La humanina es un pequeño péptido de 24 aminoácidos codificado en el ADN mitocondrial, dentro del gen del ARN ribosómico 16S mitocondrial (MT-RNR2). Un grupo japonés lo descubrió en 2001 mientras buscaba genes que mantuvieran vivas las neuronas expuestas a toxinas relacionadas con la enfermedad de Alzheimer (Hashimoto et al., PNAS 2001). Fue el primer péptido derivado de la mitocondria (MDP) conocido, la familia a la que más tarde se sumó MOTS-c (Lee et al., Trends Endocrinol Metab 2013).

En células y animales, la humanina y sus análogos de laboratorio, más potentes, protegen muchos tejidos frente al estrés y la muerte celular, y mejoran la sensibilidad a la insulina en roedores. El dato más importante es que ningún ensayo ha administrado humanina ni ninguno de sus análogos a personas. Los estudios en humanos solo miden los niveles de humanina propios del organismo, que en algunos estudios disminuyen con la edad y aumentan con el ejercicio. La humanina no es un fármaco aprobado en ningún lugar.

Esta página resume lo que informan los estudios de laboratorio, en animales y observacionales en humanos publicados. Tiene fines exclusivamente educativos y no constituye consejo médico.

Propiedad	Detalle
Clase	Péptido derivado de la mitocondria (MDP); péptido citoprotector (protector de las células) endógeno
Estructura	24 aminoácidos; C₁₁₉H₂₀₄N₃₄O₃₂S₂, 2687,2 g/mol (PubChem)
Origen	Marco abierto de lectura de 75 pares de bases dentro del gen mitocondrial del ARNr 16S (MT-RNR2)
Principal análogo de laboratorio	HNG (S14G-humanina), con un solo aminoácido sustituido; se ha descrito como ≈1000 veces más potente
Dosis estudiadas	Solo en animales, sobre todo con el análogo HNG, p. ej., 4 mg/kg por inyección intraperitoneal dos veces por semana en ratones envejecidos. No hay datos de dosificación en humanos
Vida media	No hay datos en humanos. HNG en ratones: ≈30 minutos tras la inyección; en ratas: más de 4 h
Compañeros de unión conocidos	Receptor FPRL1 (FPR2); un complejo receptor CNTFR/WSX-1/gp130; Bax e IGFBP-3 dentro o fuera de las células
Situación en EE. UU.	No aprobado por la FDA (agencia estadounidense del medicamento); ningún ensayo registrado lo administra a personas; no es una sustancia controlada
Situación ante la WADA	No figura por su nombre en la lista de 2026; las sustancias no aprobadas entran en S0, prohibidas en todo momento

Qué es

La humanina se descubrió mediante un cribado de «rescate». Los investigadores introdujeron una biblioteca de genes procedente del cerebro (la corteza occipital) de una persona con enfermedad de Alzheimer en neuronas programadas para morir por un gen mutante de Alzheimer, y después recuperaron los genes de las células que sobrevivieron (Hashimoto et al., PNAS 2001). El clon protector codificaba un péptido corto que las células secretaban al medio de cultivo y que actuaba desde fuera de la célula.

El gen se encuentra en un tramo de 75 pares de bases del gen mitocondrial del ARNr 16S. Las mitocondrias leen el código genético de forma ligeramente distinta que el resto de la célula, por lo que el mismo tramo puede dar lugar a péptidos algo diferentes según dónde se traduzca. Ambas versiones eran biológicamente activas, y todavía no se ha aclarado dónde se produce realmente la humanina en la célula (Lee et al., 2013). También existen secuencias similares en el genoma nuclear como copias de ADN mitocondrial, lo que complica el panorama (Guo et al., Nature 2003; Lee et al., 2013).

PubChem describe la humanina como un péptido de 24 residuos con la fórmula C₁₁₉H₂₀₄N₃₄O₃₂S₂ y un peso molecular de 2687,2 g/mol (PubChem CID 16131438). En 2016 se describieron otros seis péptidos codificados en la misma región, denominados péptidos pequeños similares a la humanina (SHLP1–6) (Cobb et al., Aging 2016).

Análogos

La mayoría de los estudios en animales usan versiones modificadas en lugar de la humanina nativa. Cada una recibe su nombre según la posición que se modificó:

Análogo	Cambio	Efecto descrito
HNG (S14G-humanina)	Serina en la posición 14 sustituida por glicina	Protegió por completo neuronas cultivadas a 10 nM, mientras que la humanina nativa necesitaba 1–10 μM (Hashimoto et al., PNAS 2001); descrito como ≈1000 veces más potente (Muzumdar et al., PLoS One 2009)
F6A-humanina	Fenilalanina en la posición 6 sustituida por alanina	Ya no se une a IGFBP-3 (Ikonen et al., PNAS 2003)
HNGF6A	Ambos cambios combinados	Potente y no se une a IGFBP-3; utilizado en estudios de insulina en ratas (Muzumdar et al., 2009)

Sustituir esa misma serina por alanina en lugar de glicina suprimió la actividad, y una cisteína en la posición 8 también resultó imprescindible (Hashimoto et al., J Neurosci 2001).

Cómo se cree que actúa

La humanina parece actuar tanto fuera como dentro de las células. Estos hallazgos proceden de cultivos celulares y de proteínas aisladas:

Receptores de la superficie celular. La humanina activa el receptor de péptidos formilados FPRL1 (FPR2 en ratones), el mismo receptor que utiliza el beta-amiloide, y podría bloquear el acceso del beta-amiloide a él (Ying et al., J Immunol 2004). También se une a un complejo de receptores de citocinas formado por CNTFR, WSX-1 y gp130, que activa la señalización de STAT3 en las neuronas (Hashimoto et al., Mol Biol Cell 2009).
Bloqueo de una proteína de muerte celular. Dentro de las células, la humanina se une a Bax, una proteína que desencadena la muerte celular programada (apoptosis), e impide que se desplace a las mitocondrias y libere citocromo c (Guo et al., Nature 2003).
IGFBP-3. La humanina se une con alta afinidad a la proteína 3 de unión al factor de crecimiento similar a la insulina, en un sitio que no compite con la unión de IGF-1, y bloqueó la muerte celular inducida por IGFBP-3 en algunos tipos celulares, pero no en otros (Ikonen et al., PNAS 2003).

Relación con la hormona de crecimiento y el IGF-1

Los niveles de humanina se mueven en sentido opuesto al eje de la hormona de crecimiento (GH) y el IGF-1 (Lee et al., Aging Cell 2014):

En ratones, 20 días de inyecciones de GH o IGF-1 redujeron la humanina plasmática en ≈30 %. Los ratones modificados genéticamente para producir un exceso de GH tenían un 70 % menos de humanina.
En 11 niños con déficit de GH, la humanina mostró una fuerte correlación inversa con el IGF-1 (r = −0,69). Cuatro semanas de tratamiento clínico con GH a 50 μg/kg/día redujeron la humanina plasmática en ≈20 %.
Las personas con deficiencia del receptor de GH (síndrome de Laron), que tienen un IGF-1 muy bajo, tenían un 80 % más de humanina que familiares emparejados (6 por grupo).

Son estudios pequeños, y no se sabe qué significa para la salud el cambio en la humanina. Páginas relacionadas de la biblioteca: HGH e IGF-1.

Farmacocinética

No se ha publicado ningún estudio farmacocinético de la humanina ni de sus análogos en personas.

El único estudio específico midió HNG en roedores tras una sola inyección intraperitoneal, mediante ELISA (Chin et al., Endocrinology 2013):

Especie y dosis	Hallazgo
Ratones normales, HNG 2 mg/kg	Eliminación rápida; vida media ≈30 minutos (menos de 1 h)
Ratones que recibieron HNGF6A, o ratones sin IGFBP-3	Vida media más larga que en ratones normales que recibieron HNG, lo que muestra que la unión a IGFBP-3 influye en la eliminación
Ratas, HNG 5 mg/kg	Vida media de más de 4 h; niveles más altos en plasma, más bajos en el hígado, indetectables en el cerebro y el corazón

Los autores señalaron que las ratas recibieron una dosis mayor y que el motivo de la diferencia entre especies no estaba claro. Como la humanina nativa, HNG y HNGF6A se comportan de forma distinta, ninguna de estas cifras puede aplicarse a las personas.

Situación regulatoria

Aprobación. Ni la humanina ni sus análogos están aprobados como medicamentos por la FDA ni por ninguna otra autoridad reguladora.
Ensayos. Una búsqueda en ClinicalTrials.gov solo encontró estudios observacionales que miden los niveles de humanina (por ejemplo, tras una cirugía cardíaca o en la lesión renal) y estudios de ejercicio o anestesia que usan la humanina como marcador de laboratorio. Ninguno administra humanina a los participantes (ClinicalTrials.gov).
Revisión de la FDA sobre preparación magistral. La humanina no figura en la lista de la FDA de principios activos a granel que pueden presentar riesgos de seguridad significativos en la preparación magistral (compounding), actualizada el 22 de abril de 2026 (FDA). Esa ausencia no es una aprobación; significa que la FDA no ha publicado una evaluación.
Sustancias controladas. La humanina no aparece en la Lista III (Schedule III) de EE. UU., que abarca los esteroides anabólicos (21 CFR 1308.13).
Deporte. La Lista de Prohibiciones 2026 de la Agencia Mundial Antidopaje (AMA/WADA) no nombra la humanina. Su clase S0 prohíbe en todo momento cualquier sustancia farmacológica no contemplada en otra parte de la lista «sin aprobación vigente por parte de ninguna autoridad sanitaria reguladora gubernamental para uso terapéutico en humanos», como los fármacos en desarrollo preclínico (WADA 2026 Prohibited List). Al tratarse de un péptido no aprobado, la humanina y sus análogos parecen quedar dentro de esa redacción. En cambio, MOTS-c se nombra expresamente en S4.4.1.

Qué muestra la investigación

Neuronas y cerebro (cultivo celular y animales)

La humanina se descubrió por su efecto frente a la toxicidad relacionada con el Alzheimer. En neuronas cultivadas, bloqueó la muerte celular causada por muchos genes mutantes de Alzheimer y por el beta-amiloide, pero no la causada por agresiones no relacionadas, como el glutamato o un fragmento de prion (Hashimoto et al., J Neurosci 2001).

En animales:

Modelo de accidente cerebrovascular. En ratones con una arteria cerebral bloqueada, 0,1 μg de HNG inyectados en el cerebro 30 minutos antes redujeron el volumen del infarto (tejido dañado) del 56,2 % al 26,1 %. El HNG administrado en el abdomen también redujo el tamaño del infarto (Xu et al., Stroke 2006).
Envejecimiento cognitivo. Ratones hembra que recibieron HNG 4 mg/kg por inyección intraperitoneal dos veces por semana desde los 18 meses de edad obtuvieron mejores resultados en algunas pruebas de equilibrio y memoria que los ratones no tratados (Yen et al., Sci Rep 2018).

Ninguno de estos efectos se ha probado en personas.

Sensibilidad a la insulina (ratas)

El principal estudio metabólico utilizó pruebas de clamp, el método de referencia para medir la sensibilidad a la insulina, en ratas (Muzumdar et al., PLoS One 2009):

Modelo	Tratamiento	Hallazgo principal
Ratas normales	Humanina infundida en el cerebro	Mayor tasa de infusión de glucosa, menor producción hepática de glucosa y mayor captación de glucosa por el músculo; el efecto requería STAT3 hipotalámico
Ratas normales	El análogo HNGF6A infundido en una vena, 0,05 mg/kg/h	Reprodujo los mismos efectos; bloquear el STAT3 hipotalámico eliminó por completo el efecto hepático
Ratas Zucker diabéticas obesas (Zucker diabetic fatty, un modelo de diabetes)	Dosis intravenosa única de 100 μg de HNGF6A (n = 5) frente a solución salina (n = 4)	La glucemia bajó casi un 50 % desde una media de 293 mg/dL, a partir de ≈90 minutos y hasta las 4 h

El mismo artículo informó que la humanina no tenía ningún efecto directo sobre la producción de glucosa en células hepáticas aisladas, por lo que los autores concluyeron que el efecto hepático se transmite a través del cerebro. Una versión de la humanina que no puede emparejarse consigo misma no tuvo ningún efecto metabólico.

Los péptidos relacionados de la misma región mitocondrial se comportan de manera similar en roedores: el SHLP2 infundido en el cerebro también actuó como sensibilizador a la insulina, y sus niveles en sangre disminuyeron con la edad (Cobb et al., Aging 2016).

Corazón y vasos sanguíneos (animales y observación)

En ratones hembra que recibieron HNG, un análogo de la humanina, por inyección intraperitoneal durante 14 meses a partir de los 18 meses de edad, el corazón mostró menos acumulación de colágeno (fibrosis) y menos células en proceso de muerte que el de ratones viejos no tratados (Qin et al., Am J Physiol Heart Circ Physiol 2018).

En personas, los datos son correlacionales. Entre 40 pacientes sometidos a angiografía coronaria, los que tenían una función endotelial coronaria deficiente presentaban una humanina plasmática más baja que los que tenían una función normal (1,3 ± 1,1 frente a 2,2 ± 1,5 ng/mL, p = 0,03) (Widmer et al., Am J Physiol Heart Circ Physiol 2013). Una asociación como esta no demuestra que aumentar la humanina proteja las arterias.

Ejercicio y humanina en personas

Los estudios de ejercicio en humanos miden la humanina propia del organismo, no un péptido inyectado:

Estudio	Diseño	Hallazgo
Woodhead et al., J Appl Physiol 2020	10 hombres jóvenes no entrenados, una sesión de intervalos de alta intensidad y luego 6 sesiones en 2 semanas	La humanina aumentó en el músculo y el plasma justo después de una sesión. Dos semanas de entrenamiento mostraron una tendencia a una humanina plasmática en reposo más baja (p = 0,063)
Gidlund et al., Physiol Rep 2016	55 hombres con alteración de la regulación de la glucosa, aleatorizados a entrenamiento de fuerza, marcha nórdica o control durante 12 semanas	La proteína humanina en el músculo aumentó un 35 % con el entrenamiento de fuerza; la humanina sérica no cambió en ningún grupo

Envejecimiento y longevidad

Los datos más directos sobre longevidad proceden de gusanos y ratones (Yen et al., Aging 2020):

Gusanos. La sobreexpresión de humanina aumentó la esperanza de vida media de 17,7 a 19,0 días. La ganancia desapareció en gusanos sin daf-16, el gen FOXO, por lo que depende de esa vía.
Ratones. HNG a 4 mg/kg dos veces por semana, iniciado a los 18 meses y mantenido durante 14 meses, no produjo ninguna diferencia significativa en la esperanza de vida. Los ratones tratados sí tenían menos grasa visceral, más masa magra y un IGF-1 circulante más bajo a los 28 meses, en grupos de 5 por medición.
Entre especies. La humanina disminuyó con la edad en ratones y macacos rhesus, pero se mantuvo estable durante dos décadas en ratas topo desnudas, un roedor longevo.
Familias de centenarios. Los hijos de centenarios (n = 18) tenían una humanina circulante más alta que controles de la misma edad (n = 19).

Los datos sobre los niveles en humanos son contradictorios. Varios estudios describen una disminución con la edad (Muzumdar et al., 2009; Lee et al., 2013), pero otro estudio halló que la humanina plasmática se correlacionaba positivamente con la edad en personas sanas, con niveles más bajos en la enfermedad de Alzheimer y sin diferencias en la diabetes tipo 2 (Conte et al., Geroscience 2021). Las mediciones se basan en distintos ensayos ELISA, lo que limita la comparación entre estudios.

Variantes genéticas

Dos variantes naturales en el marco de lectura de la humanina se han relacionado con resultados en personas:

Una variante mitocondrial (rs2854128) se asoció con una humanina circulante más baja y, en más de 10 000 participantes del estudio estadounidense Health and Retirement Study, con una «edad cognitiva» calculada más alta (beta 0,195; IC del 95 % 0,056–0,333; p = 0,006) (Yen et al., Sci Rep 2018).
Una variante rara llamada P3S, más frecuente entre centenarios asquenazíes portadores del alelo de riesgo de Alzheimer APOE4, se unió a APOE4 y redujo la acumulación de amiloide más que la humanina normal en un modelo de ratón (Miller et al., Aging Cell 2024).

Las asociaciones con una variante natural no dicen nada sobre la seguridad o el efecto de inyectar el péptido.

Efectos secundarios y riesgos

Sin datos de seguridad en humanos

Ningún estudio publicado ha administrado humanina ni un análogo a una persona, por lo que se desconocen sus efectos secundarios, el rango de dosis tolerado, las reacciones inmunitarias y los efectos a largo plazo en personas. El material vendido como «péptido de investigación» no se fabrica según estándares farmacéuticos, por lo que su identidad, pureza y esterilidad no están verificadas.

La biología tumoral funciona en ambos sentidos

La humanina bloquea la apoptosis, el programa controlado de muerte celular que también elimina las células dañadas y cancerosas, por lo que su efecto en el cáncer es incierto y podría ser perjudicial.

En ratones con cáncer de mama triple negativo, la humanina sistémica redujo la muerte de las células tumorales, atenuó el efecto de la quimioterapia y aceleró el crecimiento tumoral y la aparición de metástasis pulmonares. Los autores escribieron que se necesita cautela al plantear el uso de la humanina para enfermedades degenerativas (Moreno Ayala et al., Sci Rep 2020).
Otro estudio en ratones apuntó en la dirección contraria: el HNG protegió las células productoras de espermatozoides y los glóbulos blancos frente a la quimioterapia con ciclofosfamida, al tiempo que mantuvo, e incluso potenció, la supresión de las metástasis de melanoma por parte del fármaco (Lue et al., Endocrinology 2015).

Una revisión de 2019 sobre la humanina como diana farmacológica concluyó que esta controversia sobre la progresión del cáncer y la quimiorresistencia debe resolverse antes de cualquier traslación clínica (Zuccato et al., Expert Opin Ther Targets 2019).

Efectos sobre el eje GH/IGF-1

En ratones, el HNG redujo el IGF-1 plasmático con o sin quimioterapia (Lue et al., 2015), y el HNG a largo plazo redujo el IGF-1 circulante en ratones envejecidos (Yen et al., 2020). Un IGF-1 más bajo se asocia con una vida más larga en roedores, pero no es un objetivo evidente para quien busca ganar músculo, y el sentido de esta interacción en personas no se ha estudiado.

Antidopaje

Aunque la humanina no se nombra en la lista de la WADA, la clase S0 prohíbe en todo momento las sustancias sin aprobación regulatoria para uso terapéutico en humanos (WADA 2026 Prohibited List). Los deportistas que compiten en deporte con controles antidopaje deben dar por hecho que un péptido no aprobado de este tipo está incluido.

Puntos clave

El primer péptido derivado de la mitocondria. La humanina tiene 24 aminoácidos, está codificada en el gen mitocondrial del ARNr 16S y se descubrió en 2001 en una búsqueda de genes que protegen las neuronas. MOTS-c pertenece a la misma familia.
Ningún ensayo en humanos de ningún tipo. Todos los resultados de tratamiento proceden de células, gusanos, ratones o ratas, normalmente con el análogo de laboratorio HNG y no con la humanina nativa.
Efectos amplios en animales, pero sin longevidad demostrada. El HNG redujo el daño por accidente cerebrovascular y la fibrosis cardíaca en ratones y mejoró la sensibilidad a la insulina en ratas, pero el tratamiento dos veces por semana desde la mediana edad no prolongó de forma significativa la vida de los ratones.
Los estudios en humanos solo miden niveles naturales. El ejercicio aumenta la humanina muscular, y los niveles bajos se asocian con la enfermedad de Alzheimer y una función endotelial coronaria deficiente, pero los estudios no coinciden en si los niveles disminuyen con la edad.
Una preocupación real sobre el cáncer. Como la humanina bloquea la apoptosis, aceleró el crecimiento tumoral y las metástasis en un modelo de cáncer de mama en ratones, y los autores de revisiones consideran que esta cuestión no está resuelta.
Sin aprobación ni perfil de seguridad. No es un fármaco aprobado ni ha sido evaluado por la FDA para la preparación magistral; como sustancia no aprobada, entra en la clase S0 de la WADA.

Fuentes

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