimuler la prolifération des thymocytes en présence d’un mitogène ; l’épitalon était plus faible et le cortagen sans effet |
| Avolio et al., Int J Mol Sci 2022 | Lignée de monocytes humains THP-1 (lignée issue d’une leucémie) | Le vilon et quatre autres peptides de Khavinson ont réduit la libération de TNF et d’IL-6 après exposition à une endotoxine bactérienne et réduit l’adhésion cellulaire aux cellules vasculaires activées |
| Linkova et al., Int J Mol Sci 2023 | Cellules immunitaires du sang humain de quatre donneurs | La thymaline, KE et EW ont réduit l’IL-1β, l’IL-6 et le TNF-α après endotoxine d’un facteur 1,4–6,0 |
| Khavinson et al., Adv Gerontol 2023 | Cellules souches mésenchymateuses humaines au cours du vieillissement réplicatif | KE a multiplié par 6 l’expression du gène SIRT1 et par 8,2 la protéine dans les cellules « jeunes » ; a réduit PARP1 et PARP2 dans les cellules vieillissantes |
| Ashapkin et al., Mol Biol Rep 2020 | Cellules souches de moelle osseuse fœtale humaine dans deux modèles de vieillissement | KE, AED et KED ont multiplié par 3,5–5,6 l’expression du gène IGF1 et augmenté l’expression du gène NF-κB ; KE a doublé l’expression de FOXO1 dans un seul modèle |
| Fridman et al., Bull Exp Biol Med 2020 | Fibroblastes cutanés humains au cours du vieillissement réplicatif | KE a réduit l’IL-1, NF-κB et le TGF-β et augmenté la sirtuine 6 |
| Ivko et al., Adv Gerontol 2020 | Cellules de thymus humain vieillissantes | KE a multiplié par 1,5 le marquage mitochondrial et réduit de 15 % la protéine ribosomique L7A |
Tous les résultats n’étaient pas favorables. Dans une étude russe de 2008, le vilon et trois peptides apparentés n’ont montré aucune activité antioxydante directe et ont augmenté le niveau basal d’espèces réactives de l’oxygène dans des cellules nerveuses, tout en réduisant la proportion de cellules mortes (Kozina et al., Adv Gerontol 2008). Tous ces résultats proviennent de cellules en boîte de culture, mesurés surtout par marquage et microscopie, et aucun n’a vérifié si ces changements se traduisent par une meilleure fonction immunitaire chez une personne vivante.
Durée de vie chez la souris
L’affirmation phare du groupe est que le vilon prolonge la durée de vie. Les deux rapports ne concordent pas entièrement :
| Étude | Schéma | Résultat rapporté |
|---|---|---|
| Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2000 | Souris CBA femelles recevant du vilon par voie sous-cutanée à partir du 6e mois de vie | Le vilon a « prolongé la durée de vie », augmenté l’activité et l’endurance et prévenu les tumeurs spontanées ; aucun chiffre dans le résumé |
| Anisimov et al., Mech Ageing Dev 2001 | Souris CBA femelles, 0,1 µg par souris par voie sous-cutanée pendant 5 jours chaque mois de 6 mois jusqu’à la mort, contre sérum physiologique ou épitalon | Lys-Glu a augmenté l’activité physique et réduit les adénomes pulmonaires spontanés ; le résumé ne rapporte un gain de survie significatif (moyenne +5,3 %) que pour l’épitalon |
Études sur le cancer chez le rongeur
Les effets du vilon sur les tumeurs variaient selon le modèle, et une étude a montré un effet nocif.
| Modèle | Principal résultat rapporté |
|---|---|
| Souris transgéniques HER-2/neu, qui développent spontanément un cancer du sein ; 1 µg par souris par voie sous-cutanée pendant 5 jours chaque mois (Anisimov et al., Int J Cancer 2002) | Le vilon a augmenté l’incidence du cancer du sein, raccourci le délai d’apparition des tumeurs et augmenté le nombre total de tumeurs par rapport au sérum physiologique (tous statistiquement significatifs). L’épitalon a réduit le nombre et la taille des tumeurs |
| Même modèle, rapport russe (Alimova et al., Vopr Onkol 2002) | Deux tumeurs ou plus par souris chez 95 % sous vilon contre 75 % sous sérum physiologique et 56 % sous épitalon ; métastases pulmonaires 2,6 fois plus fréquentes avec le vilon qu’avec l’épitalon |
| Rats ayant reçu un cancérogène vésical (Pliss et al., Bull Exp Biol Med 2001) | Tumeurs de la vessie chez 56 % sous vilon contre 75,5 % des témoins |
| Souris ayant reçu le cancérogène colique diméthylhydrazine ; 10 µg/kg (Pliss et al., Vopr Onkol 2005) | Tumeurs chez 14,3 % des souris survivantes sous vilon contre 60 % des témoins |
| Souris porteuses d’un carcinome pulmonaire de Lewis greffé (Barykina et al., Adv Gerontol 2003) | Le vilon à 1 mg/kg a augmenté la survie, mais administré en même temps que le cyclophosphamide, un médicament de chimiothérapie, il l’a diminuée |
Autres études chez l’animal
| Modèle | Principal résultat rapporté |
|---|---|
| Rats après irradiation gamma du corps entier (6 Gy) (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2001) | Le vilon a stimulé la prolifération des cellules du thymus et l’activité des cellules souches intestinales, interprétées comme une récupération plus rapide des organes radiosensibles |
| Vieux rats mâles privés d’un testicule, modèle du déclin de la fonction sexuelle lié à l’âge ; 50 µg par rat (Kudriavtseva et al., Adv Gerontol 2006) | Le vilon « active la fonction sexuelle » ; modifications de la LH, de la prolactine et de l’ACTH, avec une baisse notable de la prolactine |
| Rats de 3 et 11 mois recevant du vilon par voie orale (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2001) | Modification de l’activité de plusieurs enzymes digestives, surtout chez les rats plus âgés |
La taille des groupes et souvent les doses et les voies d’administration manquent dans ces résumés. Les doses chez le rongeur ne peuvent pas être transposées en doses humaines, et aucune de ces études n’a été conçue pour évaluer la sécurité.
Effets indésirables et risques
Aucune donnée de sécurité chez l’humain
Aucune étude publiée n’a évalué de façon systématique la sécurité du vilon chez l’être humain. Il n’existe aucune étude de toxicologie rapportée (aiguë, à doses répétées, sur la reproduction ou de génotoxicité), aucune donnée dose-réponse et aucune donnée d’interaction médicamenteuse. Ses effets pendant la grossesse, l’allaitement, chez l’enfant et chez les personnes atteintes de cancer, de maladie auto-immune ou de maladie rénale ou hépatique sont inconnus. L’étude de 2000 chez la souris indique que le vilon au long cours « n’a provoqué aucun effet défavorable » (Khavinson et al., Bull Exp Biol Med 2000), mais il s’agit d’une seule étude animale, et non de données de sécurité chez l’être humain.
Signal de cancer
L’avertissement le plus net vient des travaux des développeurs eux-mêmes. Chez les souris HER-2/neu, le vilon a augmenté l’incidence du cancer du sein et le nombre de tumeurs et raccourci le délai d’apparition des tumeurs (Anisimov et al., Int J Cancer 2002). Dans des cultures de cellules souches, il a augmenté l’expression d’IGF1, un gène favorisant la croissance, et de NF-κB, un interrupteur central de l’inflammation (Ashapkin et al., Mol Biol Rep 2020). D’autres études chez le rongeur ont rapporté moins de tumeurs, si bien que le sens de l’effet dépend du modèle. L’effet éventuel du vilon sur le risque de cancer chez l’être humain n’a jamais été étudié.
Interaction avec la chimiothérapie
Chez des souris porteuses de tumeurs pulmonaires, le vilon administré en même temps que le cyclophosphamide a raccourci la survie, et les auteurs ont conclu que les deux ne devaient pas être administrés ensemble (Barykina et al., Adv Gerontol 2003). Il n’existe aucune donnée d’interaction chez l’être humain.
Qualité des produits
Les produits vendus en ligne sous le nom de vilon ne sont pas des médicaments réglementés aux États-Unis. Leur identité, leur pureté, la dose par gélule ou par flacon et (pour les formes injectables) leur stérilité ne sont pas vérifiées de façon indépendante. Les peptides injectés contenant des impuretés ou des agrégats peuvent déclencher des réactions immunitaires, une préoccupation que la FDA a soulevée pour des peptides de recherche similaires comme l’épitalon (FDA, 2026).
Points clés
- Un peptide de deux acides aminés. Vilon est le nom commercial de Lys-Glu (KE), développé par le groupe de Khavinson à Saint-Pétersbourg comme « biorégulateur » du thymus et rattaché par le groupe à la thymaline, un extrait de thymus de veau.
- Pas un médicament autorisé. Nous n’avons trouvé aucune autorisation de la FDA ni de l’EMA, et la classe S0 de l’AMA interdit les substances sans aucune approbation gouvernementale pour un usage thérapeutique humain.
- Aucun essai contrôlé chez l’être humain. Les données humaines se limitent à quelques petits rapports russes dans le diabète et chez des patients âgés atteints de cancer, sans nombre de patients, doses, randomisation ni placebo indiqués.
- Les données proviennent d’un seul réseau de recherche. Presque toutes les études impliquent le même institut ou des coauteurs qui en sont issus, souvent sous forme d’articles russes dont seul le résumé est disponible.
- Résultats animaux mitigés, y compris des effets nocifs. Le vilon aurait réduit certaines tumeurs induites chez le rongeur, mais il a augmenté le cancer du sein dans une souche de souris prédisposée au cancer et raccourci la survie lorsqu’il était associé à une chimiothérapie.
- Pharmacocinétique et sécurité inconnues. Aucune donnée de demi-vie, d’absorption ou de toxicologie n’a été publiée.
Sources
- National Center for Biotechnology Information. PubChem compound summary for CID 7010502, Lys-Glu (vilon). PubChem.
- Morozov VG, Khavinson VK. Natural and synthetic thymic peptides as therapeutics for immune dysfunction. Int J Immunopharmacol. 1997;19(9-10):501–505. PubMed.
- Linkova N, Khavinson V, Diatlova A, et al. The Influence of KE and EW Dipeptides in the Composition of the Thymalin Drug on Gene Expression and Protein Synthesis Involved in the Pathogenesis of COVID-19. Int J Mol Sci. 2023;24(17):13377. PubMed.
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- Khavinson VKh, Tarnovskaya SI, Lin’kova NS, et al. Role of peptide bond in the realization of biological activity of short peptides. Bull Exp Biol Med. 2015;158(4):551–554. PubMed.
- Grigor’ev EI, Khavinson VKh, Malinin VV, et al. The study of the role of the water medium in the mechanism of action of peptides in low and ultra low doses. En russe. Radiats Biol Radioecol. 2003;43(3):358–362. PubMed.
- Khavinson VK, Lin’kova NS, Tarnovskaya SI. Short Peptides Regulate Gene Expression. Bull Exp Biol Med. 2016;162(2):288–292. PubMed.
- Khavinson VK, Linkova NS, Rudskoy AI, et al. Feasibility of Transport of 26 Biologically Active Ultrashort Peptides via LAT and PEPT Family Transporters. Biomolecules. 2023;13(3):552. PubMed.
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